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- PDB-2ldb: STRUCTURE DETERMINATION AND REFINEMENT OF BACILLUS STEAROTHERMOPH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ldb
タイトルSTRUCTURE DETERMINATION AND REFINEMENT OF BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS LACTATE DEHYDROGENASE
要素L-LACTATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE(CHOH(D)-NAD(A))
機能・相同性
機能・相同性情報


L-lactate dehydrogenase / lactate metabolic process / L-lactate dehydrogenase activity / glycolytic process / NAD binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain ...L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,6-di-O-phosphono-beta-D-fructofuranose / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / L-lactate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 3 Å
データ登録者Piontek, K. / Rossmann, M.G.
引用
ジャーナル: Proteins / 年: 1990
タイトル: Structure determination and refinement of Bacillus stearothermophilus lactate dehydrogenase.
著者: Piontek, K. / Chakrabarti, P. / Schar, H.P. / Rossmann, M.G. / Zuber, H.
#1: ジャーナル: Hoppe-Seyler's Z.Physiol.Chem. / 年: 1987
タイトル: Nucleotide Sequences of Lactate Dehydrogenase Genes from the Thermophilic Bacteria Bacillus Stearothermophilus, B. Caldolyticus and B. Caldotenax
著者: Zuelli, F. / Weber, H. / Zuber, H.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1982
タイトル: Crystallization of Lactate Dehydrogenase from Bacillus Stearothermophilus
著者: Schaer, H.-P. / Zuber, H. / Rossmann, M.G.
履歴
登録1989年3月27日処理サイト: BNL
改定 1.01989年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.02023年9月27日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Other / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_sites ...atom_site / atom_sites / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / database_PDB_matrix / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_planes / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_symm_contact / pdbx_validate_torsion / struct_ncs_oper
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _atom_sites.fract_transf_vector[1] / _atom_sites.fract_transf_vector[2] / _atom_sites.fract_transf_vector[3] / _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _database_PDB_matrix.origx[1][1] / _database_PDB_matrix.origx[1][2] / _database_PDB_matrix.origx[1][3] / _database_PDB_matrix.origx[2][1] / _database_PDB_matrix.origx[2][2] / _database_PDB_matrix.origx[2][3] / _database_PDB_matrix.origx[3][1] / _database_PDB_matrix.origx[3][2] / _database_PDB_matrix.origx[3][3] / _database_PDB_matrix.origx_vector[1] / _database_PDB_matrix.origx_vector[2] / _database_PDB_matrix.origx_vector[3] / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_main_chain_plane.improper_torsion_angle / _pdbx_validate_planes.rmsd / _pdbx_validate_symm_contact.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _struct_ncs_oper.matrix[1][1] / _struct_ncs_oper.matrix[1][2] / _struct_ncs_oper.matrix[1][3] / _struct_ncs_oper.matrix[2][1] / _struct_ncs_oper.matrix[2][2] / _struct_ncs_oper.matrix[2][3] / _struct_ncs_oper.matrix[3][1] / _struct_ncs_oper.matrix[3][2] / _struct_ncs_oper.matrix[3][3] / _struct_ncs_oper.vector[1] / _struct_ncs_oper.vector[2] / _struct_ncs_oper.vector[3]
詳細: Coordinates and associated ncs operations (if present) transformed into standard crystal frame
Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-LACTATE DEHYDROGENASE
B: L-LACTATE DEHYDROGENASE
C: L-LACTATE DEHYDROGENASE
D: L-LACTATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,71318
ポリマ－139,6114
非ポリマー4,10214
水90150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.800, 86.800, 356.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
Atom site foot note1: RESIDUE PRO 139 IS A CIS PROLINE.
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.03171856, 0.99562093, -0.08905187), (0.99540212, 0.02350737, -0.09154613), (-0.08928224, -0.09180314, -0.9917888)-10.06015, 42.021, 360.41834
2given(-0.99751173, -0.00875464, -0.07061917), (-0.00861964, -0.96967303, 0.24463198), (-0.06931404, 0.24387146, 0.96718475)44.2731, 39.82597, -3.37725
3given(0.02923029, -0.98686628, 0.15967104), (-0.98678248, -0.05383434, -0.15308584), (0.15859629, -0.15206833, -0.97539595)28.48789, 87.33591, 356.15891
詳細NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS CORRESPONDING TO THE THREE ORTHOGONAL MOLECULAR TWO-FOLD SYMMETRY AXES ARE PRESENTED ON THE *MTRIX* RECORDS BELOW.

