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万見
- PDB-2kqs: Phosphorylation of SUMO-interacting motif by CK2 enhances Daxx SU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kqs
タイトルPhosphorylation of SUMO-interacting motif by CK2 enhances Daxx SUMO binding activity
要素
  • Death domain-associated protein 6
  • Small ubiquitin-related modifier 1
キーワードTRANSCRIPTION / APOPTOSIS / SUMO / SIM / Daxx / Nucleus / Phosphoprotein / Ubl conjugation pathway / Transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to diamide / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / SUMO-modified protein reader activity / neuron intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / protein localization to nuclear pore / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is proteolytically processed ...cellular response to diamide / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / SUMO-modified protein reader activity / neuron intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / protein localization to nuclear pore / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is proteolytically processed / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / nuclear stress granule / cellular response to sodium arsenite / PML body organization / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / negative regulation of action potential / small protein activating enzyme binding / septin ring / regulation of calcium ion transmembrane transport / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / XY body / SUMOylation of SUMOylation proteins / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / regulation of cardiac muscle cell contraction / transcription regulator inhibitor activity / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / nuclear androgen receptor binding / negative regulation of protein import into nucleus / roof of mouth development / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / ubiquitin-specific protease binding / protein kinase activator activity / negative regulation of DNA binding / ubiquitin-like protein ligase binding / androgen receptor signaling pathway / SUMOylation of DNA replication proteins / transcription factor binding / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / regulation of protein ubiquitination / chromosome, centromeric region / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / potassium channel regulator activity / positive regulation of protein kinase activity / cellular response to unfolded protein / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Regulation of IFNG signaling / nuclear pore / JNK cascade / cellular response to copper ion / Inhibition of DNA recombination at telomere / heat shock protein binding / cellular response to cadmium ion / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of transcription cofactors / molecular condensate scaffold activity / SUMOylation of intracellular receptors / positive regulation of protein-containing complex assembly / PKR-mediated signaling / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / PML body / Formation of Incision Complex in GG-NER / HCMV Early Events / protein tag activity / transcription corepressor activity / regulation of protein localization / nucleosome assembly / Regulation of TP53 Degradation / p53 binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / cellular response to heat / histone binding / regulation of gene expression / regulation of apoptotic process / nuclear membrane / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / nuclear body / protein stabilization / nuclear speck / chromatin remodeling / positive regulation of protein phosphorylation / negative regulation of gene expression / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / protein kinase binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Daxx, N-terminal Rassf1C-interacting domain / Daxx, N-terminal domain superfamily / Daxx, histone-binding domain / Daxx, histone-binding domain superfamily / Daxx N-terminal Rassf1C-interacting domain / Death domain-associated protein 6, histone binding domain / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 ...Daxx, N-terminal Rassf1C-interacting domain / Daxx, N-terminal domain superfamily / Daxx, histone-binding domain / Daxx, histone-binding domain superfamily / Daxx N-terminal Rassf1C-interacting domain / Death domain-associated protein 6, histone binding domain / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 1 / Death domain-associated protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Naik, M.T. / Huang, T.H. / Shih, H.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2011
タイトル: Structural and functional roles of Daxx SIM phosphorylation in SUMO paralog-selective binding and apoptosis modulation.
著者: Chang, C.C. / Naik, M.T. / Huang, Y.S. / Jeng, J.C. / Liao, P.H. / Kuo, H.Y. / Ho, C.C. / Hsieh, Y.L. / Lin, C.H. / Huang, N.J. / Naik, N.M. / Kung, C.C. / Lin, S.Y. / Chen, R.H. / Chang, K.S. ...著者: Chang, C.C. / Naik, M.T. / Huang, Y.S. / Jeng, J.C. / Liao, P.H. / Kuo, H.Y. / Ho, C.C. / Hsieh, Y.L. / Lin, C.H. / Huang, N.J. / Naik, N.M. / Kung, C.C. / Lin, S.Y. / Chen, R.H. / Chang, K.S. / Huang, T.H. / Shih, H.M.
履歴
登録2009年11月17日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年8月21日Group: Database references
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Small ubiquitin-related modifier 1
B: Death domain-associated protein 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5892
ポリマ－13,5892
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 500structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-1 / Sentrin / Ubiquitin-like protein SMT3C / SMT3 homolog 3 / Ubiquitin-homology domain ...SUMO-1 / Sentrin / Ubiquitin-like protein SMT3C / SMT3 homolog 3 / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein UBL1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1


