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- PDB-2ldy: Solution structure of the RMM-CTD domains of human LINE-1 ORF1p -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ldy
タイトルSolution structure of the RMM-CTD domains of human LINE-1 ORF1p
要素ORF1 codes for a 40 kDa product
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Nucleic acid chaperone / Genome evolution
機能・相同性
機能・相同性情報


retrotransposition / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cytoplasmic stress granule / single-stranded DNA binding / single-stranded RNA binding / ribonucleoprotein complex / nucleotide binding / nucleolus / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
L1 transposable element, RRM domain / L1 transposable element, C-terminal domain / L1 transposable element, trimerization domain / L1 transposable element trimerization domain / Transposase, L1 / L1 transposable element, dsRBD-like domain / L1 transposable element, C-terminal domain / L1 transposable element, RRM domain / L1 transposable element RBD-like domain / L1 transposable element dsRBD-like domain ...L1 transposable element, RRM domain / L1 transposable element, C-terminal domain / L1 transposable element, trimerization domain / L1 transposable element trimerization domain / Transposase, L1 / L1 transposable element, dsRBD-like domain / L1 transposable element, C-terminal domain / L1 transposable element, RRM domain / L1 transposable element RBD-like domain / L1 transposable element dsRBD-like domain / Rec A Protein; domain 2 / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LINE-1 retrotransposable element ORF1 protein / LINE-1 retrotransposable element ORF1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsminimized average structure, model 1
Model type detailsminimized average
データ登録者Coles, M. / Truffault, V.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Trimeric structure and flexibility of the L1ORF1 protein in human L1 retrotransposition.
著者: Khazina, E. / Truffault, V. / Buttner, R. / Schmidt, S. / Coles, M. / Weichenrieder, O.
履歴
登録2011年6月3日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ORF1 codes for a 40 kDa product


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,5171
ポリマ－21,5171
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)21 / 200structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 ORF1 codes for a 40 kDa product


分子量: 21516.865 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 157-330 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): Rosetta2 / 参照: UniProt: Q15605, UniProt: Q9UN81*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-15N NOESY
1223D 1H-13C NOESY
1323D CNH-NOESY
1413D NNH-NOESY
1523D HN(CA)CB
1623D HBHA(CO)NH
1723D C(CO)NH
1823D CCH-TOCSY
1923D HNCO
11012D 15N-filtered 1H-1H NOESY
11133D 1H-15N NOESY
11243D 1H-13C NOESY
11343D CNH-NOESY
11433D NNH-NOESY
11543D CCH-NOESY
11643D HN(CA)CB
11743D CBCA(CO)NH
11843D C(CO)NH
11943D CCH-TOCSY
12043D HNCO
12132D 15N-filteres 1H-1H NOESY
12253D 1H-15N NOESY
12363D 1H-13C NOESY
12463D CNH-NOESY
12553D NNH-NOESY
12663D CCH-NOESY
12763D HN(CA)CB
12863D CBCA(CO)NH
12963D C(CO)NH
13063D CCH-TOCSY
13163D HNCO
13252D 15N-filteres 1H-1H NOESY
NMR実験の詳細Text: Structures of the RMM and CTD domains were first determined separately, and data compared to that for the two-domain construct

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.6 mM [U-100% 15N] L1ORF1p-RMM, 5 mM Tris, 300 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] L1ORF1p-RMM, 5 mM Tris, 300 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.8 mM [U-100% 15N] L1ORF1p-CTD, 5 mM Tris, 300 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
40.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] L1ORF1p-CTD, 5 mM Tris, 300 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
50.8 mM [U-100% 15N] L1ORF1p RMM-CTD, 5 mM Tris, 300 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
60.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] L1ORF1p RMM-CTD, 5 mM Tris, 300 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.6 mML1ORF1p-RMM-1[U-100% 15N]1
5 mMTris-21
300 mMsodium chloride-31
0.8 mML1ORF1p-RMM-4[U-100% 13C; U-100% 15N]2
5 mMTris-52
300 mMsodium chloride-62
0.8 mML1ORF1p-CTD-7[U-100% 15N]3
5 mMTris-83
300 mMsodium chloride-93
0.8 mML1ORF1p-CTD-10[U-100% 13C; U-100% 15N]4
5 mMTris-114
300 mMsodium chloride-124
0.8 mML1ORF1p RMM-CTD-13[U-100% 15N]5
5 mMTris-145
300 mMsodium chloride-155
0.8 mML1ORF1p RMM-CTD-16[U-100% 13C; U-100% 15N]6
5 mMTris-176
300 mMsodium chloride-186
試料状態イオン強度: 300 / pH: 8 / 圧: ambient / 温度: 291 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospin解析
Sparky3.113Goddardchemical shift assignment
Sparky3.113Goddardデータ解析
X-PLOR NIH2.21Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIH2.21Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: Refinement with conformational database potential
NMR constraintsProtein chi angle constraints total count: 98 / Protein other angle constraints total count: 43 / Protein phi angle constraints total count: 176 / Protein psi angle constraints total count: 191
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 21 / Maximum lower distance constraint violation: 0.05 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 0.35 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.077 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.012 Å / Distance rms dev error: 0.0001 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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