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万見
- PDB-2lvm: Solution structure of human 53BP1 tandem Tudor domains in complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lvm
タイトルSolution structure of human 53BP1 tandem Tudor domains in complex with a histone H4K20me2 peptide
要素
  • Histone H4
  • Tumor suppressor p53-binding protein 1
キーワードCELL CYCLE / dimethylation
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4K20me2 reader activity / ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination ...histone H4K20me2 reader activity / ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / : / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / DNA damage checkpoint signaling / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / replication fork / PRC2 methylates histones and DNA / histone reader activity / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / transcription coregulator activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / protein homooligomerization / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / kinetochore / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / double-strand break repair via nonhomologous end joining / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / p53 binding / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / site of double-strand break / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / histone binding / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / : / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / : / : / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. ...Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / : / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / : / : / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / SH3 type barrels. / Histone-fold / Ribosomal protein L2, domain 2 / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / TP53-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Cui, G. / Botuyan, M. / Mer, G.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Acetylation limits 53BP1 association with damaged chromatin to promote homologous recombination.
著者: Tang, J. / Cho, N.W. / Cui, G. / Manion, E.M. / Shanbhag, N.M. / Botuyan, M.V. / Mer, G. / Greenberg, R.A.
履歴
登録2012年7月7日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月30日Group: Database references
改定 1.22013年2月13日Group: Database references
改定 1.32013年4月3日Group: Database references
改定 1.42025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor suppressor p53-binding protein 1
B: Histone H4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6692
ポリマ－15,6692
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Tumor suppressor p53-binding protein 1 / 53BP1 / p53-binding protein 1 / p53BP1


分子量: 13944.780 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1484-1603 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53BP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12888
#2: タンパク質・ペプチド Histone H4


分子量: 1724.044 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 15-28 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1312D 1H-13C HSQC aliphatic
1412D 1H-13C HSQC aromatic
1513D HNCA
1613D HN(CA)CB
1713D CBCA(CO)NH
1813D HNCO
1913D HN(CA)CO
11013D C(CO)NH
11113D (H)CCH-TOCSY
11213D HBHA(CO)NH
11313D 1H-15N TOCSY
11413D 1H-15N NOESY
11513D 1H-13C NOESY aliphatic
11613D 1H-13C NOESY aromatic
11723D 13C/15N-filtered, 13C-edited NOESY
11832D 1H-15N HSQC
11932D 1H-13C HSQC
12033D (H)CCH-TOCSY
12143D 13C/15N-filtered, 13C-edited NOESY
12233D 1H-15N NOESY
12333D 1H-13C NOESY
12412D (HB)CB(CGCD)HD

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.7 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein_1, 8.5 mM protein_2, 25 mM sodium phosphate, 0.001 % DSS, 0.001 % NaN3, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.7 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein_1, 8.5 mM protein_2, 25 mM sodium phosphate, 0.001 % DSS, 0.001 % NaN3, 100% D2O100% D2O
35 mM protein_1, 4 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein_2, 25 mM sodium phosphate, 0.001 % DSS, 0.001 % NaN3, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
45 mM protein_1, 4 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein_2, 25 mM sodium phosphate, 0.001 % DSS, 0.001 % NaN3, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.7 mMentity_1-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
8.5 mMentity_2-21
25 mMsodium phosphate-31
0.001 %DSS-41
0.001 %NaN3-51
1.7 mMentity_1-6[U-100% 13C; U-100% 15N]2
8.5 mMentity_2-72
25 mMsodium phosphate-82
0.001 %DSS-92
0.001 %NaN3-102
5 mMentity_1-113
4 mMentity_2-12[U-100% 13C; U-100% 15N]3
25 mMsodium phosphate-133
0.001 %DSS-143
0.001 %NaN3-153
5 mMentity_1-164
4 mMentity_2-17[U-100% 13C; U-100% 15N]4
25 mMsodium phosphate-184
0.001 %DSS-194
0.001 %NaN3-204
試料状態イオン強度: 50 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 700 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
XwinNMRBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificデータ解析
SANEDuggan, Legge, Dyson & Wrightchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
AmberCase, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, and Kollman精密化
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
CSIWishart, D.S.データ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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