[日本語] English
万見
- PDB-2m20: EGFR transmembrane - juxtamembrane (TM-JM) segment in bicelles: M... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m20
タイトルEGFR transmembrane - juxtamembrane (TM-JM) segment in bicelles: MD guided NMR refined structure.
要素Epidermal growth factor receptor
キーワードSIGNALING PROTEIN / Transmembrane / Cell Signaling / Juxtamembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


response to hydroxyisoflavone / multivesicular body, internal vesicle lumen / positive regulation of protein kinase C activity / positive regulation of prolactin secretion / negative regulation of cardiocyte differentiation / diterpenoid metabolic process / Shc-EGFR complex / ovulation cycle / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / epidermal growth factor receptor activity ...response to hydroxyisoflavone / multivesicular body, internal vesicle lumen / positive regulation of protein kinase C activity / positive regulation of prolactin secretion / negative regulation of cardiocyte differentiation / diterpenoid metabolic process / Shc-EGFR complex / ovulation cycle / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / epidermal growth factor receptor activity / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / positive regulation of mucus secretion / epidermal growth factor binding / response to UV-A / tongue development / PLCG1 events in ERBB2 signaling / midgut development / hydrogen peroxide metabolic process / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / ERBB2-EGFR signaling pathway / PTK6 promotes HIF1A stabilization / digestive tract morphogenesis / morphogenesis of an epithelial fold / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / intracellular vesicle / Signaling by EGFR / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / protein tyrosine kinase activator activity / response to cobalamin / Signaling by ERBB4 / eyelid development in camera-type eye / protein insertion into membrane / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / regulation of JNK cascade / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / PI3K events in ERBB2 signaling / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of mitotic cell cycle / MAP kinase kinase kinase activity / hair follicle development / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / embryonic placenta development / positive regulation of bone resorption / GAB1 signalosome / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / salivary gland morphogenesis / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / positive regulation of phosphorylation / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of vasoconstriction / positive regulation of glial cell proliferation / Signaling by ERBB2 / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / cellular response to epidermal growth factor stimulus / cellular response to cadmium ion / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / GRB2 events in ERBB2 signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of DNA repair / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / SHC1 events in ERBB2 signaling / ossification / cellular response to dexamethasone stimulus / neurogenesis / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / positive regulation of epithelial cell proliferation / neuron projection morphogenesis / basal plasma membrane / epithelial cell proliferation / positive regulation of superoxide anion generation / positive regulation of DNA replication / Signal transduction by L1 / cellular response to estradiol stimulus / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / astrocyte activation / liver regeneration / cellular response to amino acid stimulus / positive regulation of protein localization to plasma membrane / lung development / EGFR downregulation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / positive regulation of MAP kinase activity / Constitutive Signaling by EGFRvIII / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Signaling by ERBB2 ECD mutants / epidermal growth factor receptor signaling pathway / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor protein-tyrosine kinase / negative regulation of protein catabolic process / kinase binding / Downregulation of ERBB2 signaling / positive regulation of miRNA transcription / cell-cell adhesion / peptidyl-tyrosine phosphorylation / ruffle membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2930 / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2930 / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Helix non-globular / Special / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Epidermal growth factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Endres, N.F. / Das, R. / Smith, A. / Arkhipov, A. / Kovacs, E. / Huang, Y. / Pelton, J.G. / Shan, Y. / Shaw, D.E. / Wemmer, D.E. ...Endres, N.F. / Das, R. / Smith, A. / Arkhipov, A. / Kovacs, E. / Huang, Y. / Pelton, J.G. / Shan, Y. / Shaw, D.E. / Wemmer, D.E. / Groves, J.T. / Kuriyan, J.
引用
ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2013
タイトル: Conformational Coupling across the Plasma Membrane in Activation of the EGF Receptor.
著者: Endres, N.F. / Das, R. / Smith, A.W. / Arkhipov, A. / Kovacs, E. / Huang, Y. / Pelton, J.G. / Shan, Y. / Shaw, D.E. / Wemmer, D.E. / Groves, J.T. / Kuriyan, J.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Architecture and Membrane Interactions of the EGF Receptor.
著者: Endres, N.F. / Das, R. / Smith, A. / Arkhipov, A. / Kovacs, E. / Huang, Y. / Pelton, J.G. / Shan, Y. / Shaw, D.E. / Wemmer, D.E. / Groves, J.T. / Kuriyan, J.
履歴
登録2012年12月11日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Epidermal growth factor receptor
B: Epidermal growth factor receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5592
ポリマ－13,5592
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1476.1 Å2
ΔGint-10.6 kcal/mol
Surface area12144.7 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Epidermal growth factor receptor / Proto-oncogene c-ErbB-1 / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-1


