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万見
- PDB-2kxw: Structure of the C-domain Fragment of apo Calmodulin Bound to the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kxw
タイトルStructure of the C-domain Fragment of apo Calmodulin Bound to the IQ motif of Nav1.2
要素
  • Calmodulin
  • Sodium channel protein type 2 subunit alpha
キーワードCALCIUM-BINDING PROTEIN/METAL TRANSPORT / Action Potential / Amino Acid Motifs / Animals / Autism / Biomolecular / Brain Chemistry / Calcium-Binding Proteins / Calmodulin / Channel / Glutamine / Humans / Ion Channel Gating / Isoleucine / IQ Motif / Metal Transport / Models / Molecular / NaV1.2 / Neuronal / Peptides / Protein Binding / Protein Structure / Sodium Channels / Tertiary / Tyrosine / Voltage-Dependent / Voltage Gated / CALCIUM-BINDING PROTEIN-METAL TRANSPORT complex
機能・相同性
機能・相同性情報


leucine zipper domain binding / sodium ion binding / axon initial segment / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / nerve development / corpus callosum development / paranode region of axon / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dentate gyrus development / node of Ranvier ...leucine zipper domain binding / sodium ion binding / axon initial segment / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / nerve development / corpus callosum development / paranode region of axon / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dentate gyrus development / node of Ranvier / membrane depolarization during action potential / voltage-gated sodium channel complex / voltage-gated sodium channel activity / optic nerve development / sodium ion transport / axon development / intercalated disc / neuronal action potential / sodium ion transmembrane transport / enzyme regulator activity / T-tubule / myelination / determination of adult lifespan / memory / cerebral cortex development / nervous system development / presynaptic membrane / cellular response to hypoxia / neuron apoptotic process / calmodulin binding / axon / glutamatergic synapse / calcium ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Voltage-gated Na+ ion channel, cytoplasmic domain / Cytoplasmic domain of voltage-gated Na+ ion channel / Voltage-gated sodium channel alpha subunit, inactivation gate / Sodium ion transport-associated / Sodium ion transport-associated / Voltage gated sodium channel, alpha subunit / Voltage-gated cation channel calcium and sodium / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / IQ motif profile. ...Voltage-gated Na+ ion channel, cytoplasmic domain / Cytoplasmic domain of voltage-gated Na+ ion channel / Voltage-gated sodium channel alpha subunit, inactivation gate / Sodium ion transport-associated / Sodium ion transport-associated / Voltage gated sodium channel, alpha subunit / Voltage-gated cation channel calcium and sodium / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / IQ motif profile. / : / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Sodium channel protein type 2 subunit alpha / Calmodulin
類似検索 - 構成要素
生物種Paramecium tetraurelia (ヨツヒメゾウリムシ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailsminimized average, model 1
データ登録者Feldkamp, M.D. / Yu, L. / Shea, M.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: Structural and Energetic Determinants of Apo Calmodulin Binding to the IQ Motif of the Na(V)1.2 Voltage-Dependent Sodium Channel.
著者: Feldkamp, M.D. / Yu, L. / Shea, M.A.
履歴
登録2010年5月13日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Sodium channel protein type 2 subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7862
ポリマ－11,7862
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)21 / 300structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1energy minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 8416.313 Da / 分子数: 1 / 断片: C-domain (UNP Residues 77-149) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paramecium tetraurelia (ヨツヒメゾウリムシ)
遺伝子: CAM, GSPATT00015825001 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 DE3 / 参照: UniProt: P07463
#2: タンパク質・ペプチド Sodium channel protein type 2 subunit alpha / Sodium channel protein type II subunit alpha / Voltage-gated sodium channel subunit alpha Nav1.2 / ...Sodium channel protein type II subunit alpha / Voltage-gated sodium channel subunit alpha Nav1.2 / Sodium channel protein brain II subunit alpha


分子量: 3370.088 Da / 分子数: 1
断片: IQ-motif of the Voltage-dependent Sodium Channel (UNP Residues 1901-1927)
由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic peptide / 由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P04775

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D HNCO
1513D HNCA
1613D HN(CA)CB
1713D HBHA(CO)NH
1813D HN(CO)CA
1913D 1H-15N NOESY
11023D 1H-13C NOESY
11123D (H)CCH-TOCSY
11212D 1H-1H TOCSY
11312D 1H-1H TOCSY
11412D 1H-1H NOESY
11513D HNHA

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] C-domain of apo Calmodulin, 1.5 mM Voltage-dependent Sodium Channel v 1.2, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21.5 mM Voltage-dependent Sodium Channel v 1.2, 1.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] C-domain of apo Calmodulin, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.5 mMC-domain of apo Calmodulin (Residues 76-148)-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1.5 mMVoltage-dependent Sodium Channel v 1.2-21
1.5 mMVoltage-dependent Sodium Channel v 1.2-32
1.5 mMC-domain of apo Calmodulin (Residues 76-148)-4[U-100% 13C; U-100% 15N]2
試料状態イオン強度: 100 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker Avance IIBrukerAVANCE II8001
Bruker Avance IIBrukerAVANCE II5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
SparkyGoddardchemical shift assignment
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1819 / NOE intraresidue total count: 457 / NOE long range total count: 331 / NOE medium range total count: 300 / NOE sequential total count: 298 / Hydrogen bond constraints total count: 46 / Protein phi angle constraints total count: 54 / Protein psi angle constraints total count: 54
代表構造選択基準: energy minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 300 / 登録したコンフォーマーの数: 21 / Maximum lower distance constraint violation: 0.005 Å / Maximum upper distance constraint violation: 0.016 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.008 Å / Distance rms dev error: 0.001 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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