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- PDB-2lbm: Solution structure of the ADD domain of ATRX complexed with histo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lbm
タイトルSolution structure of the ADD domain of ATRX complexed with histone tail H3 1-15 K9me3
要素
  • Transcriptional regulator ATRX
  • histone tail H3 K9me3
キーワードMETAL BINDING PROTEIN/STRUCTURAL PROTEIN / histone tail / METAL BINDING PROTEIN-STRUCTURAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


post-embryonic forelimb morphogenesis / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / chromosome, subtelomeric region / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / Sertoli cell development / meiotic spindle organization / cellular response to hydroxyurea ...post-embryonic forelimb morphogenesis / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / chromosome, subtelomeric region / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / Sertoli cell development / meiotic spindle organization / cellular response to hydroxyurea / DNA translocase activity / chromo shadow domain binding / positive regulation of telomere maintenance / condensed chromosome, centromeric region / protein localization to chromosome, telomeric region / ATP-dependent chromatin remodeler activity / nuclear chromosome / seminiferous tubule development / replication fork processing / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / subtelomeric heterochromatin formation / Chromatin modifying enzymes / heterochromatin / pericentric heterochromatin / forebrain development / Inhibition of DNA recombination at telomere / telomere organization / methylated histone binding / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / epigenetic regulation of gene expression / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / helicase activity / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / multicellular organism growth / PML body / chromatin DNA binding / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / histone binding / gene expression / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / spermatogenesis / DNA helicase / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase II / chromosome, telomeric region / nuclear body / cadherin binding / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / DNA repair / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
ATRX, ADD domain / : / Cysteine Rich ADD domain / ADD domain / ADD domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Histone H3 signature 1. ...ATRX, ADD domain / : / Cysteine Rich ADD domain / ADD domain / ADD domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Histone H3 signature 1. / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcriptional regulator ATRX / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Eustermann, S. / Yang, J. / Neuhaus, D.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Combinatorial readout of histone H3 modifications specifies localization of ATRX to heterochromatin
著者: Eustermann, S. / Yang, J. / Law, M.J. / Amos, R. / Chapman, L.M. / Jelinska, C. / Garrick, D. / Clynes, D. / Gibbons, R.J. / Rhodes, D. / Higgs, D.R. / Neuhaus, D.
履歴
登録2011年4月8日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcriptional regulator ATRX
C: histone tail H3 K9me3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0795
ポリマ－17,8822
非ポリマー1963
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Transcriptional regulator ATRX / ATP-dependent helicase ATRX / X-linked helicase II / X-linked nuclear protein / XNP / Znf-HX


分子量: 16274.603 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 159-296 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATRX, RAD54L, XH2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P46100, DNA helicase
#2: タンパク質・ペプチド histone tail H3 K9me3


分子量: 1607.877 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic peptide / 由来: (合成) homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68431*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1312D 1H-13C HSQC aliphatic (constant-time)
1412D 1H-13C HSQC aromatic (constant-time)
1522D 1H-1H NOESY (13C-H rejected in F1 and F2)
1613D HNCA
1713D HN(CO)CA
1813D HBHA(CO)NH
1913D (H)CCH-TOCSY
11013D (H)CCH-TOCSY
11113D 1H-15N NOESY
11213D 1H-13C NOESY aliphatic
11313D 1H-13C NOESY aromatic
11422D 1H-1H TOCSY (13C-H rejected in F1 and F2)
11512D 1H-1H NOESY (15N-H rejected in F2)
11623D 1H-13C NOESY aliphatic
11723D 1H-13C NOESY aromatic
11823D 1H-13C NOESY aliphatic (rejected 13C-H in F1, 12C-H in F3)
11922D 1H-1H NOESY (13C-H rejected F1, 12C-H rejected F2)
12012D 1H-1H NOESY (13C-H and 15N-H rejected in F1 and F2)

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1200 uM [U-98% 13C; U-98% 15N] ATRX ADD domain-1, 200 uM H3 tail 1-15 K9me3-2, 50 mM [U-99% 2H] TRIS-3, 200 mM sodium chloride-4, 150 uM zinc sulfate-5, 1 mM [U-99% 2H] DTT-6, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
2200 uM [U-98% 13C; U-98% 15N] ATRX ADD domain-7, 200 uM H3 tail 1-15 K9me3-8, 50 mM [U-99% 2H] TRIS-9, 200 mM sodium chloride-10, 150 uM zinc sulfate-11, 1 mM [U-99% 2H] DTT-12, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
200 uMATRX ADD domain-1[U-98% 13C; U-98% 15N]1
200 uMH3 tail 1-15 K9me3-21
50 mMTRIS-3[U-99% 2H]1
200 mMsodium chloride-41
150 uMzinc sulfate-51
1 mMDTT-6[U-99% 2H]1
200 uMATRX ADD domain-7[U-98% 13C; U-98% 15N]2
200 uMH3 tail 1-15 K9me3-82
50 mMTRIS-9[U-99% 2H]2
200 mMsodium chloride-102
150 uMzinc sulfate-112
1 mMDTT-12[U-99% 2H]2
試料状態イオン強度: 250 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAvance8001
Bruker DMXBrukerDMX6002
Bruker DRXBrukerDRX5003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
xplor-nih2.19Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
sparkyGoddardchemical shift assignment
TOPSPIN2.1Bruker Biospin解析
xplor-nih精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1582 / NOE intraresidue total count: 497 / NOE long range total count: 377 / NOE medium range total count: 312 / NOE sequential total count: 339 / Hydrogen bond constraints total count: 40 / Protein chi angle constraints total count: 30 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 0 / Protein psi angle constraints total count: 0
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 25 / Maximum torsion angle constraint violation: 5.19 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.31 Å / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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