[日本語] English
万見
- PDB-2l9g: Solution structure of AS1p-Tar in 10% negatively charged bicelles -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l9g
タイトルSolution structure of AS1p-Tar in 10% negatively charged bicelles
要素Methyl-accepting chemotaxis protein II
キーワードMEMBRANE PROTEIN / HAMP-domain / signal transduction / transmembrane communication / helicity of AS1 / membrane-spanning receptors
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of chemical stimulus / methyl accepting chemotaxis protein complex / positive regulation of post-translational protein modification / protein histidine kinase binding / cell tip / regulation of chemotaxis / signal complex assembly / cellular response to amino acid stimulus / protein homooligomerization / chemotaxis ...detection of chemical stimulus / methyl accepting chemotaxis protein complex / positive regulation of post-translational protein modification / protein histidine kinase binding / cell tip / regulation of chemotaxis / signal complex assembly / cellular response to amino acid stimulus / protein homooligomerization / chemotaxis / transmembrane signaling receptor activity / signal transduction / protein homodimerization activity / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Methyl-accepting chemotaxis protein, four helix bundle domain superfamily / Homologues of the ligand binding domain of Tar / Chemotaxis methyl-accepting receptor, methyl-accepting site / Bacterial chemotaxis sensory transducers signature. / Chemotaxis methyl-accepting receptor Tar-related, ligand-binding / Tar ligand binding domain homologue / : / Chemotaxis methyl-accepting receptor / Methyl-accepting chemotaxis protein (MCP) signalling domain / Methyl-accepting chemotaxis protein (MCP) signalling domain ...Methyl-accepting chemotaxis protein, four helix bundle domain superfamily / Homologues of the ligand binding domain of Tar / Chemotaxis methyl-accepting receptor, methyl-accepting site / Bacterial chemotaxis sensory transducers signature. / Chemotaxis methyl-accepting receptor Tar-related, ligand-binding / Tar ligand binding domain homologue / : / Chemotaxis methyl-accepting receptor / Methyl-accepting chemotaxis protein (MCP) signalling domain / Methyl-accepting chemotaxis protein (MCP) signalling domain / Bacterial chemotaxis sensory transducers domain profile. / Methyl-accepting chemotaxis-like domains (chemotaxis sensory transducer). / HAMP domain / HAMP (Histidine kinases, Adenylyl cyclases, Methyl binding proteins, Phosphatases) domain / HAMP domain profile. / HAMP domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Methyl-accepting chemotaxis protein II
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / molecular dynamics
Model detailsclosest to the average, model 9
データ登録者Unnerstale, S. / von Heijne, G. / Draheim, R.R. / Maler, L.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2011
タイトル: Structural characterization of AS1-membrane interactions from a subset of HAMP domains
著者: Unnerstale, S. / Maler, L. / Draheim, R.R.
履歴
登録2011年2月9日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Methyl-accepting chemotaxis protein II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,1211
ポリマ－2,1211
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 100target function
代表モデルモデル #1closest to the average

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド Methyl-accepting chemotaxis protein II / MCP-II / Aspartate chemoreceptor protein


分子量: 2120.647 Da / 分子数: 1
断片: peptide AS1p-Tar from HAMP domain, UNP residues 214-232
由来タイプ: 合成
詳細: Obtained from PolyPeptide Group (Strasbourg, France) and were used without further purification.
由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07017

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Solution structure of AS1p-Tar in 10% negatively charged bicelles
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-1H TOCSY
1212D 1H-1H NOESY

-
試料調製

詳細内容: 50mM sodium phosphate; 240mM [U-2H] DHPC; 54mM [U-2H] DMPC; 6mM [U-2H] DMPG; 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
50 mMsodium phosphate-11
240 mMDHPC-2[U-2H]1
54 mMDMPC-3[U-2H]1
6 mMDMPG-4[U-2H]1
試料状態イオン強度: 0.05 / pH: 7.2 / 圧: ambient / 温度: 298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
Sparky3.114Goddardchemical shift assignment
Sparky3.114Goddardpeak picking
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 133 / NOE intraresidue total count: 59 / NOE medium range total count: 33 / NOE sequential total count: 41
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 25 / Maximum lower distance constraint violation: 0.15 Å / Maximum upper distance constraint violation: 0.19 Å / 代表コンフォーマー: 1
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 1.04 Å / Distance rms dev error: 0.36 Å

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る