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万見
- PDB-2l30: Human PARP-1 zinc finger 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l30
タイトルHuman PARP-1 zinc finger 1
要素Poly [ADP-ribose] polymerase 1
キーワードTRANSFERASE / zinc finger / DNA REPAIR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of myofibroblast differentiation / regulation of base-excision repair / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of single strand break repair / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep ...NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of myofibroblast differentiation / regulation of base-excision repair / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of single strand break repair / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / vRNA Synthesis / carbohydrate biosynthetic process / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of catalytic activity / negative regulation of adipose tissue development / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / mitochondrial DNA metabolic process / regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / replication fork reversal / signal transduction involved in regulation of gene expression / positive regulation of necroptotic process / ATP generation from poly-ADP-D-ribose / transcription regulator activator activity / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / NAD+ ADP-ribosyltransferase / cellular response to zinc ion / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / mitochondrial DNA repair / response to aldosterone / protein poly-ADP-ribosylation / positive regulation of mitochondrial depolarization / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / nuclear replication fork / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / NAD+-protein ADP-ribosyltransferase activity / site of DNA damage / R-SMAD binding / positive regulation of SMAD protein signal transduction / protein autoprocessing / macrophage differentiation / decidualization / NAD+-protein poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / nucleosome binding / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / negative regulation of innate immune response / protein localization to chromatin / telomere maintenance / nucleotidyltransferase activity / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / cellular response to nerve growth factor stimulus / protein-DNA complex / response to gamma radiation / mitochondrion organization / nuclear estrogen receptor binding / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / DNA Damage Recognition in GG-NER / protein modification process / Dual Incision in GG-NER / histone deacetylase binding / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of protein localization to nucleus / Formation of Incision Complex in GG-NER / cellular response to amyloid-beta / cellular response to UV / NAD binding / double-strand break repair / nuclear envelope / regulation of protein localization / site of double-strand break / cellular response to oxidative stress / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / transcription by RNA polymerase II / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / innate immune response / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA damage response / chromatin binding / ubiquitin protein ligase binding / chromatin / nucleolus / apoptotic process / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, PARP-type / first zn-finger domain of poly(adp-ribose) polymerase-1 / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 ...Zinc finger, PARP-type / first zn-finger domain of poly(adp-ribose) polymerase-1 / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / Zinc finger, PARP-type superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger, PARP-type / : / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Poly [ADP-ribose] polymerase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Neuhaus, D. / Eustermann, S. / Yang, J. / Videler, H.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: The DNA-binding domain of human PARP-1 interacts with DNA single-strand breaks as a monomer through its second zinc finger.
著者: Eustermann, S. / Videler, H. / Yang, J.C. / Cole, P.T. / Gruszka, D. / Veprintsev, D. / Neuhaus, D.
履歴
登録2010年8月30日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22019年12月25日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.name / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1982
ポリマ－12,1331
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Poly [ADP-ribose] polymerase 1 / PARP-1 / NAD(+) ADP-ribosyltransferase 1 / ADPRT 1 / Poly[ADP-ribose] synthase 1


分子量: 12132.794 Da / 分子数: 1 / 断片: Finger_1 (UNP residues 1-108) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARP1, ADPRT, PPOL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09874, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC aliphatic
1312D 1H-13C HSQC aromatic
1412D 1H-1H NOESY
1512D 1H-1H NOESY 15N-filtered
1613D CBCAHN
1713D CBCA(CO)NH
1813D HBHAHN
1913D HBHA(CO)NH
11013D [1H-13C-1H] (H)CCH-TOCSY
11113D [13C-13C-1H] (H)CCH-TOCSY
11213D 1H-15N NOESY
11313D 1H-13C NOESY aliphatic
11413D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細内容: 50 mM [U-99% 2H] TRIS-1, 200 mM sodium chloride-2, 150 uM zinc sulfate-3, 4 mM [U-99% 2H] DTT-4, 95% H2O/5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
50 mMTRIS-1[U-99% 2H]1
200 mMsodium chloride-21
150 uMzinc sulfate-31
4 mMDTT-4[U-99% 2H]1
試料状態イオン強度: 0.201 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker DMXBrukerDMX6002
Bruker DRXBrukerDRX5003

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解析

NMR software
名称開発者分類
ATNOSCANDIDHerrmann, Guntert and Wuthrich構造決定
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
Amber精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 30 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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