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万見
- PDB-2m85: PHD Domain from Human SHPRH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m85
タイトルPHD Domain from Human SHPRH
要素E3 ubiquitin-protein ligase SHPRH
キーワードHYDROLASE / LIGASE / shprh / SNF2 / histone linker / PHD finger / RING finger / helicase
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent chromatin remodeler activity / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / nucleosome / nucleosome assembly / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins ...ATP-dependent chromatin remodeler activity / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / nucleosome / nucleosome assembly / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / hydrolase activity / protein ubiquitination / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / : / E3 ubiquitin-protein ligase SHPRH, second helical domain / E3 ubiquitin-protein ligase SHPRH, first helical domain / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 ...: / : / E3 ubiquitin-protein ligase SHPRH, second helical domain / E3 ubiquitin-protein ligase SHPRH, first helical domain / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Ring finger / Zinc finger PHD-type signature. / Helicase conserved C-terminal domain / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, FYVE/PHD-type / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase SHPRH
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / distance geometry
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Machado, L.E.S.F. / Pustovalova, Y. / Pozhidaeva, A. / Almeida, F.C.L. / Bezsonova, I. / Korzhnev, D.M.
引用ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 2013
タイトル: PHD domain from human SHPRH.
著者: Machado, L.E. / Pustovalova, Y. / Kile, A.C. / Pozhidaeva, A. / Cimprich, K.A. / Almeida, F.C. / Bezsonova, I. / Korzhnev, D.M.
履歴
登録2013年5月7日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月11日Group: Database references
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase SHPRH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,7213
ポリマ－8,5901
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase SHPRH / SNF2 / histone-linker / PHD and RING finger domain-containing helicase


分子量: 8589.911 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SHPRH, KIAA2023 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q149N8, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D- ...参照: UniProt: Q149N8, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC aliphatic
1312D 1H-13C HSQC aromatic
1413D HN(CA)CB
1513D HNCO
1613D (H)CCH-TOCSY
1713D CBCA(CO)NH
1813D HBHA(CO)NH
1913D 1H-13C NOESY aliphatic
11013D 1H-13C NOESY aromatic
11113D CCH-TOCSY

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試料調製

詳細内容: 50 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] HEPES, 150 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] sodium chloride, 0.05 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] ZINC ION, 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] DTT, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
50 mMHEPES-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
150 mMsodium chloride-2[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.05 mMZINC ION-3[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1 mMDTT-4[U-100% 13C; U-100% 15N]1
試料状態イオン強度: 150 / pH: 7.0 / 圧: ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian AvanceVarianAVANCE5001
Varian AvanceVarianAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CARA1.8Keller and Wuthrichchemical shift assignment
CARA1.8Keller and Wuthrichpeak picking
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TALOS2.2Cornilescu, Delaglio and Bax構造決定
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
ABACUS-CNS2.5Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readgeometry optimization
MOLMOL2K.2Koradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
ABACUS-CNS2.5Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: distance geometry / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1343 / NOE intraresidue total count: 824 / NOE long range total count: 319 / NOE medium range total count: 200 / NOE sequential total count: 824
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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