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万見
- PDB-2l7p: ASHH2 a CW domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l7p
タイトルASHH2 a CW domain
要素Histone-lysine N-methyltransferase ASHH2
キーワードTRANSFERASE / CW-domain
機能・相同性
機能・相同性情報


carotenoid metabolic process / response to nitrate starvation / anther development / regulation of plant-type hypersensitive response / negative regulation of flower development / plant ovule development / embryo sac development / secondary shoot formation / pollen development / regulation of programmed cell death ...carotenoid metabolic process / response to nitrate starvation / anther development / regulation of plant-type hypersensitive response / negative regulation of flower development / plant ovule development / embryo sac development / secondary shoot formation / pollen development / regulation of programmed cell death / SUMO binding / histone H3K4 methyltransferase activity / chromosome, centromeric region / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / epigenetic regulation of gene expression / methylation / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
SETD2/Set2, SET domain / Zinc finger, CW-type / CW-type Zinc Finger / Zinc finger CW-type profile. / : / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains ...SETD2/Set2, SET domain / Zinc finger, CW-type / CW-type Zinc Finger / Zinc finger CW-type profile. / : / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-lysine N-methyltransferase ASHH2
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Kristiansen, P. / Hoppmann, V. / Thorstensen, T. / Aalen, R.B. / Aasland, R. / Finne, K. / Veiseth, S.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2011
タイトル: The CW domain, a new histone recognition module in chromatin proteins.
著者: Hoppmann, V. / Thorstensen, T. / Kristiansen, P.E. / Veiseth, S.V. / Rahman, M.A. / Finne, K. / Aalen, R.B. / Aasland, R.
履歴
登録2010年12月16日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase ASHH2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2792
ポリマ－11,2131
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase ASHH2 / ASH1 homolog 2 / H3-K4-HMTase / Histone H3-K36 methyltransferase 8 / H3-K36-HMTase 8 / Protein ...ASH1 homolog 2 / H3-K4-HMTase / Histone H3-K36 methyltransferase 8 / H3-K36-HMTase 8 / Protein EARLY FLOWERING IN SHORT DAYS / Protein SET DOMAIN GROUP 8


分子量: 11213.218 Da / 分子数: 1 / 断片: CW-type zinc finger residues 849-937 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: ASHH2, EFS, SDG8, SET8, At1g77300, T14N5.15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2LAE1, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D HNCO
1513D HNCA
1613D HN(CA)CB
1713D HBHA(CO)NH
1813D HN(CO)CA
1913D H(CCO)NH
11013D (H)CCH-TOCSY
11113D HNHA
11213D HN(COCA)CB
11313D HBHANH
11413D HN(CA)CO
11513D HN(CO)CA
11613D 1H-15N NOESY
11713D 1H-13C NOESY
11811D 1H proton spectrum water suppresion with exitation sculptin

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試料調製

詳細内容: 0.8 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] protein, 10 uM ZINC ION, 0.2 mM DSS, 1.0 mM DTT, 20 mM potassium phosphate, 50 mM potassium chloride, 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.8 mMprotein_1-1[U-98% 13C; U-98% 15N]1
10 uMZINC ION-21
0.2 mMDSS-31
1.0 mMDTT-41
20 mMpotassium phosphate-51
50 mMpotassium chloride-61
試料状態イオン強度: 50 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Herrmann, Guntert and Wuthrich構造決定
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardデータ解析
TopSpinBruker Biospinforuier transform
CYANA2.1Herrmann, Guntert and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1400 / NOE intraresidue total count: 414 / NOE long range total count: 269 / NOE medium range total count: 296 / NOE sequential total count: 381 / Disulfide bond constraints total count: 28 / Hydrogen bond constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 36 / Protein psi angle constraints total count: 36
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.006 Å / Distance rms dev error: 0.001 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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