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万見
- PDB-2l6y: haddock model of GATA1NF:Lmo2LIM2-Ldb1LID -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l6y
タイトルhaddock model of GATA1NF:Lmo2LIM2-Ldb1LID
要素
  • Erythroid transcription factor
  • LIM domain only 2, linker, LIM domain-binding protein 1
キーワードTranscription regulation/ONCOPROTEIN / gata-1 / ldb1 / lmo2 / fog-1 / Transcription regulation-ONCOPROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of primitive erythrocyte differentiation / basophil differentiation / eosinophil fate commitment / regulation of definitive erythrocyte differentiation / regulation of kinase activity / cellular component assembly / negative regulation of erythrocyte differentiation / regulation of glycoprotein biosynthetic process / cerebellar Purkinje cell differentiation / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process ...regulation of primitive erythrocyte differentiation / basophil differentiation / eosinophil fate commitment / regulation of definitive erythrocyte differentiation / regulation of kinase activity / cellular component assembly / negative regulation of erythrocyte differentiation / regulation of glycoprotein biosynthetic process / cerebellar Purkinje cell differentiation / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / myeloid cell apoptotic process / primitive erythrocyte differentiation / megakaryocyte differentiation / head development / osteoblast proliferation / cell development / beta-catenin-TCF complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / epithelial structure maintenance / LIM domain binding / Sertoli cell development / dendritic cell differentiation / negative regulation of bone mineralization / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / positive regulation of mast cell degranulation / negative regulation of myeloid cell apoptotic process / myeloid cell differentiation / C2H2 zinc finger domain binding / gastrulation with mouth forming second / anterior/posterior axis specification / DNA binding, bending / embryonic hemopoiesis / platelet formation / regulation of focal adhesion assembly / bone mineralization / positive regulation of osteoblast proliferation / cell leading edge / somatic stem cell population maintenance / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / hair follicle development / animal organ regeneration / erythrocyte development / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / homeostasis of number of cells within a tissue / cellular response to cAMP / transcription repressor complex / positive regulation of cell adhesion / cerebellum development / erythrocyte differentiation / regulation of cell migration / positive regulation of erythrocyte differentiation / transcription coregulator binding / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coactivator binding / protein-DNA complex / chromatin DNA binding / Wnt signaling pathway / platelet aggregation / RNA polymerase II transcription regulator complex / neuron differentiation / p53 binding / cell-cell signaling / cellular response to lipopolysaccharide / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / in utero embryonic development / transcription by RNA polymerase II / transcription coactivator activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / cell population proliferation / cell adhesion / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / LIM-domain binding protein/SEUSS / LIM interaction domain / LIM-domain binding protein / LIM interaction domain (LID) / LIM interaction domain (LID) domain profile. / Transcription factor GATA / GATA-type zinc finger domain. / GATA-type zinc finger domain profile. / zinc finger binding to DNA consensus sequence [AT]GATA[AG] ...: / LIM-domain binding protein/SEUSS / LIM interaction domain / LIM-domain binding protein / LIM interaction domain (LID) / LIM interaction domain (LID) domain profile. / Transcription factor GATA / GATA-type zinc finger domain. / GATA-type zinc finger domain profile. / zinc finger binding to DNA consensus sequence [AT]GATA[AG] / GATA zinc finger / Zinc finger, GATA-type / Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / Ribbon / Zinc finger, NHR/GATA-type / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Erythroid transcription factor / Rhombotin-2 / LIM domain-binding protein 1 / Rhombotin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Wilkinson-White, L. / Gamsjaeger, R. / Dastmalchi, S. / Wienert, B. / Stokes, P.H. / Crossley, M. / Mackay, J.P. / Matthews, J.M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Structural basis of simultaneous recruitment of the transcriptional regulators LMO2 and FOG1/ZFPM1 by the transcription factor GATA1
著者: Wilkinson-White, L. / Gamsjaeger, R. / Dastmalchi, S. / Wienert, B. / Stokes, P.H. / Crossley, M. / Mackay, J.P. / Matthews, J.M.
履歴
登録2010年12月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年9月28日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Erythroid transcription factor
B: LIM domain only 2, linker, LIM domain-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1785
ポリマ－14,9822
非ポリマー1963
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 10all calculated structures submitted
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Erythroid transcription factor / Eryf1 / GATA-binding factor 1 / GATA-1 / GF-1 / NF-E1 DNA-binding protein


分子量: 4417.993 Da / 分子数: 1 / 断片: GATA-type 1 domain, residues 200-238 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17679
#2: タンパク質 LIM domain only 2, linker, LIM domain-binding protein 1 / LMO2 / LDB1 / Carboxyl-terminal LIM domain-binding protein 2 / CLIM-2 / LIM domain-binding factor ...LMO2 / LDB1 / Carboxyl-terminal LIM domain-binding protein 2 / CLIM-2 / LIM domain-binding factor CLIM2 / mLdb1 / Nuclear LIM interactor


分子量: 10564.112 Da / 分子数: 1
断片: residues 84-155; LIM-binding domain (LID), UNP residues 336-348
Mutation: C130S / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: including a flexible linker region, GGSGGSGGSGG / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q544Z2, UniProt: P70662, UniProt: P25801*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: 2D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細内容: 1mM [U-15N] GATA1NF; 90% H2O/10% D2O / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 1 mM / 構成要素: entity_1-1 / Isotopic labeling: [U-15N]
試料状態イオン強度: 0.12 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software名称: CNS / 開発者: Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read / 分類: 精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: haddock (2.1) model
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted
計算したコンフォーマーの数: 10 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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