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- PDB-2l1d: Mouse prion protein (121-231) containing the substitution Y169G -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l1d
タイトルMouse prion protein (121-231) containing the substitution Y169G
要素Major prion protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / prion / mutation
機能・相同性
機能・相同性情報


Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / regulation of glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / lamin binding / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / ATP-dependent protein binding / glycosaminoglycan binding / type 5 metabotropic glutamate receptor binding ...Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / regulation of glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / lamin binding / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / ATP-dependent protein binding / glycosaminoglycan binding / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / negative regulation of interleukin-17 production / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of dendritic spine maintenance / cupric ion binding / nucleobase-containing compound metabolic process / activation of protein kinase activity / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of amyloid-beta formation / cuprous ion binding / response to amyloid-beta / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of protein targeting to membrane / intracellular copper ion homeostasis / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of protein phosphorylation / response to cadmium ion / side of membrane / inclusion body / cellular response to copper ion / neuron projection maintenance / positive regulation of calcium-mediated signaling / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / molecular condensate scaffold activity / protein destabilization / terminal bouton / protein homooligomerization / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to xenobiotic stimulus / signaling receptor activity / regulation of protein localization / amyloid-beta binding / protein-folding chaperone binding / protease binding / microtubule binding / nuclear membrane / molecular adaptor activity / response to oxidative stress / transmembrane transporter binding / learning or memory / postsynaptic density / membrane raft / copper ion binding / dendrite / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / identical protein binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Major Prion Protein / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily ...Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Major Prion Protein / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein / Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailsfewest violations, model 1
データ登録者Christen, B. / Damberger, F.F. / Perez, D.R. / Hornemann, S. / Wuthrich, K.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Cellular prion protein conformation and function.
著者: Damberger, F.F. / Christen, B. / Perez, D.R. / Hornemann, S. / Wuthrich, K.
履歴
登録2010年7月28日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月9日Group: Database references
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3031
ポリマ－13,3031
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 80target function
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Major prion protein


分子量: 13302.755 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 120-231 / 変異: Y169G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Prnp, RP23-401J24.1-001 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q4FJQ7, UniProt: P04925*PLUS
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-15N NOESY
1213D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細内容: 1.9 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein, 10 mM [U-2H] sodium acetate-2, 0.02 % sodium azide-3, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.9 mMentity-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
10 mMsodium acetate-2[U-2H]1
0.02 %sodium azide-31
試料状態イオン強度: 0.01 / pH: 4.5 / 圧: ambient / 温度: 293.2 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE9002
Bruker DRXBrukerDRX7503
Bruker DRXBrukerDRX6004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMRBruker Biospin解析
XwinNMRBruker Biospincollection
CARAKeller and Wuthrichデータ解析
ATNOS/CANDID1.2Herrmann, Guntert and Wuthrichchemical shift assignment
ATNOS/CANDID1.2Herrmann, Guntert and Wuthrichpeak picking
DYANA1.0.3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
OPALpLuginbuhl, Guntert, Billeter and Wuthrich精密化
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 80 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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