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- PDB-2l7l: Solution structure of Ca2+/calmodulin complexed with a peptide re... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l7l
タイトルSolution structure of Ca2+/calmodulin complexed with a peptide representing the calmodulin-binding domain of calmodulin kinase I
要素
  • Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type 1
  • Calmodulin
キーワードMetal Binding Protein/Transferase / Calmodulin complex / calmodulin-peptide complex / CaMKI / Metal Binding Protein-Transferase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of RAC1 downstream of NMDARs / positive regulation of syncytium formation by plasma membrane fusion / regulation of protein binding / positive regulation of synapse structural plasticity / transporter inhibitor activity / regulation of muscle cell differentiation / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity ...Activation of RAC1 downstream of NMDARs / positive regulation of syncytium formation by plasma membrane fusion / regulation of protein binding / positive regulation of synapse structural plasticity / transporter inhibitor activity / regulation of muscle cell differentiation / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / nucleocytoplasmic transport / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / response to corticosterone / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / positive regulation of muscle cell differentiation / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of synapse organization / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / nitric-oxide synthase binding / presynaptic endocytosis / positive regulation of dendritic spine development / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / regulation of synaptic vesicle exocytosis / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / DARPP-32 events / catalytic complex / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / postsynaptic cytosol / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / phosphatidylinositol 3-kinase binding / Activation of AMPK downstream of NMDARs / presynaptic cytosol / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / titin binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / substantia nigra development / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / calyx of Held / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / response to amphetamine / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated cell proliferation / protein serine/threonine kinase activator activity / nitric-oxide synthase regulator activity / positive regulation of protein export from nucleus / VEGFR2 mediated vascular permeability / spindle microtubule / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / calcium channel regulator activity / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Stimuli-sensing channels / RAF activation
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. ...: / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin 1 (Phosphorylase kinase, delta), isoform CRA_a / Calmodulin-1 / Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Gifford, J.L. / Ishida, H. / Vogel, H.J.
引用ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 2011
タイトル: Fast methionine-based solution structure determination of calcium-calmodulin complexes.
著者: Gifford, J.L. / Ishida, H. / Vogel, H.J.
履歴
登録2010年12月13日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4886
ポリマ－19,3272
非ポリマー1604
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin / Phosphorylase kinase delta / isoform CRA_a / Calmodulin 3 / Phosphorylase kinase delta / isoform ...Phosphorylase kinase delta / isoform CRA_a / Calmodulin 3 / Phosphorylase kinase delta / isoform CRA_b / cDNA FLJ61744


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM3, hCG_20313, hCG_21749 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B4DJ51, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type 1 / CaM kinase I / CaM-KI / CaM kinase I alpha / CaMKI-alpha


分子量: 2606.121 Da / 分子数: 1 / Fragment: Calmodulin-binding residues 299-320 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
参照: UniProt: Q63450, Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1232D 1H-13C HSQC
1322D 1H-1H COSY
1413D CBCA(CO)NH
1513D C(CO)NH
1613D HNCO
1713D HN(CA)CB
1813D HBHA(CO)NH
1913D H(CCO)NH
11033D 1H-13C NOESY
11113D HN(CA)CO
11212D HMBC
11313D LRCH
1142F2-filtered 2D 1H-1H NOESY
21542D 1H-15N IPAP HSQC
21652D 1H-15N IPAP HSQC
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using a combination of NOE and residual dipolar coupling restraints.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.95 mM [U-13C; U-15N] protein, 1.05 mM peptide, 4 mM CALCIUM ION, 0.5 mM DSS, 100 mM potassium chloride, 20 mM Bis-Tris, 0.03 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.66 mM [U-2H; U-15N] protein, 0.40 mM peptide, 20 mM Bis-Tris, 100 mM potassium chloride, 4 mM CALCIUM ION, 0.03 % sodium azide, 0.5 mM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.64 mM 1H/13C-methyl Met; U-2H; U-15N protein, 0.83 mM peptide, 20 mM Bis-Tris, 100 mM potassium chloride, 4 mM CALCIUM ION, 0.03 % sodium azide, 0.5 mM DSS, 100% D2O100% D2O
40.95 mM [U-13C; U-15N] protein, 1.05 mM peptide, 20 mM Bis-Tris, 300 mM potassium chloride, 4 mM CALCIUM ION, 0.03 % sodium azide, 0.5 mM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
50.95 mM [U-13C; U-15N] protein, 1.05 mM peptide, 20 mM Bis-Tris, 300 mM potassium chloride, 4 mM CALCIUM ION, 0.03 % sodium azide, 0.5 mM DSS, 16 w/v Pf1 phage, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.95 mMprotein_1-1[U-13C; U-15N]1
1.05 mMprotein_2-21
4 mMCALCIUM ION-31
0.5 mMDSS-41
100 mMpotassium chloride-51
20 mMBis-Tris-61
0.03 %sodium azide-71
0.66 mMprotein_1-8[U-2H; U-15N]2
0.40 mMprotein_2-92
20 mMBis-Tris-102
100 mMpotassium chloride-112
4 mMCALCIUM ION-122
0.03 %sodium azide-132
0.5 mMDSS-142
0.64 mMprotein_1-151H/13C-methyl Met; U-2H; U-15N3
0.83 mMprotein_2-163
20 mMBis-Tris-173
100 mMpotassium chloride-183
4 mMCALCIUM ION-193
0.03 %sodium azide-203
0.5 mMDSS-213
0.95 mMprotein_1-22[U-13C; U-15N]4
1.05 mMprotein_2-234
20 mMBis-Tris-244
300 mMpotassium chloride-254
4 mMCALCIUM ION-264
0.03 %sodium azide-274
0.5 mMDSS-284
0.95 mMprotein_1-29[U-13C; U-15N]5
1.05 mMprotein_2-305
20 mMBis-Tris-315
300 mMpotassium chloride-325
4 mMCALCIUM ION-335
0.03 %sodium azide-345
0.5 mMDSS-355
16 w/vPf1 phage-365
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
10.16.8ambient 303 K
20.36.8ambient 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
XwinNMRBruker Biospincollection
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 528
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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