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要素

#1: タンパク質
L-LACTATE DEHYDROGENASE


分子量: 34902.723 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
参照: UniProt: P00344, L-lactate dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 糖 ChemComp-FBP / 1,6-di-O-phosphono-beta-D-fructofuranose / BETA-FRUCTOSE-1,6-DIPHOSPHATE / FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE / 1,6-di-O-phosphono-beta-D-fructose / 1,6-di-O-phosphono-D-fructose / 1,6-di-O-phosphono-fructose / β-D-フルクトフラノ-ス1,6-ビスりん酸


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 340.116 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H14O12P2
識別子タイププログラム
b-D-Fruf1PO36PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE RESIDUES IN THIS ENTRY ARE NUMBERED SEQUENTIALLY FROM 15 - 331. SEE C. ABAD-ZAPATERO, J. P. ...THE RESIDUES IN THIS ENTRY ARE NUMBERED SEQUENTIALLY FROM 15 - 331. SEE C. ABAD-ZAPATERO, J. P. GRIFFITH, J. L. SUSSMAN, M. G. ROSSMANN, J.MOL.BIOL., V. 198, P. 445 (1987) FOR AN EXPLANATION OF THE NUMBERING SYSTEM USED IN EARLIER LDH ENTRIES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.71 %
結晶化詳細: THE ENZYME WAS COCRYSTALLIZED IN THE PRESENCE OF THE COENZYME NAD AND THE ACTIVATOR FBP. THE NAD MOLECULE IS SITUATED AT THE LDH COENZYME BINDING SITE. ONE FBP MOLECULE BINDS ACROSS THE P- ...詳細: THE ENZYME WAS COCRYSTALLIZED IN THE PRESENCE OF THE COENZYME NAD AND THE ACTIVATOR FBP. THE NAD MOLECULE IS SITUATED AT THE LDH COENZYME BINDING SITE. ONE FBP MOLECULE BINDS ACROSS THE P-AXIS. THE P-AXIS INTERSECTS THE ACTIVATOR MOLECULE GIVING RISE TO A STATISTICAL DISORDER (OCCUPANCY 0.5) AS FBP HAS ONLY PSEUDO-TWO-FOLD SYMMETRY. ONE SULFATE (SO4 3) BINDS AT THE SUBSTRATE BINDING SITE. ANOTHER SULFATE (SO4 4) IS CLOSE TO THE R-AXIS INTERFACE.
結晶化
*PLUS
pH: 7.8 / 手法: 蒸気拡散法
詳細: taken from Schar, H-P. et al (1982). J. Mol. Biol., 154, 349-353.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
136 %satammonium sulfate11
250 mMPIPES11
320 mMNADH11
420 mMFDP11

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. obs: 24793 / % possible obs: 79.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / Num. measured all: 76407 / Rmerge(I) obs: 0.109

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 3→6 Å / Rfactor obs: 0.26
詳細: THE ASSIGNMENT OF DONOR AND ACCEPTOR WAS ARBITRARY FOR THE FOLLOWING HYDROGEN BONDS NO7 NAD 1 O3 SO4 3 O3 SO4 3 OD1 ASP 46 O4 SO4 4 O LYS 74 O3 SO4 4 O ALA 45 O3 SO4 4 O GLY 43
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9344 0 256 50 9650
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0190.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0430.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0460.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.961.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.722
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.362
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.323
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0230.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1660.17
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2490.5
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.3040.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.2540.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor5.84
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor20.215
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor31.120
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 21007 / Rfactor obs: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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