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万見
- PDB-2ktr: NMR structure of p62 PB1 dimer determined based on PCS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ktr
タイトルNMR structure of p62 PB1 dimer determined based on PCS
要素(Sequestosome-1) x 2
キーワードSignaling Protein / Transport Protein / Autophagy / NF-kB signaling / homo-oligomer / PB1 dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


Interleukin-1 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / NF-kB is activated and signals survival / p75NTR recruits signalling complexes / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / KEAP1-NFE2L2 pathway / brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / protein targeting to vacuole involved in autophagy ...Interleukin-1 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / NF-kB is activated and signals survival / p75NTR recruits signalling complexes / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / KEAP1-NFE2L2 pathway / brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / protein targeting to vacuole involved in autophagy / Lewy body / response to mitochondrial depolarisation / aggrephagy / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / amphisome / regulation of protein complex stability / endosome organization / pexophagy / membraneless organelle assembly / phagophore assembly site / ubiquitin-modified protein reader activity / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / aggresome / negative regulation of ferroptosis / intracellular membraneless organelle / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / temperature homeostasis / cellular response to stress / autolysosome / molecular sequestering activity / immune system process / mitophagy / energy homeostasis / ionotropic glutamate receptor binding / inclusion body / positive regulation of autophagy / signaling adaptor activity / sperm midpiece / negative regulation of protein ubiquitination / SH2 domain binding / protein sequestering activity / autophagosome / sarcomere / ubiquitin binding / protein kinase C binding / response to ischemia / positive regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of protein localization to plasma membrane / macroautophagy / P-body / molecular condensate scaffold activity / protein catabolic process / PML body / autophagy / protein import into nucleus / late endosome / signaling receptor activity / protein-macromolecule adaptor activity / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / apoptotic process / synapse / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / protein kinase binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / mitochondrion / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin associated domain ...Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin associated domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TERBIUM(III) ION / Sequestosome-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Saio, T. / Yokochi, M. / Kumeta, H. / Inagaki, F.
引用ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 2010
タイトル: PCS-based structure determination of protein-protein complexes
著者: Saio, T. / Yokochi, M. / Kumeta, H. / Inagaki, F.
履歴
登録2010年2月5日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sequestosome-1
B: Sequestosome-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3913
ポリマ－24,2322
非ポリマー1591
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area758.5 Å2
ΔGint5.2 kcal/mol
Surface area12301.2 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Sequestosome-1 / p62 / Ubiquitin-binding protein p62 / Protein kinase C-zeta-interacting protein / PKC-zeta-interacting protein


分子量: 13074.684 Da / 分子数: 1 / 断片: PB1 domain, OPR domain, residues 3-100 / 変異: C42S, D67A, D69R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O08623
#2: タンパク質 Sequestosome-1 / p62 / Ubiquitin-binding protein p62 / Protein kinase C-zeta-interacting protein / PKC-zeta-interacting protein


分子量: 11157.524 Da / 分子数: 1 / 断片: PB1 domain, OPR domain, residues 3-100 / 変異: K207E, C226S, C242S, R294A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O08623
#3: 化合物 ChemComp-TB / TERBIUM(III) ION


分子量: 158.925 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Tb
構成要素の詳細A67, R69, E207, AND A294 ARE MUTATIONS FOR THE PREVENTION OF HOMO-OLIGOMERIZATION. S42, S226, AND ...A67, R69, E207, AND A294 ARE MUTATIONS FOR THE PREVENTION OF HOMO-OLIGOMERIZATION. S42, S226, AND S242 ARE FOR THE FIXATION OF LANTHANIDE-BINDING PEPTIDE TAG(LBT).
配列の詳細THE SEQUENCE CYVDTNNDGAYEGDELHMG OF CHAIN A IS FOR LANTHANIDE-BINDING PEPTIDE SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-15N HSQC
1312D 1H-13C HSQC
1422D 1H-13C HSQC
1513D HNCA
1623D HNCA
1713D HN(CO)CA
1823D HN(CO)CA
1913D HN(CA)CB
11023D HN(CA)CB
11113D HNCO
11223D HNCO

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5mM [U-99% 13C; U-99% 15N] p62_1; 0.5mM p62_2; 20mM MES; 50mM sodium chloride; 0.5mM TERBIUM(III) ION; 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.5 mM p62_1; 0.5mM [U-99% 13C; U-99% 15N] p62_2; 20mM MES; 50mM sodium chloride; 0.5mM TERBIUM(III) ION; 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMentity_1-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
0.5 mMentity_2-21
20 mMMES-31
50 mMsodium chloride-41
0.5 mMTERBIUM(III) ION-51
0.5 mMentity_1-62
0.5 mMentity_2-7[U-99% 13C; U-99% 15N]2
20 mMMES-82
50 mMsodium chloride-92
0.5 mMTERBIUM(III) ION-102
試料状態イオン強度: 0.05 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA8001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
OliviaMasashi Yokochiデータ解析
OliviaMasashi Yokochichemical shift assignment
X-PLOR NIH2.9.20Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIH2.9.20Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: In this work, the dimer structure of p62 PB1 was determined by using a rigid-body docking calculation based on the pseudo-contact shift. In the docking calculation, the coordinates of chain A ...詳細: In this work, the dimer structure of p62 PB1 was determined by using a rigid-body docking calculation based on the pseudo-contact shift. In the docking calculation, the coordinates of chain A were held fixed, whereas the coordinates of chain B were treated as a rigid body and set free to rotate and translate. The differences among the models are relative orientations between chain A and chain B, not each coordinates. In the calculation, monomer structures of DR and KE were docked each other based on the inter-subunit restraints from pseudo-contact shifts. The coordinates of DR and KE were generated from the monomer structure of DR (2kkc), using PyMOL software. For pseudo-contact shift restraints, we need a paramagnetic lanthanide ion fixed in the target protein. To fix a lanthanide ions to DR, we utilized the lanthanide binding peptide tag (LBT).The chain A represents LBT-DR, and chain B does KE. We collected the pseudo-contact shift restrains using LBT-DR/KE complex, while the docking calculations were performed using the coordinates without LBT.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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