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万見
- PDB-2l49: The solution structure of the P2 C,the immunity repressor of the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l49
タイトルThe solution structure of the P2 C,the immunity repressor of the P2 bacteriophage
要素C protein
キーワードDNA BINDING PROTEIN / P2 bacteriophage / P2 C / direct repeats / DNA-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Helix-turn-helix / Helix-turn-helix XRE-family like proteins / Cro/C1-type HTH domain profile. / lambda repressor-like DNA-binding domains / Cro/C1-type helix-turn-helix domain / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Repressor protein C / C protein
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage P2 (ファージ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Massad, T. / Papadopolos, E. / Stenmark, P. / Damberg, P.
引用ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 2016
タイトル: The C repressor of the P2 bacteriophage.
著者: Massad, T. / Papadopolos, E. / Stenmark, P. / Damberg, P.
履歴
登録2010年10月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22016年3月16日Group: Database references
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C protein
B: C protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0532
ポリマ－22,0532
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 C protein


分子量: 11026.396 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage P2 (ファージ)
遺伝子: C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q83VS7, UniProt: P04132*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HNCA
1313D HN(CA)CB
1413D CBCA(CO)NH
1513D HNCO
1613D (H)CCH-TOCSY
1713D 1H-15N NOESY
1813D 1H-13C NOESY
1913D HBHA(CO)NH
11013D HN(CO)CA

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試料調製

詳細内容: 0.6 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] entity-1, 10 % D2O-2, 10 mM sodium phosphate-3, 1 mM DTT-4, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.6 mMentity-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
10 %D2O-21
10 mMsodium phosphate-31
1 mMDTT-41
試料状態イオン強度: 0 / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA9001
Varian INOVAVarianINOVA8002
Bruker AvanceBrukerAVANCE7003
Bruker AvanceBrukerAVANCE5004
Varian INOVAVarianINOVA6005

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Braun and Wuthrich構造決定
CYANA2.1Guntert, Braun and Wuthrichchemical shift assignment
CYANA2.1Guntert, Braun and Wuthrich解析
CYANA2.1Guntert, Braun and Wuthrichchemical shift calculation
CYANA2.1Guntert, Braun and Wuthrichgeometry optimization
CYANA2.1Goddard構造決定
CYANA2.1Goddardchemical shift assignment
CYANA2.1Goddard解析
CYANA2.1Goddardchemical shift calculation
CYANA2.1Goddardgeometry optimization
CYANA2.1Bruker Biospin構造決定
CYANA2.1Bruker Biospinchemical shift assignment
CYANA2.1Bruker Biospin解析
CYANA2.1Bruker Biospinchemical shift calculation
CYANA2.1Bruker Biospingeometry optimization
CYANA2.1Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax構造決定
CYANA2.1Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxchemical shift assignment
CYANA2.1Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CYANA2.1Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxchemical shift calculation
CYANA2.1Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxgeometry optimization
CYANA2.1Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsProtein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 130 / Protein psi angle constraints total count: 130
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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