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- PDB-2kxq: Solution Structure of Smurf2 WW2 and WW3 bound to Smad7 PY motif ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kxq
タイトルSolution Structure of Smurf2 WW2 and WW3 bound to Smad7 PY motif containing peptide
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase SMURF2
  • Smad7 PY motif containing peptide
キーワードPROTEIN BINDING / WW / PY motif / Smurf2 / TGF-beta / modular binding
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of chondrocyte hypertrophy / beta-catenin destruction complex disassembly / negative regulation of T-helper 17 type immune response / negative regulation of chondrocyte proliferation / negative regulation of T cell cytokine production / response to laminar fluid shear stress / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane depolarization / heteromeric SMAD protein complex / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / positive regulation of ferroptosis ...positive regulation of chondrocyte hypertrophy / beta-catenin destruction complex disassembly / negative regulation of T-helper 17 type immune response / negative regulation of chondrocyte proliferation / negative regulation of T cell cytokine production / response to laminar fluid shear stress / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane depolarization / heteromeric SMAD protein complex / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / positive regulation of ferroptosis / negative regulation of T-helper 17 cell differentiation / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of trophoblast cell migration / protein-containing complex disassembly / activin receptor binding / regulation of epithelial to mesenchymal transition / : / Signaling by BMP / SMAD protein signal transduction / type I transforming growth factor beta receptor binding / negative regulation of activin receptor signaling pathway / HECT-type E3 ubiquitin transferase / I-SMAD binding / negative regulation of ossification / adherens junction assembly / artery morphogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / ureteric bud development / protein-containing complex localization / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / SMAD binding / negative regulation of SMAD protein signal transduction / negative regulation of BMP signaling pathway / anatomical structure morphogenesis / ubiquitin ligase complex / regulation of cardiac muscle contraction / transcription regulator inhibitor activity / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / collagen binding / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of cell migration / cellular response to leukemia inhibitory factor / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Degradation of AXIN / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Regulation of RUNX3 expression and activity / Hedgehog 'on' state / beta-catenin binding / fibrillar center / Interferon gamma signaling / ubiquitin-protein transferase activity / transcription corepressor activity / ubiquitin protein ligase activity / UCH proteinases / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell differentiation / Ub-specific processing proteases / nuclear speck / protein stabilization / ciliary basal body / protein ubiquitination / membrane raft / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / centrosome / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
MAD homology, MH1 / Dwarfin / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins / MAD homology 1, Dwarfin-type / MH1 domain ...MAD homology, MH1 / Dwarfin / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins / MAD homology 1, Dwarfin-type / MH1 domain / Domain A in dwarfin family proteins / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / SMAD-like domain superfamily / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / SMAD/FHA domain superfamily / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / WW domain / C2 domain profile. / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Single Sheet / C2 domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SMAD family member 7 / E3 ubiquitin-protein ligase SMURF2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR
データ登録者Chong, A. / Lin, H. / Wrana, J. / Forman-Kay, J.D.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Coupling of tandem Smad ubiquitination regulatory factor (Smurf) WW domains modulates target specificity.
著者: Chong, P.A. / Lin, H. / Wrana, J.L. / Forman-Kay, J.D.
履歴
登録2010年5月11日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年6月20日Group: Database references
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase SMURF2
B: Smad7 PY motif containing peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,3042
ポリマ－12,3042
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase SMURF2 / hSMURF2 / SMAD ubiquitination regulatory factor 2 / SMAD-specific E3 ubiquitin-protein ligase 2


分子量: 10114.009 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMURF2 / プラスミド: PGEX6P1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 cp / 参照: UniProt: Q9HAU4
#2: タンパク質・ペプチド Smad7 PY motif containing peptide


分子量: 2190.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Smad7 / プラスミド: PGEX6P1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 cp / 参照: UniProt: O15105*PLUS
配列の詳細PEPTIDE SEQUENCE ELESPPPPYSRYPMD CORRESPONDS TO RESIDUES 203-217 OF UNIPROT ENTRY O15105.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D CBCA(CO)NH
1213D HN(CA)CB
1313D (H)CCH-TOCSY
1413D NC-NOESY (N and C simultaneous)
151HACAN
1613D CCC-TOCSY-NNH
171(HB)CB(CGCD)HD ARO
181HBCBCGCDCDHE ARO

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試料調製

詳細内容: 1.2 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] WW23, 1.2 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] S7PY, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.2 mMWW23[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1.2 mMS7PY[U-100% 13C; U-100% 15N]1
試料状態イオン強度: 235 / pH: 7.2 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA5001
Varian INOVAVarianINOVA5002

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解析

NMR software名称: CNS / バージョン: 1.1 / 開発者: Brunger, A.T. et al. / 分類: 精密化
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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