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万見
- PDB-2lp6: Refined Solution NMR Structure of the 50S ribosomal protein L35Ae... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lp6
タイトルRefined Solution NMR Structure of the 50S ribosomal protein L35Ae from Pyrococcus furiosus, Northeast Structural Genomics Consortium Target (NESG) PfR48
要素50S ribosomal protein L35Ae
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / Structural Genomics / NORTHEAST STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM (NESG) / PSI-Biology / Protein Structure Initiative
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of ribosome / ribosome / translation / ribonucleoprotein complex
類似検索 - 分子機能
translation elongation factor selb, chain A, domain 4 / Ribosomal protein L35Ae, conserved site / Ribosomal protein L35Ae signature. / Ribosomal protein L35A / Ribosomal protein L35Ae / Ribosomal protein L35A superfamily / Thrombin, subunit H / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein eL33
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Snyder, D.A. / Aramini, J.M. / Yu, B. / Huang, Y.J. / Xiao, R. / Cort, J.R. / Shastry, R. / Ma, L. / Liu, J. / Rost, B. ...Snyder, D.A. / Aramini, J.M. / Yu, B. / Huang, Y.J. / Xiao, R. / Cort, J.R. / Shastry, R. / Ma, L. / Liu, J. / Rost, B. / Acton, T.B. / Kennedy, M.A. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2012
タイトル: Solution NMR structure of the ribosomal protein RP-L35Ae from Pyrococcus furiosus.
著者: Snyder, D.A. / Aramini, J.M. / Yu, B. / Huang, Y.J. / Xiao, R. / Cort, J.R. / Shastry, R. / Ma, L.C. / Liu, J. / Rost, B. / Acton, T.B. / Kennedy, M.A. / Montelione, G.T.
履歴
登録2012年2月2日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月11日Group: Database references
改定 1.22012年6月20日Group: Database references
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 50S ribosomal protein L35Ae


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8271
ポリマ－10,8271
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 50S ribosomal protein L35Ae


分子量: 10826.713 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 株: ATCC 43587 / DSM 3638 / JCM 8422 / Vc1 / 遺伝子: PF1872, rpl35Ae / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pMgK / 参照: UniProt: Q8TZV6

