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- PDB-2ktf: Solution NMR structure of human polymerase iota UBM2 in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ktf
タイトルSolution NMR structure of human polymerase iota UBM2 in complex with ubiquitin
要素
  • DNA polymerase iota
  • Ubiquitin
キーワードPROTEIN BINDING / Translesion synthesis DNA polymerase / Y-family DNA polymerase / Ubiquitin binding motif / Ubiquitin / Isopeptide bond / Nucleus / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / protein modification process => GO:0036211 / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits ...: / : / protein modification process => GO:0036211 / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Viral mRNA Translation / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / error-prone translesion synthesis / translesion synthesis / cytosolic ribosome / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / TCF dependent signaling in response to WNT / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Hh mutants are degraded by ERAD
類似検索 - 分子機能
DNA polymerase, Y-family, little finger domain / impB/mucB/samB family C-terminal domain / UmuC domain / DNA polymerase, Y-family, little finger domain superfamily / impB/mucB/samB family / UmuC domain profile. / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a ...DNA polymerase, Y-family, little finger domain / impB/mucB/samB family C-terminal domain / UmuC domain / DNA polymerase, Y-family, little finger domain superfamily / impB/mucB/samB family / UmuC domain profile. / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc-binding ribosomal protein / Ubiquitin-like domain superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Roll / DNA/RNA polymerase superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40 / DNA polymerase iota
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Cui, G. / Benirschke, R. / Mer, G.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Structural Basis of Ubiquitin Recognition by Translesion Synthesis DNA Polymerase iota.
著者: Cui, G. / Benirschke, R.C. / Tuan, H.F. / Juranic, N. / Macura, S. / Botuyan, M.V. / Mer, G.
履歴
登録2010年2月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin
B: DNA polymerase iota


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,3132
ポリマ－12,3132
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPS27A, UBA80, UBCEP1, UBA52, UBCEP2, UBB, UBC / プラスミド: pRSUb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62988, UniProt: P62979*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド DNA polymerase iota / RAD30 homolog B / Eta2


分子量: 3736.209 Da / 分子数: 1 / Fragment: Ubiquitin biding motif UBM2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POLI, RAD30B / プラスミド: pTEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UNA4

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-15N HSQC
1312D 1H-13C HSQC
1422D 1H-13C HSQC
1513D HN(CA)CB
1623D HNCA
1713D CBCA(CO)NH
1823D CBCA(CO)NH
1913D HNCO
11023D HNCO
11123D HCACO
11213D C(CO)NH
11313D H(CCO)NH
11413D (H)CCH-TOCSY
11523D (H)CCH-TOCSY
11613D 1H-15N NOESY
11723D 1H-15N NOESY
11813D 1H-13C NOESY
11923D 1H-13C NOESY
12013D HBHA(CO)NH
12123D HBHA(CO)NH
12213D 13C edited double-filtered
12323D 13C edited double-filtered

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 3.5 mM peptide, 20 mM sodium phosphate, 30 mM sodium chloride, 0.001 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
22.5 mM protein, 0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] peptide, 20 mM sodium phosphate, 30 mM sodium chloride, 0.001 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMentity_1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
3.5 mMentity_21
20 mMsodium phosphate1
30 mMsodium chloride1
0.001 %sodium azide1
2.5 mMentity_12
0.5 mMentity_2[U-100% 13C; U-100% 15N]2
20 mMsodium phosphate2
30 mMsodium chloride2
0.001 %sodium azide2
試料状態イオン強度: 0.08 / pH: 7.0 / 圧: ambient / 温度: 301 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 700 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe2.1Delaglio, F. et al.解析
NMRView5.0.4Johnson, B. et al.chemical shift assignment
NMRView5.0.4Johnson, B. et al.peak picking
CYANA2.1Guntert, P. et al.構造決定
SANEDuggan, B. et al.chemical shift assignment
Amber8Case, D. et al.精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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