[日本語] English
万見
- PDB-2m8t: Solution NMR structure of the V209M variant of the human prion pr... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m8t
タイトルSolution NMR structure of the V209M variant of the human prion protein (residues 90-231)
要素Major prion protein
キーワードCELL CYCLE / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / regulation of glutamate receptor signaling pathway / lamin binding / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / regulation of calcium ion import across plasma membrane / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / glycosaminoglycan binding / NCAM1 interactions / ATP-dependent protein binding / type 5 metabotropic glutamate receptor binding ...negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / regulation of glutamate receptor signaling pathway / lamin binding / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / regulation of calcium ion import across plasma membrane / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / glycosaminoglycan binding / NCAM1 interactions / ATP-dependent protein binding / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / negative regulation of interleukin-17 production / cupric ion binding / negative regulation of dendritic spine maintenance / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of protein processing / dendritic spine maintenance / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / extrinsic component of membrane / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of activated T cell proliferation / cuprous ion binding / negative regulation of amyloid-beta formation / response to amyloid-beta / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of long-term synaptic potentiation / intracellular copper ion homeostasis / positive regulation of protein targeting to membrane / long-term memory / response to cadmium ion / inclusion body / neuron projection maintenance / tubulin binding / positive regulation of calcium-mediated signaling / cellular response to copper ion / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / molecular condensate scaffold activity / protein destabilization / protein homooligomerization / cellular response to xenobiotic stimulus / terminal bouton / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / signaling receptor activity / protein-folding chaperone binding / amyloid-beta binding / response to oxidative stress / protease binding / nuclear membrane / microtubule binding / molecular adaptor activity / transmembrane transporter binding / learning or memory / postsynapse / regulation of cell cycle / postsynaptic density / intracellular signal transduction / membrane raft / copper ion binding / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / dendrite / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / cell surface / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Prion, copper binding octapeptide repeat / Copper binding octapeptide repeat region / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics, MOLECULAR DYNAMICS
Model detailsfewest violations, model1
データ登録者Mills, J.L. / Surewicz, K. / Surewicz, W. / Soennichsen, F.D.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2013
タイトル: Thermodynamic Stabilization of the Folded Domain of Prion Protein Inhibits Prion Infection in Vivo.
著者: Kong, Q. / Mills, J.L. / Kundu, B. / Li, X. / Qing, L. / Surewicz, K. / Cali, I. / Huang, S. / Zheng, M. / Swietnicki, W. / Sonnichsen, F.D. / Gambetti, P. / Surewicz, W.K.
履歴
登録2013年5月28日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Major prion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,5571
ポリマ－16,5571
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

-
要素

#1: タンパク質 Major prion protein / PrP / ASCR / PrP27-30 / PrP33-35C


分子量: 16557.396 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 90-231 / 変異: V209M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRIP, PRNP, PRP / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P04156

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: SOLUTION NMR STRUCTURE OF THE V209M VARIANT OF THE HUMAN PRION PROTEIN
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC aliphatic
1312D 1H-13C HSQC aromatic
1412D 1H-1H NOESY
1513D HNCA
1613D H(CCO)NH
1713D C(CO)NH
1813D (H)CCH
1913D 1H-13C NOESY aliphatic
11013D 1H-13C NOESY aromatic
11122D 1H-13C HSQC aliphatic
11213D HN(CA)CB
11313D CBCA(CO)NH
11413D HNCO
11513D 1H-15N NOESY

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] MAJOR PRION PROTEIN, 10 mM sodium acetate, 0.005 w/v sodium azide, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21.0 mM [U-5% 13C; U-99% 15N] MAJOR PRION PROTEIN, 10 mM sodium acetate, 0.005 w/v sodium azide, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.0 mMMAJOR PRION PROTEIN-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
10 mMsodium acetate-21
0.005 w/vsodium azide-31
1.0 mMMAJOR PRION PROTEIN-4[U-5% 13C; U-99% 15N]2
10 mMsodium acetate-52
0.005 w/vsodium azide-62
試料状態イオン強度: 10 / pH: 4.6 / 圧: AMBIENT atm / 温度: 299 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
VARIAN INOVAVarianINOVA5001
BRUKER AVANCEBrukerAVANCE6002
Bruker AvanceBrukerAVANCE8003
Varian INOVAVarianINOVA9004

-
解析

NMR software
名称開発者分類
VNMRVariancollection
PROSAGuntert解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readgeometry optimization
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
TopSpinBruker Biospincollection
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics, MOLECULAR DYNAMICS
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る