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- PDB-2l4z: NMR structure of fusion of CtIP (641-685) to LMO4-LIM1 (18-82) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l4z
タイトルNMR structure of fusion of CtIP (641-685) to LMO4-LIM1 (18-82)
要素DNA endonuclease RBBP8,LIM domain transcription factor LMO4
キーワードHYDROLASE / METAL BINDING PROTEIN / LIM domain / protein-protein interaction / LIM-interaction domain / LMO4 / RBBP8/CtIP / LIM-only protein
機能・相同性
機能・相同性情報


ventral spinal cord interneuron differentiation / regulation of cell activation / spinal cord motor neuron cell fate specification / spinal cord association neuron differentiation / DNA double-strand break processing involved in repair via single-strand annealing / BRCA1-C complex / spinal cord motor neuron differentiation / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / DNA strand resection involved in replication fork processing / blastocyst hatching ...ventral spinal cord interneuron differentiation / regulation of cell activation / spinal cord motor neuron cell fate specification / spinal cord association neuron differentiation / DNA double-strand break processing involved in repair via single-strand annealing / BRCA1-C complex / spinal cord motor neuron differentiation / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / DNA strand resection involved in replication fork processing / blastocyst hatching / homologous recombination / regulation of cell fate specification / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / positive regulation of kinase activity / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / mitotic G2/M transition checkpoint / motor neuron axon guidance / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / ventricular septum development / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / cell leading edge / Transcriptional Regulation by E2F6 / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / negative regulation of protein-containing complex assembly / transcription repressor complex / regulation of cell migration / thymus development / meiotic cell cycle / neural tube closure / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / Meiotic recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / G1/S transition of mitotic cell cycle / RNA polymerase II transcription regulator complex / transcription corepressor activity / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / DNA-binding transcription factor binding / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / cell division / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA endonuclease Ctp1, N-terminal / DNA endonuclease RBBP8-like / Tumour-suppressor protein CtIP N-terminal domain / DNA endonuclease activator Ctp1, C-terminal / DNA endonuclease activator SAE2/CtIP C-terminus / : / Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain ...DNA endonuclease Ctp1, N-terminal / DNA endonuclease RBBP8-like / Tumour-suppressor protein CtIP N-terminal domain / DNA endonuclease activator Ctp1, C-terminal / DNA endonuclease activator SAE2/CtIP C-terminus / : / Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LIM domain transcription factor LMO4 / DNA endonuclease RBBP8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Liew, C. / Stokes, P.H. / Kwan, A.H. / Matthews, J.M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Structural Basis of the Interaction of the Breast Cancer Oncogene LMO4 with the Tumour Suppressor CtIP/RBBP8.
著者: Stokes, P.H. / Liew, C.W. / Kwan, A.H. / Foo, P. / Barker, H.E. / Djamirze, A. / O'Reilly, V. / Visvader, J.E. / Mackay, J.P. / Matthews, J.M.
履歴
登録2010年10月22日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月27日Group: Database references
改定 1.22020年1月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec ..._entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity.pdbx_mutation / _entity_name_com.name / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32023年7月26日Group: Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: database_2 / entity_src_gen ...database_2 / entity_src_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA endonuclease RBBP8,LIM domain transcription factor LMO4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3513
ポリマ－13,2201
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 500structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 DNA endonuclease RBBP8,LIM domain transcription factor LMO4 / CtBP-interacting protein / CtIP / Retinoblastoma-binding protein 8 / RBBP-8 / Retinoblastoma- ...CtBP-interacting protein / CtIP / Retinoblastoma-binding protein 8 / RBBP-8 / Retinoblastoma-interacting protein and myosin-like / RIM / Sporulation in the absence of SPO11 protein 2 homolog / SAE2 / Breast tumor autoantigen / LIM domain only protein 4 / LMO-4


分子量: 13219.799 Da / 分子数: 1 / 変異: C52S,C64S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The fusion protein of CtIP (UNP 641-685), LINKER (901-911) and LMO4 (UNP 18-82)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
遺伝子: RBBP8, CTIP, Lmo4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q99708, UniProt: P61969, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
配列の詳細THIS FUSION PROTEIN HAS NON-SEQUENTIAL RESIDUE NUMBERING. THE RESIDUE 901 LINKS TO THE RESIDUE 685 ...THIS FUSION PROTEIN HAS NON-SEQUENTIAL RESIDUE NUMBERING. THE RESIDUE 901 LINKS TO THE RESIDUE 685 AND THE RESIDUE 18 LINKS TO THE RESIDUE 911, RESPECTIVELY.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: CtIP on N-terminus, followed by 11-residue linker, LMO4-LIM1
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1323D CBCA(CO)NH
1423D HN(CA)CB
1523D HBHA(CO)NH
1623D HNCO
1723D 1H-15N NOESY
1823D HNHA
1923D C(CO)NH
11033D (H)CCH-TOCSY
11133D CCH-TOCSY
11233D 1H-13C NOESY
11342D 1H-1H NOESY
11442D 1H-1H TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1150 uM [U-15N] Fusion protein-1, 20 mM sodium phosphate-2, 150 mM sodium chloride-3, 1 mM DTT-4, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
2500 uM [U-99% 13C; U-99% 15N] Fusion protein-5, 20 mM sodium phosphate-6, 150 mM sodium chloride-7, 1 mM DTT-8, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
3300 uM [U-99% 13C; U-99% 15N] Fusion protein-9, 20 mM sodium phosphate-10, 150 mM sodium chloride-11, 1 mM DTT-12, 100% D2O100% D2O
4500 uM Fusion protein-13, 20 mM sodium phosphate-14, 150 mM sodium chloride-15, 1 mM DTT-16, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
150 uMFusion protein-1[U-15N]1
20 mMsodium phosphate-21
150 mMsodium chloride-31
1 mMDTT-41
500 uMFusion protein-5[U-99% 13C; U-99% 15N]2
20 mMsodium phosphate-62
150 mMsodium chloride-72
1 mMDTT-82
300 uMFusion protein-9[U-99% 13C; U-99% 15N]3
20 mMsodium phosphate-103
150 mMsodium chloride-113
1 mMDTT-123
500 uMFusion protein-134
20 mMsodium phosphate-144
150 mMsodium chloride-154
1 mMDTT-164
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
11506ambient 291 K
21506ambient 281 K
31506ambient 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin1.1-2.1Brukercollection
Sparky3.114Goddardデータ解析
ARIA1.2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
ARIA1.2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2166 / NOE intraresidue total count: 1027 / NOE long range total count: 333 / NOE medium range total count: 236 / NOE sequential total count: 463 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 123 / Protein psi angle constraints total count: 52
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 500 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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