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- PDB-2kx3: The solution structure of the mutant of UBL domain of UBLCP1, I5M -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kx3
タイトルThe solution structure of the mutant of UBL domain of UBLCP1, I5M
要素Ubiquitin-like domain-containing CTD phosphatase 1
キーワードHYDROLASE / UBL domain / UBLCP1 / mutant / CTD-phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of proteasome assembly / proteasome regulatory particle binding / negative regulation of ATP-dependent activity / myosin phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / protein dephosphorylation / nucleolus / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
HAD-superfamily hydrolase, subfamily IIID / FCP1 homology domain / NLI interacting factor-like phosphatase / FCP1 homology domain profile. / catalytic domain of ctd-like phosphatases / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family ...HAD-superfamily hydrolase, subfamily IIID / FCP1 homology domain / NLI interacting factor-like phosphatase / FCP1 homology domain profile. / catalytic domain of ctd-like phosphatases / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-like domain-containing CTD phosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Lee, N. / Ko, S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The solution structure of the mutant of UBL domain of UBLCP1, I5M
著者: Lee, N. / Ko, S.
履歴
登録2010年4月23日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-like domain-containing CTD phosphatase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,0161
ポリマ-9,0161
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-like domain-containing CTD phosphatase 1


分子量: 9015.708 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 1-81 / 変異: I5M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBLCP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3
参照: UniProt: Q8WVY7, protein-serine/threonine phosphatase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1223D CBCA(CO)NH
1323D HNCO
1423D HNCA
1523D HN(CA)CB
1623D HBHA(CO)NH
1733D (H)CCH-TOCSY
1813D 1H-15N NOESY
1933D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.5 mM [U-99% 15N] UBLI5M-1, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] UBLI5M-2, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31.5 mM [U-100% 13C] UBLI5M-3, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.5 mMUBLI5M-1[U-99% 15N]1
1.5 mMUBLI5M-2[U-99% 13C; U-99% 15N]2
1.5 mMUBLI5M-3[U-100% 13C]3
試料状態イオン強度: 100 / pH: 7.0 / : AMBIENT / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker DRXBrukerDRX9002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.2.5P.GUNTERT ET AL.精密化
CYANA2.2.5P.GUNTERT ET AL.構造決定
AutoAssignZimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
SparkyGoddard解析
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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