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC aliphatic
1312D 1H-13C HSQC aromatic
1413D HNCO
1513D CBCA(CO)NH
1613D HN(CA)CB
1713D HBHA(CO)NH
1813D CCC(CO)NH TOCSY
1913D (H)CCH-TOCSY
11013D (H)CCH-COSY
11113D HNHA
11213D 1H-15N NOESY
11323D 1H-13C NOESY aliphatic
11413D 1H-13C NOESY aromatic
11513D 1H-13C NOESY aliphatic
11632D 1H-13C HSQC high resolution
NMR実験の詳細Text: THE PROTEIN IS MONOMERIC BY GEL FILTRATION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING AND 15N T1/T2 RELAXATION. THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. AUTOMATIC ...Text: THE PROTEIN IS MONOMERIC BY GEL FILTRATION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING AND 15N T1/T2 RELAXATION. THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. AUTOMATIC BACKBONE RESONANCE ASSIGNMENTS WERE MADE USING AUTOASSIGN, FOLLOWED BY MANUAL SIDE CHAIN ASSIGNMENT. AUTOMATIC NOESY ASSIGNMENTS WERE DETERMINED USING CYANA 3.0. BACKBONE (PHI/PSI) DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS WERE OBTAINED FROM TALOSplus, AND HYDROGEN BOND CONSTRAINTS WERE DETERMINED USING AUTOSTRUCTURE. COMPLETENESS OF NMR ASSIGNMENTS (EXCLUDING THE C-TERMINAL HIS6): BACKBONE, 98.2%, SIDE CHAIN, 90.9%, AROMATICS, 100%, STEREOSPECIFIC METHYL, 84.2%. FINAL STRUCTURE QUALITY FACTORS (FOR RESIDUES 1 TO 91, PSVS 1.4), WHERE ORDERED RESIDUES [S(PHI) + S(PSI) > 1.8] COMPRISE: 2-12,21-76,79-87: (A) RMSD (ORDERED RESIDUES): BB, 0.5, HEAVY ATOM, 1.0. (B) MOLPROBITY RAMACHANDRAN STATISTICS FOR ORDERED RESIDUES: MOST FAVORED, 97.0%, ADDITIONALLY ALLOWED, 3.0%, DISALLOWED, 0%. (C) PROCHECK SCORES FOR ORDERED RESIDUES (RAW/Z-): PHI-PSI, -0.56/-1.89, ALL, -0.26/-1.54. (D) MOLPROBITY CLASH SCORE (RAW/Z-): 15.13/-1.07 (E) RPF SCORES FOR GOODNESS OF FIT TO NOESY DATA (RESIDUES 1 TO 91): RECALL, 0.965, PRECISION, 0.878, F-MEASURE, 0.920, DP-SCORE, 0.784. (F) NUMBER OF CLOSE CONTACTS PER 20 MODELS: 5. THE FINAL FOUR UNASSIGNED HISTIDINE RESIDUES IN THE C-TERMINAL AFFINITY TAG WERE NOT INCLUDED IN THE STRUCTURE CALCULATIONS AND HAVE BEEN OMITTED FROM THIS DEPOSITION. COORDINATES FOR THE FOLLOWING RESIDUES ARE NOT WELL DETERMINED [S(PHI) + S(PSI) < 1.8]: 1,13-20,77-78,88-91.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.07 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] PfR48.005, 0.02 % NaN3, 10 mM DTT, 5 mM CaCL2, 100 mM NaCL, 1 x Proteinase Inhibitors, 20 mM MES pH 6.5, 50 uM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.07 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] PfR48.005, 0.02 % NaN3, 10 mM DTT, 5 mM CaCL2, 100 mM NaCL, 1 x Proteinase Inhibitors, 20 mM MES pH 6.5, 50 uM DSS, 100% D2O100% D2O
30.29 mM [U-5% 13C; U-100% 15N] PfR48.002, 0.02 % NaN3, 10 mM DTT, 5 mM CaCL2, 100 mM NaCL, 1 x Proteinase Inhibitors, 20 mM MES pH 6.5, 50 uM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.07 mMPfR48.005-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.02 %NaN3-21
10 mMDTT-31
5 mMCaCL2-41
100 mMNaCL-51
1 %Proteinase Inhibitors-61
20 mMMES pH 6.5-71
50 uMDSS-81
1.07 mMPfR48.005-9[U-100% 13C; U-100% 15N]2
0.02 %NaN3-102
10 mMDTT-112
5 mMCaCL2-122
100 mMNaCL-132
1 %Proteinase Inhibitors-142
20 mMMES pH 6.5-152
50 uMDSS-162
0.29 mMPfR48.002-17[U-5% 13C; U-100% 15N]3
0.02 %NaN3-183
10 mMDTT-193
5 mMCaCL2-203
100 mMNaCL-213
1 %Proteinase Inhibitors-223
20 mMMES pH 6.5-233
50 uMDSS-243
試料状態pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA7502
Varian INOVAVarianINOVA8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CNS1.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNS1.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readgeometry optimization
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
AutoStructure2.2.1Huang, Tejero, Powers and Montelioneデータ解析
AutoAssign1.9Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelioneデータ解析
AutoAssign1.9Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
NMRPipe2.3Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
VNMR6.1BVariancollection
Sparky3Goddardデータ解析
TALOS+Shen, Cornilescu, Delaglio and Bax構造決定
PSVS1.4Bhattacharya, Montelioneデータ解析
PdbStat5.5Tejero, Montelioneデータ解析
MolProbity3.19Richardsonデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE FINAL REFINED STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 1402 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS, 153 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS, AND 56 HYDROGEN BOND CONSTRAINTS (18.3 ...詳細: THE FINAL REFINED STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 1402 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS, 153 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS, AND 56 HYDROGEN BOND CONSTRAINTS (18.3 CONSTRAINTS PER RESIDUE, 7.0 LONG RANGE CONSTRAINTS PER RESIDUE, COMPUTED FOR RESIDUES 1 TO 91 BY PSVS 1.4). STRUCTURE DETERMINATION WAS PERFORMED ITERATIVELY USING CYANA 3.0. THE 20 STRUCTURES OUT OF 100 WITH THE LOWEST TARGET FUNCTION WERE FURTHER REFINED BY RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS/ENERGY MINIMIZATION IN EXPLICIT WATER (CNS 1.3) WITH PARAM19.
NMR constraintsNOE constraints total: 1402
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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