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万見
- PDB-2loz: The novel binding mode of DLC1 and Tensin2 PTB domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2loz
タイトルThe novel binding mode of DLC1 and Tensin2 PTB domain
要素
  • Rho GTPase-activating protein 7
  • Tensin-like C1 domain-containing phosphatase
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE ACTIVATOR / PTB / DLC1 / HYDROLASE-HYDROLASE ACTIVATOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


hindbrain morphogenesis / multicellular organismal-level homeostasis / collagen metabolic process / negative regulation of focal adhesion assembly / cellular homeostasis / regulation of Rho protein signal transduction / focal adhesion assembly / response to muscle activity / regulation of small GTPase mediated signal transduction / negative regulation of stress fiber assembly ...hindbrain morphogenesis / multicellular organismal-level homeostasis / collagen metabolic process / negative regulation of focal adhesion assembly / cellular homeostasis / regulation of Rho protein signal transduction / focal adhesion assembly / response to muscle activity / regulation of small GTPase mediated signal transduction / negative regulation of stress fiber assembly / negative regulation of Rho protein signal transduction / RHOB GTPase cycle / cortical actin cytoskeleton / RHOC GTPase cycle / positive regulation of execution phase of apoptosis / RHOQ GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / RHOA GTPase cycle / heart morphogenesis / positive regulation of protein dephosphorylation / forebrain development / RAC1 GTPase cycle / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / SH2 domain binding / negative regulation of cell migration / protein-tyrosine-phosphatase / GTPase activator activity / protein tyrosine phosphatase activity / kidney development / caveola / neural tube closure / regulation of actin cytoskeleton organization / multicellular organism growth / kinase binding / ruffle membrane / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / regulation of cell shape / actin cytoskeleton organization / membrane raft / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / lipid binding / apoptotic process / endoplasmic reticulum / signal transduction / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tensin, phosphotyrosine-binding domain / Tensin-like, SH2 domain / Tensin/EPS8 phosphotyrosine-binding domain / Phosphotyrosine-binding domain / Tensin phosphatase, C2 domain / Tensin-type phosphatase domain / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Phosphatase tensin-type domain profile. / C2 tensin-type domain profile. / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein ...Tensin, phosphotyrosine-binding domain / Tensin-like, SH2 domain / Tensin/EPS8 phosphotyrosine-binding domain / Phosphotyrosine-binding domain / Tensin phosphatase, C2 domain / Tensin-type phosphatase domain / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Phosphatase tensin-type domain profile. / C2 tensin-type domain profile. / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / in StAR and phosphatidylcholine transfer protein / START domain / START domain / START domain profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Rho GTPase activation protein / START-like domain superfamily / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / C1-like domain superfamily / PH-domain like / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Protein-tyrosine phosphatase-like / C2 domain superfamily / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tensin-2 / Rho GTPase-activating protein 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, molecular dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Liu, C. / Chen, L. / Zhu, G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Solution structure of the phosphotyrosine binding (PTB) domain of human tensin2 protein in complex with deleted in liver cancer 1 (DLC1) peptide reveals a novel peptide binding mode.
著者: Chen, L. / Liu, C. / Ko, F.C. / Xu, N. / Ng, I.O. / Yam, J.W. / Zhu, G.
履歴
登録2012年1月29日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_nmr_software
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.22023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tensin-like C1 domain-containing phosphatase
B: Rho GTPase-activating protein 7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5412
ポリマ－17,5412
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 200structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Tensin-like C1 domain-containing phosphatase / C1 domain-containing phosphatase and tensin homolog / C1-TEN / Tensin-2


分子量: 15983.139 Da / 分子数: 1 / 断片: PTB domain, UNP residues 1263-1409 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TENC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q63HR2, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素
#2: タンパク質・ペプチド Rho GTPase-activating protein 7 / Deleted in liver cancer 1 protein / DLC-1 / HP protein / Rho-type GTPase-activating protein 7 / ...Deleted in liver cancer 1 protein / DLC-1 / HP protein / Rho-type GTPase-activating protein 7 / START domain-containing protein 12 / StARD12 / StAR-related lipid transfer protein 12


分子量: 1557.724 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 811-824 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96QB1

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-15N HSQC
1312D 1H-13C HSQC
1422D 1H-13C HSQC
1513D HNCO
1613D HN(CA)CB
1713D CBCA(CO)NH
1833D (H)CCH-TOCSY
1913D 1H-15N NOESY
11033D 1H-13C NOESY
11123D HNCO
11223D CBCA(CO)NH
11323D HN(CA)CB
11423D 1H-15N NOESY
11543D 1H-13C NOESY
11643D (H)CCH-COSY
11733D13C/15N FILTERED-13C EDITED NOESY
11843D13C/15N FILTERED-13C EDITED NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.6-0.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Tensin2-1, 1.2-1.4 mM DLC1-2, 100 mM potassium phosphate-3, 100 mM potassium chloride-4, 1 mM EDTA-5, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.2-1.4 mM Tensin2-6, 0.6-0.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] DLC1-7, 100 mM potassium phosphate-8, 100 mM potassium chloride-9, 1 mM EDTA-10, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.6-0.8 mM [U-100% 13C] Tensin2-11, 1.2-1.4 mM DLC1-12, 100 mM potassium phosphate-13, 100 mM potassium chloride-14, 1 mM EDTA-15, 100% D2O100% D2O
41.2-1.4 mM Tensin2-16, 0.6-0.8 mM [U-100% 13C] DLC1-17, 100 mM potassium phosphate-18, 100 mM potassium chloride-19, 1 mM EDTA-20, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMTensin2-1[U-100% 13C; U-100% 15N]0.6-0.81
mMDLC1-21.2-1.41
100 mMpotassium phosphate-31
100 mMpotassium chloride-41
1 mMEDTA-51
mMTensin2-61.2-1.42
mMDLC1-7[U-100% 13C; U-100% 15N]0.6-0.82
100 mMpotassium phosphate-82
100 mMpotassium chloride-92
1 mMEDTA-102
mMTensin2-11[U-100% 13C]0.6-0.83
mMDLC1-121.2-1.43
100 mMpotassium phosphate-133
100 mMpotassium chloride-143
1 mMEDTA-153
mMTensin2-161.2-1.44
mMDLC1-17[U-100% 13C]0.6-0.84
100 mMpotassium phosphate-184
100 mMpotassium chloride-194
1 mMEDTA-204
試料状態イオン強度: 0.2 / pH: 7.0 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA5001
Varian INOVAVarianINOVA7502
Varian INOVAVarianINOVA8003

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解析

NMR software
名称開発者分類
VnmrJVariancollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardpeak picking
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurgeometry optimization
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readgeometry optimization
HADDOCKAlexandre Bonvin精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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