分子量: 6779.251 Da / 分子数: 2
断片: EGFR Transmembrane-Juxtamembrane segment, UNP residues 642-697
変異: M9L (M650 in UNP P00533), M27I (M668 in UNP P00533) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EGFR, ERBB, ERBB1, HER1 / プラスミド: pMMHb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00533

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1313D HNCO
1413D HNCA
1513D HN(CA)CB
1613D HN(CO)CA
1723D 1H-15N NOESY
1823D 1H-13C NOESY
1923D (H)CCH-COSY
11023D (H)CCH-TOCSY
11133D 15N-13C F1 filtered/F3 edited NOESY-HSQC
11212D 1H-15N TROSY

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.300 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H] EGFR TM-JM, 50 mM MES, 5 mM TCEP, 1 mM EDTA, 0.05 mM AMESF, 10 % [U-2H] D2O, 0.02 % sodium azide, 9.4 mM [U-99% 2H] DMPC (D54), 37.98 mM [U-99% 2H] DHPC (D22), 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.300 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] EGFR TM-JM, 50 mM MES, 5 mM TCEP, 1 mM EDTA, 0.05 mM AMESF, 10 % [U-2H] D2O, 0.02 % sodium azide, 9.4 mM [U-99% 2H] DMPC (D54), 37.98 mM [U-99% 2H] DHPC (D22), 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.300 mM EGFR TM-JM, 50 mM MES, 5 mM TCEP, 1 mM EDTA, 0.05 mM AMESF, 10 % [U-2H] D2O, 0.02 % sodium azide, 18.8 mM [U-99% 2H] DMPC (D54), 77.86 mM [U-99% 2H] DHPC (D22), 0.300 mM EGFR TM-JM, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.300 mMEGFR TM-JM-1[U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H]1
50 mMMES-21
5 mMTCEP-31
1 mMEDTA-41
0.05 mMAMESF-51
10 %D2O-6[U-2H]1
0.02 %sodium azide-71
9.4 mMDMPC (D54)-8[U-99% 2H]1
37.98 mMDHPC (D22)-9[U-99% 2H]1
0.300 mMEGFR TM-JM-10[U-100% 13C; U-100% 15N]2
50 mMMES-112
5 mMTCEP-122
1 mMEDTA-132
0.05 mMAMESF-142
10 %D2O-15[U-2H]2
0.02 %sodium azide-162
9.4 mMDMPC (D54)-17[U-99% 2H]2
37.98 mMDHPC (D22)-18[U-99% 2H]2
0.300 mMEGFR TM-JM-193
50 mMMES-203
5 mMTCEP-213
1 mMEDTA-223
0.05 mMAMESF-233
10 %D2O-24[U-2H]3
0.02 %sodium azide-253
18.8 mMDMPC (D54)-26[U-99% 2H]3
77.86 mMDHPC (D22)-27[U-99% 2H]3
0.300 mMEGFR TM-JM-283
試料状態イオン強度: 0.05 / pH: 6.2 / 圧: ambient / 温度: 312 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker Avance IIBrukerAVANCE II9001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002
Bruker AvanceBrukerAVANCE6003

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpinv1.3Bruker Biospincollection
NMRDrawv3.0Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRPipev3.0Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Sparkyv3.114Goddardchemical shift assignment
Sparkyv3.114Goddardpeak picking
TALOS+Yang Shen, Frank Delaglio, Gabriel Cornilescu, and Ad Bax,データ解析
CNSv1.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNSv1.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
PSVSBhattacharya and Montelioneデータ解析
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: 1. The TM-JM dimer structure was calculated with 38 interchain NOEs (19 interchain NOE restraint per monomer). There are too few interchain NOEs to determine the configuration of the TM-JM ...詳細: 1. The TM-JM dimer structure was calculated with 38 interchain NOEs (19 interchain NOE restraint per monomer). There are too few interchain NOEs to determine the configuration of the TM-JM dimer unambiguously. Therefore, we used observations from molecular dynamics simulations of the TM-JM segment in DMPC lipid bilayers (see Arkhipov et al. 2013, Cell in press; companion paper to the paper describing the analysis of the TM-JM structure in an experimental context), and selected a initial structure of the TM-JM dimer with a dimeric conformation of right handed crossing angles that was stable during the MD simulations. It was then refined using NMR restraints. 2. The secondary structure analysis suggested that the juxtamembrane -A segment has a 30% probability of helix formation. In order to model the juxtamembrane dimer we assumed that the juxtamembrane-A segment only forms a dimer when both juxtamembrane segments are helical.
NMR constraintsNOE constraints total: 580 / NOE long range total count: 38 / Hydrogen bond constraints total count: 36 / Protein chi angle constraints total count: 22 / Protein phi angle constraints total count: 92 / Protein psi angle constraints total count: 92
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 10

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る