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万見
- PDB-2m6n: 3D solution structure of EMI1 (Early Mitotic Inhibitor 1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m6n
タイトル3D solution structure of EMI1 (Early Mitotic Inhibitor 1)
要素F-box only protein 5
キーワードCELL CYCLE / EMI1 / APC / E3 ligase / ZBR
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of DNA endoreduplication / positive regulation of biomineral tissue development / negative regulation of meiotic nuclear division / positive regulation of mesenchymal stem cell migration / negative regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / Phosphorylation of Emi1 / vesicle organization / anaphase-promoting complex binding ...negative regulation of DNA endoreduplication / positive regulation of biomineral tissue development / negative regulation of meiotic nuclear division / positive regulation of mesenchymal stem cell migration / negative regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / Phosphorylation of Emi1 / vesicle organization / anaphase-promoting complex binding / spindle assembly involved in female meiosis I / meiotic spindle / oocyte maturation / molecular function inhibitor activity / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / regulation of mitotic nuclear division / G1/S-Specific Transcription / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / microtubule polymerization / regulation of DNA replication / negative regulation of cellular senescence / ubiquitin ligase inhibitor activity / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of osteoblast differentiation / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / regulation of mitotic cell cycle / spindle / protein ubiquitination / cell division / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / protein kinase binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Zinc finger ZBR-type domain / : / Zinc finger ZBR-type profile. / N-terminal domain of TfIIb - #20 / F-box domain / IBR domain / F-box domain / N-terminal domain of TfIIb / Single Sheet / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
F-box only protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Frye, J.J. / Brown, N.G. / Petzold, G. / Watson, E.R. / Royappa, G.R. / Nourse, A. / Jarvis, M. / Kriwacki, R.W. / Peters, J. / Stark, H. / Schulman, B.A.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2013
タイトル: Electron microscopy structure of human APC/C(CDH1)-EMI1 reveals multimodal mechanism of E3 ligase shutdown.
著者: Jeremiah J Frye / Nicholas G Brown / Georg Petzold / Edmond R Watson / Christy R R Grace / Amanda Nourse / Marc A Jarvis / Richard W Kriwacki / Jan-Michael Peters / Holger Stark / Brenda A Schulman /
要旨: The anaphase-promoting complex/cyclosome (APC/C) is a ~1.5-MDa multiprotein E3 ligase enzyme that regulates cell division by promoting timely ubiquitin-mediated proteolysis of key cell-cycle ...The anaphase-promoting complex/cyclosome (APC/C) is a ~1.5-MDa multiprotein E3 ligase enzyme that regulates cell division by promoting timely ubiquitin-mediated proteolysis of key cell-cycle regulatory proteins. Inhibition of human APC/C(CDH1) during interphase by early mitotic inhibitor 1 (EMI1) is essential for accurate coordination of DNA synthesis and mitosis. Here, we report a hybrid structural approach involving NMR, electron microscopy and enzymology, which reveal that EMI1's 143-residue C-terminal domain inhibits multiple APC/C(CDH1) functions. The intrinsically disordered D-box, linker and tail elements, together with a structured zinc-binding domain, bind distinct regions of APC/C(CDH1) to synergistically both block the substrate-binding site and inhibit ubiquitin-chain elongation. The functional importance of intrinsic structural disorder is explained by enabling a small inhibitory domain to bind multiple sites to shut down various functions of a 'molecular machine' nearly 100 times its size.
履歴
登録2013年4月6日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月12日Group: Database references
改定 1.22013年7月17日Group: Database references
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: F-box only protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,7363
ポリマ－9,6051
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 F-box only protein 5 / EMI1 / Early mitotic inhibitor 1


分子量: 9605.360 Da / 分子数: 1 / 断片: zinc binding domain (UNP residues 364-447) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FBXO5, EMI1, FBX5 / プラスミド: pGEX4T1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UKT4
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-15N HSQC
1312D 1H-13C HSQC
1413D HN(CA)CB
1513D HNCA
1613D CBCA(CO)NH
1713D (H)CCH-TOCSY
1813D H(CCO)NH
1913D 1H-15N NOESY
11013D 1H-13C NOESY aliphatic
11113D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細内容: 0.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] F-box only protein 5, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 0.8 mM / 構成要素: F-box only protein 5 / Isotopic labeling: [U-100% 13C; U-100% 15N]
試料状態イオン強度: 50 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 931 / NOE intraresidue total count: 211 / NOE long range total count: 256 / NOE medium range total count: 0 / NOE sequential total count: 83 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 19 / Protein psi angle constraints total count: 19
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 0.1997 ° / コンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0.0093 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 0.86 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.21 Å / Torsion angle constraint violation method: Talos program
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.046 Å / Distance rms dev error: 0.004 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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