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万見
- PDB-2kwn: Solution structure of the double PHD (plant homeodomain) fingers ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kwn
タイトルSolution structure of the double PHD (plant homeodomain) fingers of human transcriptional protein DPF3b bound to a histone H4 peptide containing acetylation at Lysine 16
要素
  • Histone peptide
  • Zinc finger protein DPF3
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / acetyl-lysine / Transcription regulation / Nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


nBAF complex / brahma complex / regulation of G0 to G1 transition / regulation of nucleotide-excision repair / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / SWI/SNF complex / positive regulation of double-strand break repair / muscle organ development / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle ...nBAF complex / brahma complex / regulation of G0 to G1 transition / regulation of nucleotide-excision repair / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / SWI/SNF complex / positive regulation of double-strand break repair / muscle organ development / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of myoblast differentiation / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / telomere organization / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / positive regulation of cell differentiation / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nervous system development / HATs acetylate histones / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus
類似検索 - 分子機能
DPF1-3, N-terminal domain / DPF1-3, N-terminal / : / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / PHD-finger / Zinc finger C2H2 type domain signature. ...DPF1-3, N-terminal domain / DPF1-3, N-terminal / : / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / PHD-finger / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger C2H2-type / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / Zinc finger protein DPF3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing, torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 20
データ登録者Zeng, L. / Zhang, Q. / Li, S. / Plotnikov, A.N. / Walsh, M.J. / Zhou, M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: Mechanism and regulation of acetylated histone binding by the tandem PHD finger of DPF3b.
著者: Zeng, L. / Zhang, Q. / Li, S. / Plotnikov, A.N. / Walsh, M.J. / Zhou, M.M.
履歴
登録2010年4月13日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年6月19日Group: Database references
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Histone peptide
A: Zinc finger protein DPF3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6896
ポリマ－14,4282
非ポリマー2624
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Histone peptide


分子量: 1681.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized / 参照: UniProt: P62805*PLUS
#2: タンパク質 Zinc finger protein DPF3 / Zinc finger protein cer-d4 / BRG1-associated factor 45C / BAF45C


分子量: 12746.472 Da / 分子数: 1 / Fragment: PHD-types 1 and 2 residues 261-372 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DPF3, BAF45C, CERD4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q92784
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1123D HN(CA)CB
1223D HN(COCA)CB
1313D 1H-15N NOESY
1413D 1H-13C NOESY
1513D 13C-Edited 13C/15N-filtered NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1100 mM sodium phosphate, 2 mM DTT, 100% D2O100% D2O
2100 mM sodium phosphate, 2 mM DTT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Solution-ID
100 mMsodium phosphate-11
2 mMDTT-21
100 mMsodium phosphate-32
2 mMDTT-42
試料状態pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE9001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002
Bruker AvanceBrukerAVANCE6003
Bruker DRXBrukerDRX5004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA2.2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
NMRPipe2.3Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRPipe2.3Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxchemical shift calculation
NMRView5.04Johnson, One Moon Scientificデータ解析
NMRView5.04Johnson, One Moon Scientificpeak picking
NMRView5.04Johnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing, torsion angle dynamics
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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