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万見
- PDB-2l6k: Solution Structure of a Nonphosphorylated Peptide Recognizing Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l6k
タイトルSolution Structure of a Nonphosphorylated Peptide Recognizing Domain
要素Tensin-like C1 domain-containing phosphatase
キーワードPROTEIN BINDING / ANTITUMOR PROTEIN / CELL ADHESION
機能・相同性
機能・相同性情報


multicellular organismal-level homeostasis / collagen metabolic process / cellular homeostasis / response to muscle activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / protein-tyrosine-phosphatase / kidney development / protein tyrosine phosphatase activity / multicellular organism growth ...multicellular organismal-level homeostasis / collagen metabolic process / cellular homeostasis / response to muscle activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / protein-tyrosine-phosphatase / kidney development / protein tyrosine phosphatase activity / multicellular organism growth / kinase binding / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / lipid binding / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tensin, phosphotyrosine-binding domain / Tensin-like, SH2 domain / : / Tensin/EPS8 phosphotyrosine-binding domain / Phosphotyrosine-binding domain / Tensin phosphatase, C2 domain / Tensin-type phosphatase domain / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Phosphatase tensin-type domain profile. / C2 tensin-type domain profile. ...Tensin, phosphotyrosine-binding domain / Tensin-like, SH2 domain / : / Tensin/EPS8 phosphotyrosine-binding domain / Phosphotyrosine-binding domain / Tensin phosphatase, C2 domain / Tensin-type phosphatase domain / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Phosphatase tensin-type domain profile. / C2 tensin-type domain profile. / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Protein-tyrosine phosphatase-like / C2 domain superfamily / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / PH-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Dai, K. / Liao, S. / Zhang, J. / Zhang, X. / Tu, X.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: Solution structure of Tensin2 SH2 domain and its phosphotyrosine-independent interaction with DLC-1
著者: Dai, K. / Liao, S. / Zhang, J. / Zhang, X. / Tu, X.
履歴
登録2010年11月22日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月26日Group: Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tensin-like C1 domain-containing phosphatase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6881
ポリマ－13,6881
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Tensin-like C1 domain-containing phosphatase / C1 domain-containing phosphatase and tensin homolog / C1-TEN / Tensin-2


分子量: 13687.777 Da / 分子数: 1
断片: Nonphosphorylated Peptide Recognizing Domain, SH2 domain, UNP residues 2-115
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q63HR2

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D CBCA(CO)NH
1313D HN(CA)CB
1413D C(CO)NH
1513D HBHA(CO)NH
1613D H(CCO)NH
1713D HN(CO)CA
1813D 1H-15N NOESY
1913D 1H-13C NOESY
11013D (H)CCH-COSY

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試料調製

詳細内容: 0.6mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Protein Domain; 150mM sodium chloride; 20mM sodium phosphate; 2mM EDTA; 50mM Arginine; 50mM glutamine; 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.6 mMProtein Domain-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
150 mMsodium chloride-21
20 mMsodium phosphate-31
2 mMEDTA-41
50 mMArginine-51
50 mMglutamine-61
試料状態イオン強度: 150 / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax構造決定
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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