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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2l9g | ||||||
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タイトル | Solution structure of AS1p-Tar in 10% negatively charged bicelles | ||||||
要素 | Methyl-accepting chemotaxis protein II | ||||||
キーワード | MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / HAMP-domain / signal transduction (シグナル伝達) / transmembrane communication / helicity of AS1 / membrane-spanning receptors | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 detection of chemical stimulus / methyl accepting chemotaxis protein complex / protein histidine kinase binding / positive regulation of post-translational protein modification / cell tip / regulation of chemotaxis / signal complex assembly / cellular response to amino acid stimulus / protein homooligomerization / 走化性 ...detection of chemical stimulus / methyl accepting chemotaxis protein complex / protein histidine kinase binding / positive regulation of post-translational protein modification / cell tip / regulation of chemotaxis / signal complex assembly / cellular response to amino acid stimulus / protein homooligomerization / 走化性 / transmembrane signaling receptor activity / シグナル伝達 / protein homodimerization activity / identical protein binding / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | 溶液NMR / molecular dynamics | ||||||
Model details | closest to the average, model 9 | ||||||
データ登録者 | Unnerstale, S. / von Heijne, G. / Draheim, R.R. / Maler, L. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2011 タイトル: Structural characterization of AS1-membrane interactions from a subset of HAMP domains 著者: Unnerstale, S. / Maler, L. / Draheim, R.R. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2l9g.cif.gz | 143.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2l9g.ent.gz | 100.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2l9g.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l9/2l9g ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l9/2l9g | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2120.647 Da / 分子数: 1 断片: peptide AS1p-Tar from HAMP domain, UNP residues 214-232 由来タイプ: 合成 詳細: Obtained from PolyPeptide Group (Strasbourg, France) and were used without further purification. 由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07017 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR 詳細: Solution structure of AS1p-Tar in 10% negatively charged bicelles | ||||||||||||
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NMR実験 |
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-試料調製
詳細 | 内容: 50mM sodium phosphate; 240mM [U-2H] DHPC; 54mM [U-2H] DMPC; 6mM [U-2H] DMPG; 90% H2O/10% D2O 溶媒系: 90% H2O/10% D2O | ||||||||||||||||||||
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試料 |
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試料状態 | イオン強度: 0.05 / pH: 7.2 / 圧: ambient / 温度: 298 K |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1 | ||||||||||||||||||||||||
NMR constraints | NOE constraints total: 133 / NOE intraresidue total count: 59 / NOE medium range total count: 33 / NOE sequential total count: 41 | ||||||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: closest to the average | ||||||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 25 / Maximum lower distance constraint violation: 0.15 Å / Maximum upper distance constraint violation: 0.19 Å / 代表コンフォーマー: 1 | ||||||||||||||||||||||||
NMR ensemble rms | Distance rms dev: 1.04 Å / Distance rms dev error: 0.36 Å |