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万見
- PDB-2kzs: DAXX helical bundle (DHB) domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kzs
タイトルDAXX helical bundle (DHB) domain
要素Death-associated protein 6
キーワードAPOPTOSIS / helical bundle / DHB domain / Fas death-domain associated protein / DAXX / Rassf1C interacting domain
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to diamide / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / SUMO-modified protein reader activity / neuron intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / cellular response to sodium arsenite / transcription regulator inhibitor activity / nuclear androgen receptor binding / protein kinase activator activity / androgen receptor signaling pathway ...cellular response to diamide / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / SUMO-modified protein reader activity / neuron intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / cellular response to sodium arsenite / transcription regulator inhibitor activity / nuclear androgen receptor binding / protein kinase activator activity / androgen receptor signaling pathway / regulation of protein ubiquitination / chromosome, centromeric region / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of protein kinase activity / cellular response to unfolded protein / JNK cascade / cellular response to copper ion / Inhibition of DNA recombination at telomere / heat shock protein binding / cellular response to cadmium ion / SUMOylation of transcription cofactors / molecular condensate scaffold activity / PML body / HCMV Early Events / transcription corepressor activity / nucleosome assembly / Regulation of TP53 Degradation / p53 binding / cellular response to heat / histone binding / regulation of gene expression / regulation of apoptotic process / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / nuclear body / chromatin remodeling / positive regulation of protein phosphorylation / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / protein kinase binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Daxx helical bundle domain / Daxx, N-terminal Rassf1C-interacting domain / Daxx, N-terminal domain superfamily / Daxx, histone-binding domain / Daxx, histone-binding domain superfamily / Daxx N-terminal Rassf1C-interacting domain / Death domain-associated protein 6, histone binding domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Death domain associated protein / Death domain-associated protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 2
データ登録者Escobar-Cabrera, E. / Lau, D.K.W. / Giovinazzi, S. / Ishov, A.M. / McIntosh, L.P.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Structural Characterization of the DAXX N-Terminal Helical Bundle Domain and Its Complex with Rassf1C.
著者: Escobar-Cabrera, E. / Lau, D.K. / Giovinazzi, S. / Ishov, A.M. / McIntosh, L.P.
履歴
登録2010年6月23日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月5日Group: Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Death-associated protein 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9511
ポリマ－10,9511
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 120structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Death-associated protein 6


分子量: 10950.833 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 55 to 144 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: Cloned into pET28a from a human cDNA library, using NdeI and XhoI
遺伝子: DAXX, DADB-159G18.9-007, DAMC-227D19.15-007, DAQB-126H3.2-007, XXbac-BCX165D10.3-007, XXbac-BPG185D15.6-007
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q4VX54, UniProt: Q9UER7*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HN(CA)CB
1312D 1H-13C HSQC
1413D CBCA(CO)NH
1513D HBHA(CO)NH
1613D (H)CCH-TOCSY
1713D 1H-15N NOESY
1813D 1H-15N TOCSY
1913D 1H-13C NOESY
11013D H(CC)(CO)NH-TOCSY
11112D (HB)CB(CGCD)HD
11212D (HB)CBCGCDCE)HE
11312D HMBC
11422D 1H-13C HSQC
1151CT methyl-methyl-HSQC
1161CT amide-methyl-HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.2 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] DAXX-1, 10 mM potassium phosphate-2, 100 mM KCl-3, 0.1 mM EDTA-4, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.8 mM [U-10% 13C] DAXX-5, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.2 mMDAXX-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
10 mMpotassium phosphate-21
100 mMKCl-31
0.1 mMEDTA-41
0.8 mMDAXX-5[U-10% 13C]2
試料状態イオン強度: 0.16 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian UnityVarianUNITY5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA2.2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIA2.2Linge, O'Donoghue and Nilgessemi-automatic peak assignment
ARIA2.2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 3585 / NOE intraresidue total count: 1153 / NOE long range total count: 761 / NOE medium range total count: 962 / NOE sequential total count: 709 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 69 / Protein psi angle constraints total count: 69
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 120 / 登録したコンフォーマーの数: 25 / Maximum lower distance constraint violation: 0.02 Å / Maximum upper distance constraint violation: 0.28 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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