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- PDB-2lxb: Solution structure of the Sgt2 homodimerization domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lxb
タイトルSolution structure of the Sgt2 homodimerization domain
要素Small glutamine-rich tetratricopeptide repeat-containing protein 2
キーワードPROTEIN BINDING / four-helix bundle / protein-protein interaction / Get5 binding domain / GET pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


TRC complex / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / heat shock protein binding / Hsp70 protein binding / Hsp90 protein binding / response to heat / molecular adaptor activity / membrane / identical protein binding ...TRC complex / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / heat shock protein binding / Hsp70 protein binding / Hsp90 protein binding / response to heat / molecular adaptor activity / membrane / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
SGTA, homodimerisation domain / Homodimerisation domain of SGTA / : / Immunoglobulin FC, subunit C / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces ...SGTA, homodimerisation domain / Homodimerisation domain of SGTA / : / Immunoglobulin FC, subunit C / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Small glutamine-rich tetratricopeptide repeat-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Chartron, J.W. / Vandervelde, D.G. / Clemons Jr., W.M.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2012
タイトル: Structures of the Sgt2/SGTA Dimerization Domain with the Get5/UBL4A UBL Domain Reveal an Interaction that Forms a Conserved Dynamic Interface.
著者: Chartron, J.W. / Vandervelde, D.G. / Clemons, W.M.
履歴
登録2012年8月19日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月28日Group: Database references
改定 1.22013年1月16日Group: Database references
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Small glutamine-rich tetratricopeptide repeat-containing protein 2
B: Small glutamine-rich tetratricopeptide repeat-containing protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7792
ポリマ－15,7792
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Small glutamine-rich tetratricopeptide repeat-containing protein 2 / SGT/UBP / Viral protein U-binding protein


分子量: 7889.721 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SGT2, UNF346, YOR007C / プラスミド: pET33b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): NiCo21(DE3) / 参照: UniProt: Q12118

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D CBCA(CO)NH
1313D HN(CA)CB
1413D (H)CCH-TOCSY
1513D 1H-15N TOCSY
1612D 1H-13C HSQC aliphatic
1713D 1H-15N NOESY
1813D HNCA
1913D HNCO
11013D C(CO)NH
11112D 1H-13C HSQC aromatic
11213D 1H-13C NOESY aromatic
11313D (H)CCH-TOCSY
11413D (H)CCH-COSY
11532D 1H-15N HSQC
11622D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Sgt2, 20 mM sodium phosphate, 0.02 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
22 mM [U-100% 15N] Sgt2, 20 mM sodium phosphate, 0.02 % sodium azide, 7 % Polyacrylamide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
32 mM [U-100% 15N] Sgt2, 20 mM sodium phosphate, 0.02 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
2 mMSgt2-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMsodium phosphate-21
0.02 %sodium azide-31
2 mMSgt2-4[U-100% 15N]2
20 mMsodium phosphate-52
0.02 %sodium azide-62
7 %Polyacrylamide-72
2 mMSgt2-8[U-100% 15N]3
20 mMsodium phosphate-93
0.02 %sodium azide-103
試料状態イオン強度: 0 / pH: 6.1 / 圧: ambient / 温度: 297.5 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VnmrJVariancollection
AnalysisCCPNchemical shift assignment
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TALOS+Cornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
ARIA2.3Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIA2.3Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
PALESZweckstetter and Baxデータ解析
TopSpinBruker Biospincollection
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: REFINED IN EXPLICIT WATER
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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