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- PDB-2kso: EphA2:SHIP2 SAM:SAM complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kso
タイトルEphA2:SHIP2 SAM:SAM complex
要素
  • Ephrin type-A receptor 2
  • Phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2
キーワードPROTEIN BINDING / SAM domain / heterodimer / cell signaling / Angiogenesis / Apoptosis / ATP-binding / Cataract / Disulfide bond / Glycoprotein / Kinase / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Receptor / Transferase / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase / Actin-binding / Cell adhesion / Cytoskeleton / Diabetes mellitus / Hydrolase / Immune response / SH2 domain / SH3-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / notochord cell development / notochord formation / inositol-polyphosphate 5-phosphatase activity / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase / lens fiber cell morphogenesis / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / axial mesoderm formation ...negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / notochord cell development / notochord formation / inositol-polyphosphate 5-phosphatase activity / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase / lens fiber cell morphogenesis / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / axial mesoderm formation / ruffle assembly / cAMP metabolic process / regulation of blood vessel endothelial cell migration / pericyte cell differentiation / regulation of actin filament organization / phosphatidylinositol dephosphorylation / ephrin receptor activity / leading edge membrane / endochondral ossification / negative regulation of chemokine production / response to growth factor / post-anal tail morphogenesis / activation of GTPase activity / bone remodeling / phosphatidylinositol biosynthetic process / positive regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of lamellipodium assembly / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / central nervous system neuron differentiation / tight junction / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / neural tube development / mammary gland epithelial cell proliferation / RHOV GTPase cycle / growth factor binding / EPHA-mediated growth cone collapse / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell adhesion mediated by integrin / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / establishment of mitotic spindle orientation / RHOU GTPase cycle / lamellipodium membrane / RHOG GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / Interleukin receptor SHC signaling / regulation of angiogenesis / regulation of immune response / ephrin receptor signaling pathway / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / vasculogenesis / keratinocyte differentiation / immune system process / ERK1 and ERK2 cascade / RAC1 GTPase cycle / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / SH2 domain binding / basal plasma membrane / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / osteoclast differentiation / negative regulation of angiogenesis / actin filament organization / molecular function activator activity / skeletal system development / post-embryonic development / protein localization to plasma membrane / cell chemotaxis / positive regulation of protein localization to plasma membrane / filopodium / cell motility / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor protein-tyrosine kinase / response to insulin / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / SH3 domain binding / ruffle membrane / glucose metabolic process / endocytosis / spindle pole / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / osteoblast differentiation / cell migration / lamellipodium / regulation of protein localization / actin binding / virus receptor activity / angiogenesis / gene expression / receptor complex / cell adhesion / defense response to Gram-positive bacterium / nuclear speck / positive regulation of cell migration / cadherin binding / inflammatory response / negative regulation of cell population proliferation
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / SHIP1/2 second C2 domain / SHIP1/2 first C2 domain / Transcription Factor, Ets-1 / Inositol polyphosphate-related phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family 2 / Inositol polyphosphate phosphatase, catalytic domain homologues / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site ...Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / SHIP1/2 second C2 domain / SHIP1/2 first C2 domain / Transcription Factor, Ets-1 / Inositol polyphosphate-related phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family 2 / Inositol polyphosphate phosphatase, catalytic domain homologues / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / SH2 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2 / Ephrin type-A receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsfewest violations, model 1
データ登録者Hota, P.K. / Preeti, C. / Stetzik, L. / Kim, S. / Wang, B. / Lee, H. / Buck, M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure and function of the EphA2:SHIP2 SAM domain heterodimer
著者: Lee, H. / Hota, P. / Preeti, C. / Wang, B. / Buck, M.
履歴
登録2010年1月10日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-A receptor 2
B: Phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0732
ポリマ-18,0732
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Ephrin type-A receptor 2 / Tyrosine-protein kinase receptor ECK / Epithelial cell kinase


分子量: 9401.755 Da / 分子数: 1 / 断片: EphA2 SAM domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHA2, ECK / プラスミド: pet28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29317
#2: タンパク質 Phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2 / SH2 domain-containing inositol-5'-phosphatase 2 / SHIP-2 / Inositol polyphosphate phosphatase-like ...SH2 domain-containing inositol-5'-phosphatase 2 / SHIP-2 / Inositol polyphosphate phosphatase-like protein 1 / INPPL-1 / Protein 51C


分子量: 8671.604 Da / 分子数: 1 / 断片: SHIP2 SAM domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INPPL1, SHIP2 / プラスミド: pet28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O15357

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR / 詳細: NMR Solution structure of SAM Domain Heterodimer
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-15N NOESY
1223D 1H-15N NOESY
NMR実験の詳細Text: full list to be completed

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.6 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] entity_1-1, 0.9 mM entity_2-2, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.9 mM entity_1-3, 0.6 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] entity_2-4, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.6 mMentity_1-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.9 mMentity_2-21
0.9 mMentity_1-32
0.6 mMentity_2-4[U-100% 13C; U-100% 15N]2
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 6.8 / : ambient atm / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software名称: X-PLOR NIH / 開発者: Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore / 分類: 精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: standard protocol
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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