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- PDB-2l5e: Complex between BD1 of Brd3 and GATA-1 C-tail -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l5e
タイトルComplex between BD1 of Brd3 and GATA-1 C-tail
要素
  • Bromodomain-containing protein 3
  • GATA-1
キーワードNUCLEAR PROTEIN/TRANSCRIPTION / GATA-1 / Brd3 / histone code / NUCLEAR PROTEIN-TRANSCRIPTION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of primitive erythrocyte differentiation / basophil differentiation / eosinophil fate commitment / regulation of definitive erythrocyte differentiation / regulation of glycoprotein biosynthetic process / myeloid cell apoptotic process / primitive erythrocyte differentiation / megakaryocyte differentiation / osteoblast proliferation / cell development ...regulation of primitive erythrocyte differentiation / basophil differentiation / eosinophil fate commitment / regulation of definitive erythrocyte differentiation / regulation of glycoprotein biosynthetic process / myeloid cell apoptotic process / primitive erythrocyte differentiation / megakaryocyte differentiation / osteoblast proliferation / cell development / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Sertoli cell development / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / dendritic cell differentiation / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / negative regulation of bone mineralization / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / negative regulation of myeloid cell apoptotic process / positive regulation of mast cell degranulation / myeloid cell differentiation / C2H2 zinc finger domain binding / embryonic hemopoiesis / platelet formation / bone mineralization / positive regulation of osteoblast proliferation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / cell fate commitment / animal organ regeneration / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / erythrocyte development / cellular response to cAMP / homeostasis of number of cells within a tissue / transcription repressor complex / erythrocyte differentiation / positive regulation of erythrocyte differentiation / transcription coregulator binding / protein-DNA complex / lysine-acetylated histone binding / chromatin DNA binding / transcription coactivator binding / platelet aggregation / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / p53 binding / cell-cell signaling / chromatin organization / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / cellular response to lipopolysaccharide / in utero embryonic development / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / cell population proliferation / sequence-specific DNA binding / transcription by RNA polymerase II / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of cell population proliferation / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Transcription factor GATA / GATA-type zinc finger domain. / GATA-type zinc finger domain profile. / zinc finger binding to DNA consensus sequence [AT]GATA[AG] / GATA zinc finger / Zinc finger, GATA-type / NET domain superfamily / NET domain profile. / Brdt, bromodomain, repeat II / Brdt, bromodomain, repeat I ...Transcription factor GATA / GATA-type zinc finger domain. / GATA-type zinc finger domain profile. / zinc finger binding to DNA consensus sequence [AT]GATA[AG] / GATA zinc finger / Zinc finger, GATA-type / NET domain superfamily / NET domain profile. / Brdt, bromodomain, repeat II / Brdt, bromodomain, repeat I / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Zinc finger, NHR/GATA-type / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Erythroid transcription factor / Uncharacterized protein / Bromodomain-containing protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Gamsjaeger, R. / Webb, S.R. / Lamonica, J.M. / Blobel, G.A. / Mackay, J.P.
引用ジャーナル: Mol. Cell. Biol. / 年: 2011
タイトル: Structural basis and specificity of acetylated transcription factor GATA1 recognition by BET family bromodomain protein Brd3.
著者: Gamsjaeger, R. / Webb, S.R. / Lamonica, J.M. / Billin, A. / Blobel, G.A. / Mackay, J.P.
履歴
登録2010年10月31日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年7月26日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32020年2月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_spectrometer.model ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Database references
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 3
B: GATA-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4582
ポリマ－16,4582
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20all calculated structures submitted
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Bromodomain-containing protein 3 / Bromodomain containing 3 / isoform CRA_d


分子量: 15024.313 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Brd3, mCG_11349, RP23-328F3.1-001 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q3TUI3, UniProt: Q8K2F0*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド GATA-1


分子量: 1433.658 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized. / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P17679*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D HN(CA)CB
1513D HNCO
1613D HN(CO)CA
1713D HBHA(CO)NH
1812D 1H-15N HSQC
1923D (H)CCH-TOCSY
11023D (H)CCH-TOCSY
11113D HNHA
11213D HCC(CO)NH TOCSY
11313D CC(CO)NH TOCSY
11413D 13C sep (F2) 15N13C filtered (F1) NOESY
11513D 13C sep (F1) 15N13C filtered (F3) NOESY
11612D 15N13C filtered NOESY
11712D 15N13C filtered TOCSY
11823D 13C NOESY
11913D 15N NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5-1.5 mM [U-13C; U-15N] entity_1-1, 0.5-1.5 mM entity_2-2, 100 mM NaCl-3, 20 mM Tris-4, 1 mM DTT-5, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.5-1.5 mM [U-13C; U-15N] entity_1-6, 0.5-1.5 mM entity_2-7, 100 mM NaCl-8, 20 mM Tris-9, 1 mM DTT-10, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMentity_1-1[U-13C; U-15N]0.5-1.51
mMentity_2-20.5-1.51
100 mMNaCl-31
20 mMTris-41
1 mMDTT-51
mMentity_1-6[U-13C; U-15N]0.5-1.52
mMentity_2-70.5-1.52
100 mMNaCl-82
20 mMTris-92
1 mMDTT-102
試料状態pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン分類
CNS1.1chemical shift assignment
CNS1.1精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 / 詳細: CNS/ARIA1.2
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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