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- PDB-2krb: Solution structure of EIF3B-RRM bound to EIF3J peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2krb
タイトルSolution structure of EIF3B-RRM bound to EIF3J peptide
要素
  • Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit B
  • Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit J
キーワードTRANSLATION / eIF3 / Translation initiation / eukaryotic initiation factor / eIF3b / eIF3j
機能・相同性
機能・相同性情報


viral translational termination-reinitiation / eukaryotic translation initiation factor 3 complex, eIF3m / IRES-dependent viral translational initiation / eukaryotic translation initiation factor 3 complex / formation of cytoplasmic translation initiation complex / eukaryotic 43S preinitiation complex / eukaryotic 48S preinitiation complex / regulation of translational initiation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition ...viral translational termination-reinitiation / eukaryotic translation initiation factor 3 complex, eIF3m / IRES-dependent viral translational initiation / eukaryotic translation initiation factor 3 complex / formation of cytoplasmic translation initiation complex / eukaryotic 43S preinitiation complex / eukaryotic 48S preinitiation complex / regulation of translational initiation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / Formation of a pool of free 40S subunits / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / translation initiation factor binding / translation initiation factor activity / translational initiation / cytoplasmic stress granule / molecular adaptor activity / synapse / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit J / Eukaryotic translation initiation factor 3-like domain superfamily / Translation initiation factor eIF3 subunit / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit B / eIF3B, RNA recognition motif / Translation initiation factor, beta propellor-like domain / Eukaryotic translation initiation factor eIF2A / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif ...Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit J / Eukaryotic translation initiation factor 3-like domain superfamily / Translation initiation factor eIF3 subunit / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit B / eIF3B, RNA recognition motif / Translation initiation factor, beta propellor-like domain / Eukaryotic translation initiation factor eIF2A / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit J / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Elantak, L. / Wagner, S. / Herrmannova, A. / Janoskova, M. / Rutkai, E. / Lukavsky, P.J. / Valasek, L.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The indispensable N-terminal half of eIF3j/HCR1 co-operates with its structurally conserved binding partner eIF3b/PRT1-RRM and eIF1A in stringent AUG selection
著者: Elantak, L. / Wagner, S. / Herrmannova, A. / Janoskova, M. / Rutkai, E. / Lukavsky, P.J. / Valasek, L.
履歴
登録2009年12月16日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年1月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_spectrometer ...database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit B
B: Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit J


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5622
ポリマ-10,5622
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit B / eIF3b / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit 9 / eIF-3-eta / eIF3 p116 / eIF3 p110 / ...eIF3b / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit 9 / eIF-3-eta / eIF3 p116 / eIF3 p110 / Prt1 homolog / hPrt1


分子量: 9195.384 Da / 分子数: 1 / 断片: RRM domain, UNP residues 184-264 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 生物種: sapiens / 遺伝子: EIF3B, EIF3S9 / 生物種 (発現宿主): coli / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55884
#2: タンパク質・ペプチド Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit J / eIF3j / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit 1 / eIF-3-alpha / eIF3 p35


分子量: 1366.279 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 45-55 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 生物種: sapiens / 遺伝子: EIF3J, EIF3S1, PRO0391 / 生物種 (発現宿主): coli / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O75822

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-15N NOESY
1213D 1H-13C NOESY
131NOESY
1432D filtered/edited NOESY
1523D 1H-15N NOESY
1623D 1H-13C NOESY
172NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.7 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] eIF3b-RRM, 0.85 mM eIF3j peptide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.7 mM eIF3b-RRM, 0.85 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] eIF3j peptide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.7 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] eIF3b-RRM, 0.85 mM eIF3j peptide, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.7 mMeIF3b-RRM[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.85 mMeIF3j peptide1
0.7 mMeIF3b-RRM2
0.85 mMeIF3j peptide[U-100% 13C; U-100% 15N]2
0.7 mMeIF3b-RRM[U-100% 13C; U-100% 15N]3
0.85 mMeIF3j peptide3
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 7.5 / : AMBIENT / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AMXBrukerAMX5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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