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万見
- PDB-2lgp: Solution structure of LA45 from LDLR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lgp
タイトルSolution structure of LA45 from LDLR
要素Low-density lipoprotein receptor
キーワードPROTEIN BINDING / complement repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / regulation of phosphatidylcholine catabolic process / plasma lipoprotein particle clearance / negative regulation of astrocyte activation / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / negative regulation of microglial cell activation / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / PCSK9-LDLR complex / cholesterol import / low-density lipoprotein particle clearance ...receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / regulation of phosphatidylcholine catabolic process / plasma lipoprotein particle clearance / negative regulation of astrocyte activation / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / negative regulation of microglial cell activation / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / PCSK9-LDLR complex / cholesterol import / low-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of triglyceride biosynthetic process / clathrin heavy chain binding / negative regulation of receptor recycling / intestinal cholesterol absorption / low-density lipoprotein particle receptor activity / Chylomicron clearance / low-density lipoprotein particle binding / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / response to caloric restriction / LDL clearance / high-density lipoprotein particle clearance / regulation of protein metabolic process / lipoprotein catabolic process / phospholipid transport / low-density lipoprotein particle / cholesterol transport / endolysosome membrane / cellular response to fatty acid / negative regulation of amyloid fibril formation / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / regulation of cholesterol metabolic process / artery morphogenesis / negative regulation of protein metabolic process / sorting endosome / amyloid-beta clearance / lipoprotein particle binding / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / long-term memory / phagocytosis / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / cholesterol metabolic process / clathrin-coated pit / somatodendritic compartment / receptor-mediated endocytosis / cholesterol homeostasis / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / lipid metabolic process / endocytosis / positive regulation of inflammatory response / apical part of cell / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / late endosome / amyloid-beta binding / virus receptor activity / protease binding / basolateral plasma membrane / molecular adaptor activity / early endosome / endosome membrane / lysosome / receptor complex / negative regulation of gene expression / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / cell surface / Golgi apparatus / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Low-density Lipoprotein Receptor / Low-density Lipoprotein Receptor / : / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / : / Calcium-binding EGF domain ...Low-density Lipoprotein Receptor / Low-density Lipoprotein Receptor / : / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / : / Calcium-binding EGF domain / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
Low-density lipoprotein receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
Model detailsclosest to the average, model 2
データ登録者Guttman, M. / Komives, E.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: The Structure, Dynamics, and Binding of the LA45 Module Pair of the Low-Density Lipoprotein Receptor Suggest an Important Role for LA4 in Ligand Release.
著者: Guttman, M. / Komives, E.A.
履歴
登録2011年8月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月4日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Low-density lipoprotein receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,2493
ポリマ－10,1691
非ポリマー802
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Low-density lipoprotein receptor / LDL receptor


分子量: 10169.036 Da / 分子数: 1
断片: LDL-receptor class A 4 and A5 domain residues 144-235
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LDLR / 発現宿主: CELL-FREE SYNTHESIS (未定義) / 参照: UniProt: P01130
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC aliphatic
1312D 1H-13C HSQC aromatic
1413D CBCA(CO)NH
1513D HNCO
1613D 1H-15N NOESY
1713D 1H-13C NOESY
1812D 1H-1H COSY
1922D 1H-1H COSY
11022D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein, 5 mM CALCIUM ION, 0.02 % sodium azide, 20 mM [U-99% 2H] HEPES, 150 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.8 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein, 5 mM CALCIUM ION, 0.02 % sodium azide, 150 mM sodium chloride, 20 mM [U-99% 2H] HEPES, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.8 mMentity_1-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
5 mMCALCIUM ION-21
0.02 %sodium azide-31
20 mMHEPES-4[U-99% 2H]1
150 mMsodium chloride-51
0.8 mMentity_1-6[U-99% 13C; U-99% 15N]2
5 mMCALCIUM ION-72
0.02 %sodium azide-82
150 mMsodium chloride-92
20 mMHEPES-10[U-99% 2H]2
試料状態イオン強度: 0.15 / pH: 7.45 / 圧: ambient / 温度: 306 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
AzaraBoucher解析
ARIA2Linge, O'Donoghue and Nilgeschemical shift assignment
ARIA2Linge, O'Donoghue and Nilgesデータ解析
ARIA2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
CNSSOLVE2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CNSSOLVE2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Cloregeometry optimization
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardpeak picking
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2453 / NOE intraresidue total count: 389 / NOE long range total count: 538 / NOE medium range total count: 424 / NOE sequential total count: 499 / Hydrogen bond constraints total count: 12 / Protein phi angle constraints total count: 25 / Protein psi angle constraints total count: 25
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0.2 Å / Maximum upper distance constraint violation: 0.5 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.0414 Å / Distance rms dev error: 0.00359 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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