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- PDB-2ktu: Human eRF1 C-domain, "closed" conformer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ktu
タイトルHuman eRF1 C-domain, "closed" conformer
要素Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
キーワードTRANSLATION / eRF1 / C domain / termination / Eukaryotes / Cytoplasm / Protein biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


translation termination factor activity / translation release factor complex / cytoplasmic translational termination / regulation of translational termination / translation release factor activity, codon specific / protein methylation / translation release factor activity / sequence-specific mRNA binding / peptidyl-tRNA hydrolase activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay ...translation termination factor activity / translation release factor complex / cytoplasmic translational termination / regulation of translational termination / translation release factor activity, codon specific / protein methylation / translation release factor activity / sequence-specific mRNA binding / peptidyl-tRNA hydrolase activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / Protein hydroxylation / Eukaryotic Translation Termination / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translational termination / cytosolic ribosome / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / ribosome binding / RNA binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 3 / eRF1_1 ...Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 3 / eRF1_1 / Ribosomal protein L30/S12 / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / 50S ribosomal protein L30e-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsclosest to the average, model 1
データ登録者Mantsyzov, A.B. / Polshakov, V.I. / Birdsall, B.
引用
ジャーナル: Biomol.Nmr Assign. / 年: 2007
タイトル: NMR assignments of the C-terminal domain of human polypeptide release factor eRF1.
著者: Mantsyzov, A.B. / Birdsall, B. / Ivanova, E.V. / Alkalaeva, E.Z. / Krjuchkova, P.N. / Kelly, G. / Frolova, L.Yu. / I Polshakov, V.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: NMR assignments of the C-terminal domain of human polypeptide release factor eRF1.
著者: Mantsyzov, A.B. / Ivanova, E.V. / Birdsall, B. / Kolosov, P.M. / Kisselev, L.L. / Polshakov, V.I.
履歴
登録2010年2月9日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8491
ポリマ－19,8491
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)24 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1 / Eukaryotic release factor 1 / eRF1 / TB3-1 / Protein Cl1


分子量: 19849.129 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal Domain, residues 276-437 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ETF1, ERF1, RF1, SUP45L1 / プラスミド: pET23b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62495

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: C-terminal domain of human translation termination factor eRF1, "closed" conformer
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1242D 1H-13C HSQC
1333D HNCA
1433D HN(CA)CB
1533D HN(CO)CA
1633D CBCA(CO)NH
1733D HBHA(CO)NH
1833D HNCO
1923D HNHA
11023D 1H-15N NOESY
11143D 1H-13C NOESY
11243D (H)CCH-TOCSY
11312D DQF-COSY
21452D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM C_ERF1_HUMAN-1, 50 mM potassium chloride-2, 10 mM potassium phosphate-3, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.8 mM [U-99% 15N] C_ERF1_HUMAN-4, 50 mM potassium chloride-5, 10 mM potassium phosphate-6, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.8 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] C_ERF1_HUMAN-7, 50 mM potassium chloride-8, 10 mM potassium phosphate-9, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
41 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] C_ERF1_HUMAN-10, 50 mM potassium chloride-11, 10 mM potassium phosphate-12, 100% D2O100% D2O
50.8 mM [U-99% 15N] C_ERF1_HUMAN-13, 50 mM potassium chloride-14, 10 mM potassium phosphate-15, 5 % C12E5/hexanol-16, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMC_ERF1_HUMAN-11
50 mMpotassium chloride-21
10 mMpotassium phosphate-31
0.8 mMC_ERF1_HUMAN-4[U-99% 15N]2
50 mMpotassium chloride-52
10 mMpotassium phosphate-62
0.8 mMC_ERF1_HUMAN-7[U-99% 13C; U-99% 15N]3
50 mMpotassium chloride-83
10 mMpotassium phosphate-93
1 mMC_ERF1_HUMAN-10[U-99% 13C; U-99% 15N]4
50 mMpotassium chloride-114
10 mMpotassium phosphate-124
0.8 mMC_ERF1_HUMAN-13[U-99% 15N]5
50 mMpotassium chloride-145
10 mMpotassium phosphate-155
5 %C12E5/hexanol-165
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
10.087ambient 298 K
20.087ambient 311 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Varian INOVAVarianINOVA7002
Varian INOVAVarianINOVA8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMRVariancollection
SparkyGoddardchemical shift assignment
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
Anglesearch2.1Polshakov VI & Feeney J.データ解析
CNS 2.1Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIABRUNGER, ADAMS, CLORE, DELANO, GROS, GROSSE-KUNSTLEVE, JIANG, KUSZEWSKI, NILGES, PANNU, READ, RICE, SIMONSON, WARREN精密化
ARIALinge, O'Donoghue and Nilgeschemical shift assignment
CNSSOLVEBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
TopSpinBruker Biospincollection
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsProtein phi angle constraints total count: 107 / Protein psi angle constraints total count: 107
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 24
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.019 Å / Distance rms dev error: 0.001 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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