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万見
- PDB-2kwk: Solution structures of the double PHD fingers of human transcript... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kwk
タイトルSolution structures of the double PHD fingers of human transcriptional protein DPF3b bound to a H3 peptide wild type
要素
  • Histone peptide
  • Zinc finger protein DPF3
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / acetyl-lysine / Transcription regulation / Nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


nBAF complex / brahma complex / regulation of G0 to G1 transition / regulation of nucleotide-excision repair / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / SWI/SNF complex / positive regulation of double-strand break repair / muscle organ development / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle ...nBAF complex / brahma complex / regulation of G0 to G1 transition / regulation of nucleotide-excision repair / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / SWI/SNF complex / positive regulation of double-strand break repair / muscle organ development / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of myoblast differentiation / telomere organization / Chromatin modifying enzymes / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Interleukin-7 signaling / epigenetic regulation of gene expression / DNA methylation / HCMV Late Events / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / Meiotic recombination / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / positive regulation of cell differentiation / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HDMs demethylate histones / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / HCMV Early Events / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / PKMTs methylate histone lysines / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / nucleosome assembly / chromatin organization / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nervous system development / HATs acetylate histones / gene expression / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / chromatin remodeling / cadherin binding / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus
類似検索 - 分子機能
DPF1-3, N-terminal domain / : / DPF1-3, N-terminal / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / PHD-finger / Zinc finger C2H2 type domain signature. ...DPF1-3, N-terminal domain / : / DPF1-3, N-terminal / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / PHD-finger / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger C2H2-type / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / Histone H3 signature 1. / PHD zinc finger / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.1 / Zinc finger protein DPF3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing, torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 20
データ登録者Zeng, L. / Zhang, Q. / Li, S. / Plotnikov, A.N. / Walsh, M.J. / Zhou, M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: Mechanism and regulation of acetylated histone binding by the tandem PHD finger of DPF3b.
著者: Zeng, L. / Zhang, Q. / Li, S. / Plotnikov, A.N. / Walsh, M.J. / Zhou, M.M.
履歴
登録2010年4月12日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年6月19日Group: Database references
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Histone peptide
A: Zinc finger protein DPF3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1996
ポリマ－14,9372
非ポリマー2624
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Histone peptide


分子量: 2190.573 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized / 参照: UniProt: P68431*PLUS
#2: タンパク質 Zinc finger protein DPF3 / Zinc finger protein cer-d4 / BRG1-associated factor 45C / BAF45C


分子量: 12746.472 Da / 分子数: 1 / Fragment: PHD-types 1 and 2 residues 261-372 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DPF3, BAF45C, CERD4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q92784
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-15N NOESY
1213D 1H-13C NOESY
1313D 13C-Edited 13C/15N-filtered NOEST
1413D HN(CA)CB
1513D HN(COCA)CB
NMR実験の詳細Text: The structures were determined using triple-resonance NMR spectroscopy

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試料調製

詳細内容: 100 mM potassium phosphate, 2 mM DTT, 100% D2O / 溶媒系: 100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Solution-ID
100 mMpotassium phosphate-11
2 mMDTT-21
試料状態pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE9001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002
Bruker AvanceBrukerAVANCE6003
Bruker DRXBrukerDRX5004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA2.2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
NMRPipe2.3Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRView5.04Johnson, One Moon Scientificデータ解析
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing, torsion angle dynamics
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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