[日本語] English
万見
- PDB-2ltt: Solution NMR Structure of YdbC:dT19G1 complex. Northeast Structur... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ltt
タイトルSolution NMR Structure of YdbC:dT19G1 complex. Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) Target KR150
要素
  • DNA (5'-D(*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3')
  • Putative uncharacterized protein ydbC
キーワードTRANSCRIPTION / DNA BINDING PROTEIN/DNA / Structural Genomics / NORTHEAST STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / NESG / PSI-Biology / Protein Structure Initiative / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA-templated transcription / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Transcriptional Co-activator pc4; Chain A - #70 / PC4-like / Transcriptional coactivator p15 (PC4), C-terminal / Transcriptional Coactivator p15 (PC4) / Transcriptional Co-activator pc4; Chain A / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Transcriptional coactivator p15 (PC4) C-terminal domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Lactococcus lactis subsp. lactis (乳酸菌)
手法溶液NMR / restrained molecular dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Rossi, P. / Barbieri, C.M. / Aramini, J.A. / Bini, E. / Lee, H. / Janjua, H. / Ciccosanti, C. / Wang, H. / Acton, T.B. / Xiao, R. ...Rossi, P. / Barbieri, C.M. / Aramini, J.A. / Bini, E. / Lee, H. / Janjua, H. / Ciccosanti, C. / Wang, H. / Acton, T.B. / Xiao, R. / Everett, J.K. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2013
タイトル: Structures of apo- and ssDNA-bound YdbC from Lactococcus lactis uncover the function of protein domain family DUF2128 and expand the single-stranded DNA-binding domain proteome.
著者: Rossi, P. / Barbieri, C.M. / Aramini, J.M. / Bini, E. / Lee, H.W. / Janjua, H. / Xiao, R. / Acton, T.B. / Montelione, G.T.
履歴
登録2012年5月31日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月16日Group: Database references
改定 1.22013年1月30日Group: Database references
改定 1.32013年3月6日Group: Database references
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Putative uncharacterized protein ydbC
B: Putative uncharacterized protein ydbC
C: DNA (5'-D(*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1043
ポリマ－24,1043
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Putative uncharacterized protein ydbC


分子量: 9488.755 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactococcus lactis subsp. lactis (乳酸菌)
株: IL1403 / 遺伝子: ydbC, LL0313, L114363 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9CIP3
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3')


分子量: 5126.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D HNCO
1413D HNCA
1513D 1H-13C NOESY aliphatic
1613D 1H-13C NOESY aromatic
1713D 1H-15N NOESY
1813D-13C,15N X-filt-13C,15N-editedNOESY
1913D HN(CA)CO
11011H-15N Hetnoe
11111D T1
11211D T2(CPMG)
11312D 1H-1H NOESY

-
試料調製

詳細内容: 0.6 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] KR150.020, 0.02 % NaN3, 10 mM DTT, 100 mM NaCL, 10 % D2O, 50 uM DSS, 10 mM TRIS-HCl, 0.3 mM DNA (5'- ...内容: 0.6 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] KR150.020, 0.02 % NaN3, 10 mM DTT, 100 mM NaCL, 10 % D2O, 50 uM DSS, 10 mM TRIS-HCl, 0.3 mM DNA (5'-D(*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*G)-3'), 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.6 mMKR150.020-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.02 %NaN3-21
10 mMDTT-31
100 mMNaCL-41
10 %D2O-51
50 uMDSS-61
10 mMTRIS-HCl-71
0.3 mMDNA (5'-D(*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*G)-3')-81
試料状態pH: 7.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readgeometry optimization
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrichgeometry optimization
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TopSpinBruker Biospincollection
VnmrJVariancollection
PINEBahrami, Markley, Assadi, and Eghbalniachemical shift assignment
SparkyGoddardデータ解析
TALOS+Shen, Cornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
PALESZweckstetter, Baxgeometry optimization
PSVSBhattacharya, Montelionestructure validation
HADDOCKBonvin A. M. J. J.精密化
HADDOCKBonvin A. M. J. J.構造決定
HADDOCKBonvin A. M. J. J.geometry optimization
精密化手法: restrained molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: RESTRAINED MD IN WATER BATH, OPLSX, NCS SYMMETRY, C2 SYMMETRY WITHIN HADDOCK INTERFACE
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る