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万見
- PDB-2l6m: Structure of C-terminal dsRBD of the Fission Yeast DICER (Dcr1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l6m
タイトルStructure of C-terminal dsRBD of the Fission Yeast DICER (Dcr1)
要素Protein Dicer
キーワードHYDROLASE / dsRBD / dicer
機能・相同性
機能・相同性情報


euchromatin binding / co-transcriptional gene silencing by RNA interference machinery / siRNA-mediated pericentric heterochromatin formation / negative regulation of G0 to G1 transition / ribonuclease III activity / siRNA processing / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / silent mating-type cassette heterochromatin formation / termination of RNA polymerase II transcription / termination of RNA polymerase III transcription ...euchromatin binding / co-transcriptional gene silencing by RNA interference machinery / siRNA-mediated pericentric heterochromatin formation / negative regulation of G0 to G1 transition / ribonuclease III activity / siRNA processing / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / silent mating-type cassette heterochromatin formation / termination of RNA polymerase II transcription / termination of RNA polymerase III transcription / termination of RNA polymerase I transcription / pericentric heterochromatin / nuclear periphery / chromosome segregation / helicase activity / euchromatin / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / double-stranded RNA binding / double-stranded DNA binding / negative regulation of gene expression / chromatin / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Double Stranded RNA Binding Domain - #400 / : / Protein Dicer, dsRNA-binding domain / Dicer dimerisation domain / Dicer dimerisation domain superfamily / Dicer dimerisation domain / Dicer double-stranded RNA-binding fold domain profile. / Ribonuclease III family signature. / Ribonuclease III domain / Ribonuclease III family domain profile. ...Double Stranded RNA Binding Domain - #400 / : / Protein Dicer, dsRNA-binding domain / Dicer dimerisation domain / Dicer dimerisation domain superfamily / Dicer dimerisation domain / Dicer double-stranded RNA-binding fold domain profile. / Ribonuclease III family signature. / Ribonuclease III domain / Ribonuclease III family domain profile. / Ribonuclease III family / Ribonuclease III domain / Helicase/UvrB, N-terminal / Type III restriction enzyme, res subunit / Ribonuclease III, endonuclease domain superfamily / Double Stranded RNA Binding Domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Barraud, P. / Allain, F.H.-T.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2011
タイトル: An extended dsRBD with a novel zinc-binding motif mediates nuclear retention of fission yeast Dicer.
著者: Barraud, P. / Emmerth, S. / Shimada, Y. / Hotz, H.R. / Allain, F.H. / Buhler, M.
履歴
登録2010年11月23日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月26日Group: Database references
改定 1.22020年2月5日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_software ...pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein Dicer
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0442
ポリマ－13,9781
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Protein Dicer / Cell cycle control protein dcr1 / RNA interference pathway protein dcr1 / Endoribonuclease dcr1 / ...Cell cycle control protein dcr1 / RNA interference pathway protein dcr1 / Endoribonuclease dcr1 / ATP-dependent helicase dcr1


分子量: 13978.260 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1259-1358 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
遺伝子: dcr1, SPCC188.13c, SPCC584.10c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) codon-plus (RIL)
参照: UniProt: Q09884, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; ...参照: UniProt: Q09884, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1132D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D HNCA
1413D HN(CA)CB
1513D CBCA(CO)NH
1633D 1H-15N TOCSY
1713D (H)CCH-TOCSY
1833D 1H-15N NOESY
1913D 1H-13C NOESY
11022D 1H-1H TOCSY
11122D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] dsRBD-1, 25 mM sodium phosphate-2, 75 mM potassium chloride-3, 2 mM DTT-4, 0.01 mM ZINC ION-5, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.5 mM dsRBD-6, 25 mM sodium phosphate-7, 75 mM potassium chloride-8, 2 mM DTT-9, 0.01 mM ZINC ION-10, 100% D2O100% D2O
30.5 mM [U-100% 15N] dsRBD-11, 25 mM sodium phosphate-12, 75 mM potassium chloride-13, 2 mM DTT-14, 0.01 mM ZINC ION-15, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMdsRBD-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
25 mMsodium phosphate-21
75 mMpotassium chloride-31
2 mMDTT-41
0.01 mMZINC ION-51
0.5 mMdsRBD-62
25 mMsodium phosphate-72
75 mMpotassium chloride-82
2 mMDTT-92
0.01 mMZINC ION-102
0.5 mMdsRBD-11[U-100% 15N]3
25 mMsodium phosphate-123
75 mMpotassium chloride-133
2 mMDTT-143
0.01 mMZINC ION-153
試料状態イオン強度: 100 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298.0 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7002
Bruker AvanceBrukerAVANCE9003

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解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichautomatic noe assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
SparkyGoddardデータ解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
ATNOS/CANDIDHerrmann, Guntert and Wuthrichpeak picking
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2308 / NOE intraresidue total count: 520 / NOE long range total count: 667 / NOE medium range total count: 521 / NOE sequential total count: 600
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum upper distance constraint violation: 0.43 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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