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万見
- PDB-2m5s: High-resolution NMR structure and cryo-EM imaging support multipl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m5s
タイトルHigh-resolution NMR structure and cryo-EM imaging support multiple functional roles for the accessory I-domain of phage P22 coat protein
要素Coat protein
キーワードVIRAL PROTEIN / telokin-like domain / extra-density domain / D-loop
機能・相同性
機能・相同性情報


viral procapsid / viral procapsid maturation / T=7 icosahedral viral capsid / viral capsid / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #240 / Major capsid protein Gp5 / P22 coat protein - gene protein 5 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage P22 (ファージ)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics
Model detailsclosest to the aveerage, model1
データ登録者Rizzo, A.A. / Suhanovsky, M.M. / Baker, M.L. / Fraser, L.C.R. / Jones, L.M. / Rempel, D.L. / Gross, M.L. / Chiu, W. / Alexandrescu, A.T. / Teschke, C.M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Multiple Functional Roles of the Accessory I-Domain of Bacteriophage P22 Coat Protein Revealed by NMR Structure and CryoEM Modeling.
著者: Rizzo, A.A. / Suhanovsky, M.M. / Baker, M.L. / Fraser, L.C. / Jones, L.M. / Rempel, D.L. / Gross, M.L. / Chiu, W. / Alexandrescu, A.T. / Teschke, C.M.
履歴
登録2013年3月5日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月18日Group: Database references
改定 1.22014年7月2日Group: Database references
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coat protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8661
ポリマ－13,8661
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 300structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Coat protein / Protein gp5


分子量: 13865.555 Da / 分子数: 1
断片: This domain has previously been called the 'extra-density domain' and 'telokin-like domain' in the literature based on cryo-EM models
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage P22 (ファージ)
遺伝子: 5, gp5 coat protein / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: P26747

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: NMR structure of amino acids 223-345 from P22's coat protein
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HN(CA)CB
1313D HNCA
1413D HN(CO)CA
1513D HNCO
1613D HN(CA)CO
1723D CCH-TOCSY
1823D (H)CCH-TOCSY
1913D HNHB
11013D Long-range HNCO
11113D HNHA
11213D 1H-15N TOCSY
11323D 1H-13C NOESY
11413D 1H-15N NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 20 mM sodium phosphate, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 20 mM sodium phosphate, 1% H2O/99% D2O1% H2O/99% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.5 mMProtein-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMSodium Phosphate-21
1.5 mMProtein-3[U-100% 13C; U-100% 15N]2
20 mMSodium Phosphate-42
試料状態イオン強度: 20 / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 310.15 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA8002

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解析

NMR software
名称バージョン分類
ARIA2.3.1peak picking
ARIA/CNS/CCPNmr_Analysis精密化
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: Automated assignment of NOE spectra was carried out using ARIA using floating chirality. CCPNmr Analysis was used to inspect violations and refine the structure for further calculations with ARIA.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 300 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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