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万見
- PDB-2kqz: Solution structure of the Rpn13 DEUBAD domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kqz
タイトルSolution structure of the Rpn13 DEUBAD domain
要素Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1
キーワードPROTEIN BINDING / PROTEASOME / UCH37-BINDING DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome regulatory particle, lid subcomplex / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Somitogenesis / molecular function inhibitor activity / proteasome binding / endopeptidase activator activity / proteasome assembly / proteasome complex ...proteasome regulatory particle, lid subcomplex / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Somitogenesis / molecular function inhibitor activity / proteasome binding / endopeptidase activator activity / proteasome assembly / proteasome complex / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / transcription elongation by RNA polymerase II / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog ligand biogenesis / G2/M Checkpoints / Defective CFTR causes cystic fibrosis / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Regulation of RUNX3 expression and activity / Hedgehog 'on' state / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / MAPK6/MAPK4 signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / ABC-family proteins mediated transport / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of PTEN stability and activity / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of RUNX2 expression and activity / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / UCH proteinases / KEAP1-NFE2L2 pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Neddylation / ER-Phagosome pathway / protease binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Ub-specific processing proteases / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
uronate isomerase, domain 2, chain A - #20 / uronate isomerase, domain 2, chain A / RPN13, DEUBAD domain / RPN13, DEUBAD domain superfamily / UCH-binding domain / DEUBAD domain / DEUBAD (DEUBiquitinase ADaptor) domain profile. / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1, Pru domain superfamily / Rpn13/ADRM1, Pru domain ...uronate isomerase, domain 2, chain A - #20 / uronate isomerase, domain 2, chain A / RPN13, DEUBAD domain / RPN13, DEUBAD domain superfamily / UCH-binding domain / DEUBAD domain / DEUBAD (DEUBiquitinase ADaptor) domain profile. / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1, Pru domain superfamily / Rpn13/ADRM1, Pru domain / Proteasome complex subunit Rpn13, Pru domain / Pru (pleckstrin-like receptor for ubiquitin) domain profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Chen, X. / Lee, B. / Finley, D. / Walters, K.J.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2010
タイトル: Structure of Proteasome Ubiquitin Receptor hRpn13 and Its Activation by the Scaffolding Protein hRpn2.
著者: Chen, X. / Lee, B.H. / Finley, D. / Walters, K.J.
履歴
登録2009年11月25日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22015年12月23日Group: Structure summary
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2761
ポリマ－16,2761
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)35 / 35all calculated structures submitted
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1 / Adhesion-regulating molecule 1 / ARM-1 / 110 kDa cell membrane glycoprotein / Gp110 / Rpn13 homolog ...Adhesion-regulating molecule 1 / ARM-1 / 110 kDa cell membrane glycoprotein / Gp110 / Rpn13 homolog / Proteasome regulatory particle non-ATPase 13 / hRpn13


分子量: 16276.110 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADRM1, GP110 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q16186

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HNCA
1313D HN(CO)CA
1413D HNCO
1513D HN(CO)CA
1613D (H)CCH-TOCSY
1712D 1H-15N HSQC
1813D HN(CA)CB
1912D 1H-1H NOESY
11032D 1H-1H NOESY
11122D 1H-13C HSQC
11223D 1H-13C NOESY
11312D 1H-15N HSQC
11413D 1H-15N NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.7 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-70% 2H] XCCD, 0.7 mM [U-15N; U-50% 2H] XCCD, 0.7 mM [U-15N; 100% 2H] XCCD, 0.5 mM [U-15N] XCCD, 1.0 mM XCCD, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.7 mM [U-13C] XCCD, 100% D2O100% D2O
31.0 mM XCCD, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.7 mMXCCD-1[U-100% 13C; U-100% 15N; U-70% 2H]1
0.7 mMXCCD-2[U-15N; U-50% 2H]1
0.7 mMXCCD-3[U-15N; 100% 2H]1
0.5 mMXCCD-4[U-15N]1
1.0 mMXCCD-51
0.7 mMXCCD-6[U-13C]2
1.0 mMXCCD-73
試料状態イオン強度: 20 mM phosphate, 50 mM NaCl / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA8002
Varian INOVAVarianINOVA9003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VnmrJVariancollection
NMRPipe2.5Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
XEASY6.4Bartels et al.chemical shift assignment
XEASY6.4Bartels et al.データ解析
XEASY6.4Bartels et al.peak picking
CARA1.8.4Keller and Wuthrichchemical shift assignment
CARA1.8.4Keller and Wuthrichデータ解析
CARA1.8.4Keller and Wuthrichpeak picking
X-PLOR NIH2.24Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
X-PLOR NIH2.24Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 2721 restraints, 2503 are NOE-derived distance constraints, 76 distance restraints from hydrogen bonds, 142 dihedral angle restraints.
NMR constraintsNOE constraints total: 2503 / NOE intraresidue total count: 963 / NOE long range total count: 340 / NOE medium range total count: 645 / NOE sequential total count: 555 / Hydrogen bond constraints total count: 76 / Protein phi angle constraints total count: 71 / Protein psi angle constraints total count: 71
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted
計算したコンフォーマーの数: 35 / 登録したコンフォーマーの数: 35

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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