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万見
- PDB-2man: MANNOTRIOSE COMPLEX OF THERMOMONOSPORA FUSCA BETA-MANNANASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2man
タイトルMANNOTRIOSE COMPLEX OF THERMOMONOSPORA FUSCA BETA-MANNANASE
要素PROTEIN (BETA-MANNANASE)
キーワードHYDROLASE / MANNANASE / GLYCOSYL HYDROLASE / FAMILY 5 / THERMOMONOSPORA FUSCA
機能・相同性
機能・相同性情報


mannan endo-1,4-beta-mannosidase / mannan endo-1,4-beta-mannosidase activity / polysaccharide catabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 5 / Cellulase (glycosyl hydrolase family 5) / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Beta-mannanase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermobifida fusca (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Hilge, M. / Gloor, S.M. / Piontek, K.
引用ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: High-resolution native and complex structures of thermostable beta-mannanase from Thermomonospora fusca - substrate specificity in glycosyl hydrolase family 5.
著者: Hilge, M. / Gloor, S.M. / Rypniewski, W. / Sauer, O. / Heightman, T.D. / Zimmermann, W. / Winterhalter, K. / Piontek, K.
履歴
登録1998年8月12日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / diffrn_source / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_seq_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (BETA-MANNANASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4662
ポリマ－33,1231
非ポリマー3421
水3,279182
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)46.819, 71.588, 98.102
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (BETA-MANNANASE)


分子量: 33123.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: GERMAN COLLECTION OF MICROORGANISMS (DSM) / 由来: (天然) Thermobifida fusca (バクテリア) / 株: KW3
参照: GenBank: 3970820, UniProt: Q9ZF13*PLUS, mannan endo-1,4-beta-mannosidase
#2: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-alpha-D-mannopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DManpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a1122h-1a_1-5][a1122h-1b_1-5]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-Manp]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 182 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.42 %
結晶化pH: 7 / 詳細: 1.85M AMMONIUM SULFATE, 0.1M HEPES, PH 7.0
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
11.85 Mammonium sulfate1reservoir
20.1 MHEPES1reservoirpH7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 26662 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.34 % / Rmerge(I) obs: 0.109 / Rsym value: 0.109 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.399 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 97
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MAN

1man


解像度: 1.9→30 Å / SU B: 2.96 / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.15 / ESU R Free: 0.13
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.217 1344 5 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs-26662 99.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 20.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2302 0 22 182 2506
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.027
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.178
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 20.3 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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