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万見
- PDB-2lxh: NMR structure of the RING domain in ubiquitin ligase gp78 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lxh
タイトルNMR structure of the RING domain in ubiquitin ligase gp78
要素E3 ubiquitin-protein ligase AMFR
キーワードLIGASE / RING domain / ubiquitin
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of SREBP signaling pathway / endoplasmic reticulum mannose trimming / RING-type E3 ubiquitin transferase (cysteine targeting) / protein K27-linked ubiquitination / endoplasmic reticulum quality control compartment / Derlin-1 retrotranslocation complex / BAT3 complex binding / non-canonical NF-kappaB signal transduction / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / ubiquitin-specific protease binding ...regulation of SREBP signaling pathway / endoplasmic reticulum mannose trimming / RING-type E3 ubiquitin transferase (cysteine targeting) / protein K27-linked ubiquitination / endoplasmic reticulum quality control compartment / Derlin-1 retrotranslocation complex / BAT3 complex binding / non-canonical NF-kappaB signal transduction / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / ubiquitin-specific protease binding / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / endoplasmic reticulum unfolded protein response / ERAD pathway / ER Quality Control Compartment (ERQC) / ubiquitin binding / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Wnt signaling pathway / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / protein-folding chaperone binding / signaling receptor activity / protein-macromolecule adaptor activity / growth cone / ubiquitin-dependent protein catabolic process / learning or memory / neuronal cell body / dendrite / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / signal transduction / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase AMFR, Ube2g2-binding region / E3 gp78 Ube2g2-binding region (G2BR) / CUE domain / Domain that may be involved in binding ubiquitin-conjugating enzymes (UBCs) / Ubiquitin system component CUE / CUE domain profile. / Ring finger domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Ring finger ...E3 ubiquitin-protein ligase AMFR, Ube2g2-binding region / E3 gp78 Ube2g2-binding region (G2BR) / CUE domain / Domain that may be involved in binding ubiquitin-conjugating enzymes (UBCs) / Ubiquitin system component CUE / CUE domain profile. / Ring finger domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase AMFR
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Das, R. / Linag, Y. / Mariano, J. / Li, J. / Huang, T. / King, A. / Weissman, A. / Ji, X. / Byrd, R.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2013
タイトル: Allosteric regulation of E2:E3 interactions promote a processive ubiquitination machine.
著者: Das, R. / Liang, Y.H. / Mariano, J. / Li, J. / Huang, T. / King, A. / Tarasov, S.G. / Weissman, A.M. / Ji, X. / Byrd, R.A.
履歴
登録2012年8月27日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月2日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: E3 ubiquitin-protein ligase AMFR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,3723
ポリマ－9,2411
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase AMFR / Autocrine motility factor receptor / isoform 2 / AMF receptor / isoform 2 / RING finger protein 45 / gp78


分子量: 9241.455 Da / 分子数: 1 / 断片: RING-type Zinc finger residues 313-393 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AMFR, RNF45 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UKV5, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D HN(CA)CB
1513D C(CO)NH
1613D H(CCO)NH
1713D 1H-15N NOESY
1813D 1H-15N TOCSY
1913D HNCO
11013D 1H-13C NOESY
11113D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細内容: 0.7-1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] gp78RING, 50 mM TRIS, 2 mM TCEP, 0.2 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMgp78RING-1[U-100% 13C; U-100% 15N]0.7-11
50 mMTRIS-21
2 mMTCEP-31
0.2 mMsodium azide-41
試料状態イオン強度: 0 / pH: 7.2 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA5002

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解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardデータ解析
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 503 / Protein phi angle constraints total count: 43 / Protein psi angle constraints total count: 44
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 4 Å / Maximum upper distance constraint violation: 6 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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