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- PDB-2l2t: Solution NMR structure of the ErbB4 dimeric membrane domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l2t
タイトルSolution NMR structure of the ErbB4 dimeric membrane domain
要素Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ErbB4 / transmembrane dimer / membrane domain
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of planar polarity involved in nephron morphogenesis / ERBB4 signaling pathway / epidermal growth factor receptor activity / ERBB4-ERBB4 signaling pathway / olfactory bulb interneuron differentiation / central nervous system morphogenesis / neuregulin receptor activity / cardiac muscle tissue regeneration / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process ...establishment of planar polarity involved in nephron morphogenesis / ERBB4 signaling pathway / epidermal growth factor receptor activity / ERBB4-ERBB4 signaling pathway / olfactory bulb interneuron differentiation / central nervous system morphogenesis / neuregulin receptor activity / cardiac muscle tissue regeneration / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / GABA receptor binding / PI3K events in ERBB4 signaling / mammary gland epithelial cell differentiation / embryonic pattern specification / Signaling by ERBB4 / positive regulation of protein localization to cell surface / ERBB2 Regulates Cell Motility / PI3K events in ERBB2 signaling / neural crest cell migration / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / epidermal growth factor receptor binding / cell fate commitment / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / Long-term potentiation / cellular response to epidermal growth factor stimulus / Signaling by ERBB2 / SHC1 events in ERBB4 signaling / GABA-ergic synapse / mammary gland alveolus development / GRB2 events in ERBB2 signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / neurogenesis / SHC1 events in ERBB2 signaling / basal plasma membrane / Nuclear signaling by ERBB4 / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / synapse assembly / Downregulation of ERBB4 signaling / lactation / regulation of cell migration / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor protein-tyrosine kinase / Downregulation of ERBB2 signaling / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / postsynaptic density membrane / neuromuscular junction / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / PIP3 activates AKT signaling / cell migration / nervous system development / presynaptic membrane / heart development / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / basolateral plasma membrane / protein tyrosine kinase activity / postsynaptic membrane / Estrogen-dependent gene expression / protein autophosphorylation / transcription cis-regulatory region binding / receptor complex / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / mitochondrial matrix / positive regulation of protein phosphorylation / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / glutamatergic synapse / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / signal transduction / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #880 / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #880 / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Helix non-globular / Special / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Mineev, K.S. / Bocharov, E.V. / Goncharuk, M.V. / Arseniev, A.S.
引用ジャーナル: Biochim. Biophys. Acta / 年: 2012
タイトル: Structural and thermodynamic insight into the process of "weak" dimerization of the ErbB4 transmembrane domain by solution NMR.
著者: Bocharov, E.V. / Mineev, K.S. / Goncharuk, M.V. / Arseniev, A.S.
履歴
登録2010年8月27日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5402
ポリマ－9,5402
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4 / Proto-oncogene-like protein c-ErbB-4 / p180erbB4 / Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER4


分子量: 4769.830 Da / 分子数: 2 / 断片: membrane domain (UNP RESIDUES 642-685) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERBB4, HER4 / プラスミド: pGemex1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLysS / 参照: UniProt: Q15303, receptor protein-tyrosine kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Solution NMR structure of the ErbB4 dimeric membrane domain
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1232D 1H-13C HSQC
1323D HNCO
1423D HNCA
1523D HN(CO)CA
1612D 1H-1H NOESY
1713D 1H-15N NOESY
1833D (H)CCH-TOCSY
1933D 1H-13C NOESY
11033D 13C-filt. NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12 mM [U-98% 15N] protein, 10 mM EDTA, 2 mM sodium azide, 12 mM DMPC, 48 mM DHPC, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM protein, 10 mM EDTA, 2 mM sodium azide, 12 mM DMPC, 48 mM DHPC, 1 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] protein, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31 mM protein, 10 mM EDTA, 2 mM sodium azide, 12 mM DMPC, 48 mM DHPC, 1 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] protein, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
2 mMentity-1[U-98% 15N]1
10 mMEDTA-21
2 mMsodium azide-31
12 mMDMPC-41
48 mMDHPC-51
1 mMentity-62
10 mMEDTA-72
2 mMsodium azide-82
12 mMDMPC-92
48 mMDHPC-102
1 mMentity-11[U-98% 13C; U-98% 15N]2
1 mMentity-123
10 mMEDTA-133
2 mMsodium azide-143
12 mMDMPC-153
48 mMDHPC-163
1 mMentity-17[U-98% 13C; U-98% 15N]3
試料状態イオン強度: 20 / pH: 5 / 圧: ambient / 温度: 313 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Varian UnityVarianUNITY6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CARA1.8.3Keller and Wuthrichchemical shift assignment
CARA1.8.3Keller and Wuthrichデータ解析
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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