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- PDB-2la5: RNA Duplex-Quadruplex Junction Complex with FMRP RGG peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2la5
タイトルRNA Duplex-Quadruplex Junction Complex with FMRP RGG peptide
要素
  • Fragile X mental retardation 1 protein
  • RNA (36-MER)
キーワードRNA Binding Protein/RNA / RNA Binding Protein-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of intracellular transport of viral material / regulation of translation at presynapse, modulating synaptic transmission / modulation by host of viral RNA genome replication / regulation of neuronal action potential / growth cone filopodium / poly(G) binding / positive regulation of miRNA-mediated gene silencing / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / negative regulation of long-term synaptic depression / neuronal ribonucleoprotein granule ...positive regulation of intracellular transport of viral material / regulation of translation at presynapse, modulating synaptic transmission / modulation by host of viral RNA genome replication / regulation of neuronal action potential / growth cone filopodium / poly(G) binding / positive regulation of miRNA-mediated gene silencing / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / negative regulation of long-term synaptic depression / neuronal ribonucleoprotein granule / animal organ development / negative regulation of voltage-gated calcium channel activity / dendritic filopodium / RNA strand annealing activity / regulation of dendritic spine development / chromocenter / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / filopodium tip / regulation of neurotransmitter secretion / negative regulation of synaptic vesicle exocytosis / regulation of filopodium assembly / membraneless organelle assembly / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / N6-methyladenosine-containing RNA reader activity / siRNA binding / poly(A) binding / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / sequence-specific mRNA binding / poly(U) RNA binding / miRNA binding / positive regulation of filopodium assembly / glutamate receptor signaling pathway / intracellular membraneless organelle / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / positive regulation of dendritic spine development / dynein complex binding / positive regulation of receptor internalization / glial cell projection / chromosome, centromeric region / mRNA transport / negative regulation of cytoplasmic translation / mRNA export from nucleus / Cajal body / translation regulator activity / signaling adaptor activity / stress granule assembly / translation repressor activity / axon terminus / negative regulation of translational initiation / methylated histone binding / regulation of mRNA stability / translation initiation factor binding / RNA splicing / cell projection / positive regulation of translation / mRNA 3'-UTR binding / molecular condensate scaffold activity / cellular response to virus / mRNA 5'-UTR binding / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cytoplasmic stress granule / mRNA processing / RNA stem-loop binding / ribosome binding / presynapse / presynaptic membrane / chromosome / nervous system development / growth cone / G-quadruplex RNA binding / microtubule binding / perikaryon / postsynaptic membrane / postsynapse / transmembrane transporter binding / dendritic spine / negative regulation of translation / postsynaptic density / neuron projection / protein heterodimerization activity / ribonucleoprotein complex / axon / DNA repair / mRNA binding / chromatin binding / dendrite / synapse / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, C-terminal region 2 / : / : / : / : / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, C-terminal region 2 / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, C-terminal core / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1 / Synaptic functional regulator FMRP, KH0 domain / FMR1, tudor domain ...Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, C-terminal region 2 / : / : / : / : / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, C-terminal region 2 / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, C-terminal core / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1 / Synaptic functional regulator FMRP, KH0 domain / FMR1, tudor domain / Fragile X-related 1 protein core C terminal / FMRP KH0 domain / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, Tudor domain / Agenet-like domain profile. / Agenet-like domain / Agenet domain / KH domain / K Homology domain, type 1 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / K Homology domain / K homology RNA-binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, molecular dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Phan, A. / Kuryavyi, V. / Darnell, J. / Serganov, A. / Majumdar, A. / Ilin, S. / Darnell, R. / Patel, D.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Structure-function studies of FMRP RGG peptide recognition of an RNA duplex-quadruplex junction.
著者: Phan, A.T. / Kuryavyi, V. / Darnell, J.C. / Serganov, A. / Majumdar, A. / Ilin, S. / Raslin, T. / Polonskaia, A. / Chen, C. / Clain, D. / Darnell, R.B. / Patel, D.J.
履歴
登録2011年3月3日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Database references
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA (36-MER)
B: Fragile X mental retardation 1 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5632
ポリマ－13,5632
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: RNA鎖 RNA (36-MER)


分子量: 11805.026 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: タンパク質・ペプチド Fragile X mental retardation 1 protein / FMRP / Protein FMR-1


分子量: 1757.924 Da / 分子数: 1 / Fragment: RNA-binding RGG-box residues 527-541 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FMR1 / 参照: UniProt: Q06787

