[日本語] English
万見
- PDB-2ma5: Solution NMR structure of PHD type Zinc finger domain of Lysine-s... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ma5
タイトルSolution NMR structure of PHD type Zinc finger domain of Lysine-specific demethylase 5B (PLU-1/JARID1B) from Homo sapiens, Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) Target HR7375C
要素Lysine-specific demethylase 5B
キーワードOXIDOREDUCTASE / Structural Genomics / NORTHEAST STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / NESG / PSI-Biology / Protein Structure Initiative / Zinc binding protein / PHD
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of estradiol secretion / mammary duct terminal end bud growth / uterus morphogenesis / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of cell cycle factors / positive regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / [histone H3]-trimethyl-L-lysine4 demethylase / histone H3K4me/H3K4me2/H3K4me3 demethylase activity / lens fiber cell differentiation / histone H3K4 demethylase activity / cellular response to fibroblast growth factor stimulus ...regulation of estradiol secretion / mammary duct terminal end bud growth / uterus morphogenesis / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of cell cycle factors / positive regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / [histone H3]-trimethyl-L-lysine4 demethylase / histone H3K4me/H3K4me2/H3K4me3 demethylase activity / lens fiber cell differentiation / histone H3K4 demethylase activity / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / histone demethylase activity / single fertilization / response to fungicide / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / post-embryonic development / cellular response to leukemia inhibitory factor / HDMs demethylate histones / transcription corepressor activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / rhythmic process / histone binding / nucleic acid binding / chromatin remodeling / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / Lysine-specific demethylase 5, C-terminal helical domain / Lysine-specific demethylase-like domain / PLU-1-like protein / Zinc finger, C5HC2-type / C5HC2 zinc finger / ARID/BRIGHT DNA binding domain ...: / : / : / : / Lysine-specific demethylase 5, C-terminal helical domain / Lysine-specific demethylase-like domain / PLU-1-like protein / Zinc finger, C5HC2-type / C5HC2 zinc finger / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain superfamily / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID domain profile. / BRIGHT, ARID (A/T-rich interaction domain) domain / JmjN domain / jmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysine-specific demethylase 5B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, null
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Hassan, F. / Ramelot, T.A. / Yang, Y. / Cort, J.R. / Janjua, H. / Kohan, E. / Lee, D. / Xiao, R. / Acton, T.B. / Everett, J.K. ...Hassan, F. / Ramelot, T.A. / Yang, Y. / Cort, J.R. / Janjua, H. / Kohan, E. / Lee, D. / Xiao, R. / Acton, T.B. / Everett, J.K. / Montelione, G.T. / Kennedy, M.A. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution NMR structure of PHD type Zinc finger domain of Lysine-specific demethylase 5B (PLU-1/JARID1B) from Homo sapiens, Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) Target HR7375C
著者: Hassan, F. / Ramelot, T.A. / Yang, Y. / Cort, J.R. / Janjua, H. / Kohan, E. / Lee, D. / Xiao, R. / Acton, T.B. / Everett, J.K. / Montelione, G.T. / Kennedy, M.A.
履歴
登録2013年6月28日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Lysine-specific demethylase 5B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,9713
ポリマ－6,8401
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Lysine-specific demethylase 5B / Cancer/testis antigen 31 / CT31 / Histone demethylase JARID1B / Jumonji/ARID domain-containing ...Cancer/testis antigen 31 / CT31 / Histone demethylase JARID1B / Jumonji/ARID domain-containing protein 1B / PLU-1 / Retinoblastoma-binding protein 2 homolog 1 / RBP2-H1


