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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l0w
タイトルSolution NMR structure of the N-terminal PAS domain of HERG potassium channel
要素Potassium voltage-gated channel, subfamily H (Eag-related), member 2, isoform CRA_b
キーワードMEMBRANE PROTEIN / hERG / PAS Domain / Voltage-gated Potassium Channel
機能・相同性
機能・相同性情報


inward rectifier potassium channel complex / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / cellular response to xenobiotic stimulus => GO:0071466 / regulation of heart rate by hormone / Phase 3 - rapid repolarisation / voltage-gated potassium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential repolarization / membrane repolarization during action potential / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential ...inward rectifier potassium channel complex / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / cellular response to xenobiotic stimulus => GO:0071466 / regulation of heart rate by hormone / Phase 3 - rapid repolarisation / voltage-gated potassium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential repolarization / membrane repolarization during action potential / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / potassium ion export across plasma membrane / voltage-gated potassium channel activity involved in ventricular cardiac muscle cell action potential repolarization / C3HC4-type RING finger domain binding / regulation of membrane repolarization / membrane repolarization / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / Voltage gated Potassium channels / inward rectifier potassium channel activity / potassium ion homeostasis / membrane depolarization during action potential / ventricular cardiac muscle cell action potential / regulation of potassium ion transmembrane transport / delayed rectifier potassium channel activity / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / plasma membrane => GO:0005886 / regulation of heart rate by cardiac conduction / voltage-gated potassium channel activity / potassium ion import across plasma membrane / cardiac muscle contraction / voltage-gated potassium channel complex / potassium ion transmembrane transport / regulation of membrane potential / cellular response to xenobiotic stimulus / scaffold protein binding / transcription cis-regulatory region binding / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / protein homodimerization activity / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage-dependent, ERG / : / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / PAS domain / PAS-associated, C-terminal / PAC domain profile. / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / PAS domain / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain ...Potassium channel, voltage-dependent, ERG / : / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / PAS domain / PAS-associated, C-terminal / PAC domain profile. / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / PAS domain / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / Beta-Lactamase / PAS repeat profile. / PAS domain / RmlC-like jelly roll fold / PAS domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Potassium voltage-gated channel subfamily H member 2 / Potassium voltage-gated channel subfamily H member 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing, Generalised Born Energy Minimization, GENERALISED BORN ENERGY MINIMIZATION WITH NMR RESTRAINTS
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Ng, C.A. / Hunter, M.J. / Mobli, M. / King, G.F. / Kuchel, P.W. / Vandenberg, J.I.
引用ジャーナル: PLoS ONE / : 2011
タイトル: The N-Terminal Tail of hERG Contains an Amphipathic alpha-Helix That Regulates Channel Deactivation
著者: Ng, C.A. / Hunter, M.J. / Perry, M.D. / Mobli, M. / Ke, Y. / Kuchel, P.W. / King, G.F. / Stock, D. / Vandenberg, J.I.
履歴
登録2010年7月19日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Potassium voltage-gated channel, subfamily H (Eag-related), member 2, isoform CRA_b


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5001
ポリマ-15,5001
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Potassium voltage-gated channel, subfamily H (Eag-related), member 2, isoform CRA_b


分子量: 15499.996 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN (UNP RESIDUES 1-135) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: TEV cleavage site / 遺伝子: KCNH2, hCG_18699 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: D3DX04, UniProt: Q12809*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1123D 1H-13C NOESY
1213D 1H-15N NOESY
1312D 1H-15N HSQC
1413D CBCA(CO)NH
1513D HN(CA)CB
1613D C(CO)NH
1713D H(CCO)NH
1813D HNCO
1913D HNCA
11013D HN(CO)CA
11113D HNCA
11223D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1150 mM sodium chloride-1, 10 mM HEPES-2, 3 mM TCEP-3, 7 % [U-100% 2H] D2O-4, 5 mM Octyl Glucoside-5, 93 % H2O-6, 99 % [U-99% 15N] N15 labeled PAS-7, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
2150 mM sodium chloride-8, 10 mM HEPES-9, 3 mM TCEP-10, 100 % [U-100% 2H] D2O-11, 5 mM Octyl Glucoside-12, 99 % [U-99% 13C; U-99% 15N] N15/C13 labeled PAS-13, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
150 mMsodium chloride-11
10 mMHEPES-21
3 mMTCEP-31
7 %D2O-4[U-100% 2H]1
5 mMOctyl Glucoside-51
93 %H2O-61
99 %N15 labeled PAS-7[U-99% 15N]1
150 mMsodium chloride-82
10 mMHEPES-92
3 mMTCEP-102
100 %D2O-11[U-100% 2H]2
5 mMOctyl Glucoside-122
99 %N15/C13 labeled PAS-13[U-99% 13C; U-99% 15N]2
試料状態イオン強度: 150mM / pH: 6.9 / : AMBIENT / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: BRUKER Avance II / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE II / 磁場強度: 900 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichgeometry optimization
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
Amber10Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, and Kollm精密化
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
XEASYBartels et al.データ解析
XEASYBartels et al.peak picking
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxdihedral angles calculation
TopSpin2Bruker Biospincollection
TopSpin2Bruker Biospin解析
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing, Generalised Born Energy Minimization, GENERALISED BORN ENERGY MINIMIZATION WITH NMR RESTRAINTS
ソフトェア番号: 1
詳細: CYANA 2.1, AMBER 10 with NMR restraints, FORMATION 3 ENERGY 0.0000
NMR constraintsNOE constraints total: 2634 / NOE long range total count: 877 / NOE medium range total count: 498 / NOE sequential total count: 1259 / Hydrogen bond constraints total count: 96
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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