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万見
- PDB-2md8: NMR structure of Sp140 PHD finger cis conformer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2md8
タイトルNMR structure of Sp140 PHD finger cis conformer
要素Nuclear body protein SP140
キーワードTRANSCRIPTION / PHD finger
機能・相同性
機能・相同性情報


PML body / fibrillar center / defense response / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Nuclear body protein Sp140 / HSR domain / Nuclear body protein Sp110/Sp140/Sp140L / HSR domain / HSR domain profile. / SAND domain / SAND domain / SAND domain profile. / SAND domain / SAND-like domain superfamily ...Nuclear body protein Sp140 / HSR domain / Nuclear body protein Sp110/Sp140/Sp140L / HSR domain / HSR domain profile. / SAND domain / SAND domain / SAND domain profile. / SAND domain / SAND-like domain superfamily / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear body protein SP140
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, distance geometry
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Zucchelli, C. / Quilici, G. / Musco, G.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2014
タイトル: Structure of human Sp140 PHD finger: an atypical fold interacting with Pin1.
著者: Zucchelli, C. / Tamburri, S. / Quilici, G. / Palagano, E. / Berardi, A. / Saare, M. / Peterson, P. / Bachi, A. / Musco, G.
履歴
登録2013年9月2日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月22日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Nuclear body protein SP140
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,5673
ポリマ－6,4361
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Nuclear body protein SP140 / Lymphoid-restricted homolog of Sp100 / LYSp100 / Nuclear autoantigen Sp-140 / Speckled 140 kDa


分子量: 6436.365 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 687-738 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pETM11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13342
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1342D 1H-1H TOCSY
1452D 1H-1H TOCSY
1542D 1H-1H NOESY
1652D 1H-1H NOESY
1713D CBCA(CO)NH
1813D C(CO)NH
1913D HNCO
11013D HNCA
11113D HN(CA)CB
11213D H(CCO)NH
11323D (H)CCH-TOCSY
11433D HNHA
11532D 1H-15N HSQC
11633D 1H-15N NOESY
11732D 1H-15N HSQC
11822D 1H-13C HSQC
11923D 1H-13C NOESY aliphatic
12023D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Sp140 PHD finger cis conformer, 50 uM ZINC ION, 0.3 mM DSS, 5 mM DTT, 20 mM sodium phosphate pH 6.3, 150 mM NaCl, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Sp140 PHD finger cis conformer, 50 uM ZINC ION, 0.3 mM DSS, 5 mM DTT, 20 mM sodium phosphate pH 6.3, 150 mM NaCl, 100% D2O100% D2O
30.8 mM [U-100% 15N] Sp140 PHD finger cis conformer, 50 uM ZINC ION, 0.3 mM DSS, 5 mM DTT, 20 mM sodium phosphate pH 6.3, 150 mM NaCl, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
41 mM Sp140 PHD finger cis conformer, 50 uM ZINC ION, 0.3 mM DSS, 5 mM DTT, 20 mM sodium phosphate pH 6.3, 150 mM NaCl, 100% D2O100% D2O
51 mM Sp140 PHD finger cis conformer, 50 uM ZINC ION, 0.3 mM DSS, 5 mM DTT, 20 mM sodium phosphate pH 6.3, 150 mM NaCl, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMSp140 PHD finger cis conformer-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
50 uMZINC ION-21
0.3 mMDSS-31
5 mMDTT-41
20 mMsodium phosphate pH 6.3-51
150 mMNaCl-61
1 mMSp140 PHD finger cis conformer-7[U-100% 13C; U-100% 15N]2
50 uMZINC ION-82
0.3 mMDSS-92
5 mMDTT-102
20 mMsodium phosphate pH 6.3-112
150 mMNaCl-122
0.8 mMSp140 PHD finger cis conformer-13[U-100% 15N]3
50 uMZINC ION-143
0.3 mMDSS-153
5 mMDTT-163
20 mMsodium phosphate pH 6.3-173
150 mMNaCl-183
1 mMSp140 PHD finger cis conformer-194
50 uMZINC ION-204
0.3 mMDSS-214
5 mMDTT-224
20 mMsodium phosphate pH 6.3-234
150 mMNaCl-244
1 mMSp140 PHD finger cis conformer-255
50 uMZINC ION-265
0.3 mMDSS-275
5 mMDTT-285
20 mMsodium phosphate pH 6.3-295
150 mMNaCl-305
試料状態pH: 6.3 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE9002

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospin解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges精密化
ProcheckNMRLaskowski and MacArthur精密化
精密化手法: simulated annealing, distance geometry / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 746 / NOE intraresidue total count: 397 / NOE long range total count: 63 / NOE medium range total count: 85 / NOE sequential total count: 201 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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