分子量: 6839.722 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1487-1544 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: AVI tag cut with TEV protease / 遺伝子: JARID1B, KDM5B, PLU1, RBBP2H1 / プラスミド: pET15Avi6HT_NESG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pMgK
参照: UniProt: Q9UGL1, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: Q9UGL1, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC aliphatic
1313D 1H-15N NOESY NUS
1413D 1H-13C NOESY aliphatic NUS
1513D 1H-13C NOESY aromatic NUS
1632D 1H-15N HSQC
1732D 1H-13C HSQC aliphatic
1832D 1H-15N HSQC HIS
1911D 1H-15N HSQC T1 array
11011D 1H-15N HSQC T2 array
11112D 1H-15N HSQC NH2 only
11212D 1H-13C HSQC aromatic ct
11312D 1H-13C HSQC aromatic noct
11413D HN(CA)CB
11513D CBCA(CO)NH
11613D HN(CO)CA
11713D HNCO
11813D HBHA(CO)NH
11913D C(CO)NH
12013D H(CCO)NH
12113D (H)CCH-TOCSY
12213D CCH-TOCSY
12342D 1H-15N HSQC
12423D 1H-15N NOESY
12523D 1H-13C NOESY aliphatic
12623D 1H-13C NOESY aromatic

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.04 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] HR7375C.005, 0.02 % NaN3, 10 mM DTT, 5 mM CaCL2, 100 mM NaCL, 1 x Proteinase Inhibitors, 20 mM MES pH 6.5, 10 % D2O, 50 uM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.04 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] HR7375C.006, 0.02 % NaN3, 10 mM DTT, 5 mM CaCL2, 100 mM NaCL, 1 x Proteinase Inhibitors, 20 mM MES pH 6.5, 10 % D2O, 50 uM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.33 mM [U-100% 15N] 5% 13C fractionally labeled HR7375C.007, 0.02 % NaN3, 10 mM DTT, 5 mM CaCL2, 100 mM NaCL, 1 x Proteinase Inhibitors, 20 mM MES pH 6.5, 10 % D2O, 50 uM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
41.04 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] HR7375C.005, 0.02 % NaN3, 10 mM DTT, 5 mM CaCL2, 100 mM NaCL, 1 x Proteinase Inhibitors, 20 mM MES pH 6.5, 100 % D2O, 50 uM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.04 mMHR7375C.005-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.02 %NaN3-21
10 mMDTT-31
5 mMCaCL2-41
100 mMNaCL-51
1 %Proteinase Inhibitors-61
20 mMMES pH 6.5-71
10 %D2O-81
50 uMDSS-91
1.04 mMHR7375C.006-10[U-100% 13C; U-100% 15N]2
0.02 %NaN3-112
10 mMDTT-122
5 mMCaCL2-132
100 mMNaCL-142
1 %Proteinase Inhibitors-152
20 mMMES pH 6.5-162
10 %D2O-172
50 uMDSS-182
0.33 mMHR7375C.007-19[U-100% 15N] 5% 13C fractionally labeled3
0.02 %NaN3-203
10 mMDTT-213
5 mMCaCL2-223
100 mMNaCL-233
1 %Proteinase Inhibitors-243
20 mMMES pH 6.5-253
10 %D2O-263
50 uMDSS-273
1.04 mMHR7375C.005-28[U-100% 13C; U-100% 15N]4
0.02 %NaN3-294
10 mMDTT-304
5 mMCaCL2-314
100 mMNaCL-324
1 %Proteinase Inhibitors-334
20 mMMES pH 6.5-344
100 %D2O-354
50 uMDSS-364
試料状態pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker Avance IIBrukerAVANCE II8501
Varian INOVAVarianINOVA6002
Varian INOVAVarianINOVA7503

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readrefinemen,structure solution,geometry optimization
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrichrefinement,geometry optimization,structure solution
AutoStructure2.1Huang, Tejero, Powers and Montelionedata analysis,refinement
NMRPipeNMRPipe-2008//nmrbin.linux9Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TopSpin2.4Bruker Biospincollection
VnmrJVariancollection
PINEBahrami, Markley, Assadi, and Eghbalniachemical shift assignment
Sparky3.113Goddardデータ解析
TALOS+Version 1.2009.0721.18Shen, Cornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
PSVS1.4Bhattacharya, Montelionestructure validation
FMCGUIfmcgui2.1_linuxAlex Lemak, Cheryl Arrowmith精密化
CNS精密化
精密化手法: simulated annealing, null / ソフトェア番号: 1 / 詳細: CNS water refinement of Cyana structures, null
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る