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111JR
1212D 1H-1H NOESY
1312D 1H-1H COSY
1412D 1H-1H TOCSY
1522D 1H-13C HSQC
1622D 1H-15N HSQC
1722D 13C-1H CTHSQC
182HNH-COSY
192HNN-COSY
1102(H)CCH-COSY
1112(H)CCH-TOCSY
112213C-edited NOESY
113215N-edited NOESY
114315N-1H HSQC
115313C-1H HSQC
1163HNCA
1173HNCO
1183HN(CO)CA
1193HN(CA)CB
1203HBHA(CO)NH
1213(H)CCH-TOCSY
1223(H)CCH-COSY
123313C-edited NOESY
124315N-edited NOESY
1254HNN-COSY
126413C-edited NOESY
127415N-edited NOESY
1285CTHSQC
1295(H)CCH-COSY
1305(H)CCH-TOCSY
131513C-edited NOESY
1326CTHSQC
1336(H)CCH-COSY
1346(H)CCH-TOCSY
135613C-edited NOESY
1367CTHSQC
1377(H)CCH-COSY
1387(H)CCH-TOCSY
139713C-edited NOESY
1408CTHSQC
1418(H)CCH-COSY
1428(H)CCH-TOCSY
143813C-edited NOESY
14491D 15N-filtered
14592D NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM RNA (36-MER), 1 mM Peptide, 90% H2O/10% D2O and 100%D2O90% H2O/10% D2O and 100%D2O
20.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] RNA (36-MER), 0.5 mM Peptide, 90% H2O/10% D2O and 100%D2O90% H2O/10% D2O and 100%D2O
30.5 mM RNA (36-MER), 0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Peptide, 90% H2O/10% D2O and 100%D2O90% H2O/10% D2O and 100%D2O
40.2-0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] RNA (36-MER), 0.2-0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Peptide, 90% H2O/10% D2O and 100%D2O90% H2O/10% D2O and 100%D2O
50.5 mM [U-13C; U-15N]-Gua RNA (36-MER), 0.5 mM Peptide, 90% H2O/10% D2O and 100%D2O90% H2O/10% D2O and 100%D2O
60.2 mM [U-13C; U-15N]-Ade RNA (36-MER), 0.2 mM Peptide, 90% H2O/10% D2O and 100%D2O90% H2O/10% D2O and 100%D2O
70.2 mM [U-13C; U-15N]-Cyt RNA (36-MER), 0.2 mM Peptide, 90% H2O/10% D2O and 100%D2O90% H2O/10% D2O and 100%D2O
80.2 mM [U-13C; U-15N]-Ura RNA (36-MER), 0.2 mM Peptide, 90% H2O/10% D2O and 100%D2O90% H2O/10% D2O and 100%D2O
90.2 mM rG-to-dG and rU-to-dU 2% 15N-labelled RNA (36-MER), 0.2 mM Peptide, 90% H2O/10% D2O and 100%D2O90% H2O/10% D2O and 100%D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
1 mMRNA (36-MER)-11
1 mMPeptide-21
0.5 mMRNA (36-MER)-3[U-100% 13C; U-100% 15N]2
0.5 mMPeptide-42
0.5 mMRNA (36-MER)-53
0.5 mMPeptide-6[U-100% 13C; U-100% 15N]3
mMRNA (36-MER)-7[U-100% 13C; U-100% 15N]0.2-0.54
mMPeptide-8[U-100% 13C; U-100% 15N]0.2-0.54
0.5 mMRNA (36-MER)-9[U-13C; U-15N]-Gua5
0.5 mMPeptide-105
0.2 mMRNA (36-MER)-11[U-13C; U-15N]-Ade6
0.2 mMPeptide-126
0.2 mMRNA (36-MER)-13[U-13C; U-15N]-Cyt7
0.2 mMPeptide-147
0.2 mMRNA (36-MER)-15[U-13C; U-15N]-Ura8
0.2 mMPeptide-168
0.2 mMRNA (36-MER)-17rG-to-dG and rU-to-dU 2% 15N-labelled9
0.2 mMPeptide-189
試料状態イオン強度: 0.05 / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UnityVarianUNITY6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002
Bruker AvanceBrukerAVANCE7003
Bruker AvanceBrukerAVANCE8004

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解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
AmberAccelrys Software Inc.geometry optimization
FelixAccelrys Software Inc.解析
VNMRVariancollection
TopSpinBruker Biospincollection
CARAK. Wuthrichデータ解析
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
AmberAccelrys Software Inc.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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