[日本語] English
万見
- PDB-2lgr: Solution structure of human protein C6orf130, a putative macro domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lgr
タイトルSolution structure of human protein C6orf130, a putative macro domain
要素Uncharacterized protein C6orf130
キーワードHYDROLASE / macro domain / A1pp domain / Structural Genomics / Protein Structure Initiative / PSI / Center for Eukaryotic Structural Genomics / CESG / DEACYLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


purine nucleoside binding / peptidyl-glutamate ADP-deribosylation / ADP-ribosylglutamate hydrolase activity / protein de-ADP-ribosylation / ADP-ribosyl-[dinitrogen reductase] hydrolase activity / purine nucleoside metabolic process / O-acetyl-ADP-ribose deacetylase activity / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / site of DNA damage ...purine nucleoside binding / peptidyl-glutamate ADP-deribosylation / ADP-ribosylglutamate hydrolase activity / protein de-ADP-ribosylation / ADP-ribosyl-[dinitrogen reductase] hydrolase activity / purine nucleoside metabolic process / O-acetyl-ADP-ribose deacetylase activity / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / site of DNA damage / DNA damage response / nucleolus / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Leucine Aminopeptidase, subunit E, domain 1 / Leucine Aminopeptidase, subunit E; domain 1 / Appr-1"-p processing enzyme / Macro domain / Macro domain profile. / Macro domain / Macro domain-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADP-ribose glycohydrolase OARD1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, molecular dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Volkman, B.F. / Lytle, B.L. / Peterson, F.C. / Center for Eukaryotic Structural Genomics (CESG)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Orphan Macrodomain Protein (Human C6orf130) Is an O-Acyl-ADP-ribose Deacylase: SOLUTION STRUCTURE AND CATALYTIC PROPERTIES.
著者: Peterson, F.C. / Chen, D. / Lytle, B.L. / Rossi, M.N. / Ahel, I. / Denu, J.M. / Volkman, B.F.
履歴
登録2011年8月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
置き換え2011年8月17日ID: 2JYC
改定 1.02011年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月26日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein C6orf130


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0471
ポリマ－18,0471
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein C6orf130


分子量: 18046.740 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BC011709.2, C6orf130 / 発現宿主: CELL-FREE SYNTHESIS (未定義) / 参照: UniProt: Q9Y530

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY
1313D 13C-separated NOESY (AROMATIC)
1413D 13C-F1-Filtered 13C-F3 separated NOESY

-
試料調製

詳細内容: 0.55 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] C6orf130, 20 mM BisTris, 200 mM sodium chloride, 2 mM DTT, 7 % [U-100% 2H] D2O, 93 % H2O, 93% H2O, 7% D2O
溶媒系: 93% H2O/7% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.55 mMC6orf130-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMBisTris-21
200 mMsodium chloride-31
2 mMDTT-41
7 %D2O-5[U-100% 2H]1
93 %H2O-61
試料状態イオン強度: 200 / pH: 6.5 / 圧: AMBIENT / 温度: 298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Xplor-NIH2.23SCHWIETERS,C.D.,KUSZEWSKI,J.J.,TJANDRA,N.,CLORE,G.M.精密化
TopSpin1.3Brukercollection
NMRPipe2006Delagio,F. et al.解析
XEASY1.3Eccles, C., Guntert, P., Billeter, M., Wuthrich, K.データ解析
GARANT2.1C. Bartelsデータ解析
CYANA3Guntert, P.structural calculation
CYANASCHWIETERS,C.D.,KUSZEWSKI,J.J.,TJANDRA,N.,CLORE,G.M.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: AUTOMATED METHODS WERE USED FOR BACKBONE CHEMICAL SHIFT ASSIGNMENT AND ITERATIVE NOE REFINEMENT. FINAL STRUCTURES WERE OBTAINED BY MOLECULAR DYNAMICS IN EXPLICIT SOLVENT. STRUCTURES ARE BASED ...詳細: AUTOMATED METHODS WERE USED FOR BACKBONE CHEMICAL SHIFT ASSIGNMENT AND ITERATIVE NOE REFINEMENT. FINAL STRUCTURES WERE OBTAINED BY MOLECULAR DYNAMICS IN EXPLICIT SOLVENT. STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 1971 NOE CONSTRAINTS (758 INTRA, 418 SEQUENTIAL, 238 MEDIUM and 557 LONG RANGE CONSTRAINTS) AND 180 PHI AND PSI DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS., STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 1971 NOE CONSTRAINTS (758 INTRA, 418 SEQUENTIAL, 238 MEDIUM and 557 LONG RANGE CONSTRAINTS) AND 180 PHI AND PSI DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS.
NMR constraintsNOE constraints total: 1971 / NOE intraresidue total count: 758 / NOE long range total count: 557 / NOE medium range total count: 238 / NOE sequential total count: 418 / Protein phi angle constraints total count: 90 / Protein psi angle constraints total count: 90
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る