分子量: 11293.674 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OK/SW-cl.43, SMT3C, SMT3H3, SUMO1, UBL1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63165
#2: タンパク質・ペプチド Death domain-associated protein 6 / Daxx / hDaxx / Fas death domain-associated protein / ETS1-associated protein 1 / EAP1


分子量: 2295.456 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 721-741 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in Homo sapiens (human)
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UER7

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: This entry describes the solution structure of complex between Small Ubiquitin like Modifier -1 (SUMO-1) and the synthetic peptide derived from the C-terminal SUMO Interacting Motif (SIM) of ...詳細: This entry describes the solution structure of complex between Small Ubiquitin like Modifier -1 (SUMO-1) and the synthetic peptide derived from the C-terminal SUMO Interacting Motif (SIM) of Death Associated Protein -6.
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D HNCA
1413D HN(CA)CB
1513D CBCA(CO)NH
1613D HNCO
1713D 1H-15N TOCSY
1813D (H)CCH-COSY
1913D CCH-TOCSY
11013D 1H-15N NOESY
11113D 1H-13C NOESY
11223D 1H-15N NOESY - F1 filtered
11323D 1H-13C NOESY - F1 filtered
11423D HNHA
11542D 1H-15N HSQC - IPAP

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.27-0.5mM [U-100% 15N] SUMO1-1, 0-1.7mM DAXX20-2, 10mM potassium phosphate-3, 100mM potassium chloride-4, 2mM DTT-5, 0.1mM EDTA-6, 0.001% sodium azide-7, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] SUMO1-8, 2mM DAXX20-9, 10mM potassium phosphate-10, 100mM potassium chloride-11, 2mM DTT-12, 0.1mM EDTA-13, 0.001% sodium azide-14, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
32 mM SUMO1-15, 0.5mM [U-100% 13C; U-100% 15N] DAXX20-16, 10mM potassium phosphate-17, 100mM potassium chloride-18, 2mM DTT-19, 0.1mM EDTA-20, 0.001% sodium azide-21, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
40.5mM [U-100% 13C; U-100% 15N] SUMO1-22, 0.5mM [U-100% 13C; U-100% 15N] DAXX20-23, 10mM potassium phosphate-24, 100mM potassium chloride-25, 2mM DTT-26, 0.1mM EDTA-27, 0.001% sodium azide-28, 0.0066 w/v Pf1 phage-29, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMSUMO1-1[U-100% 15N]0.27-0.51
mMDAXX20-20-1.71
10 mMpotassium phosphate-31
100 mMpotassium chloride-41
2 mMDTT-51
0.1 mMEDTA-61
0.001 %sodium azide-71
0.5 mMSUMO1-8[U-100% 13C; U-100% 15N]2
2 mMDAXX20-92
10 mMpotassium phosphate-102
100 mMpotassium chloride-112
2 mMDTT-122
0.1 mMEDTA-132
0.001 %sodium azide-142
2 mMSUMO1-153
0.5 mMDAXX20-16[U-100% 13C; U-100% 15N]3
10 mMpotassium phosphate-173
100 mMpotassium chloride-183
2 mMDTT-193
0.1 mMEDTA-203
0.001 %sodium azide-213
0.5 mMSUMO1-22[U-100% 13C; U-100% 15N]4
0.5 mMDAXX20-23[U-100% 13C; U-100% 15N]4
10 mMpotassium phosphate-244
100 mMpotassium chloride-254
2 mMDTT-264
0.1 mMEDTA-274
0.001 %sodium azide-284
0.0066 w/vPf1 phage-294
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 290 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002
Bruker AvanceBrukerAVANCE8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.2BRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS,GROSSE-KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES,PANNU,READ,RICE,SIMONSON,WARREN構造決定
CNS1.2BRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS,GROSSE-KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES,PANNU,READ,RICE,SIMONSON,WARREN精密化
ARIA2.2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIA2.2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
TopSpin2.1Bruker Biospin解析
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
Sparky3.113Goddardpeak picking
Sparky3.113Goddardchemical shift assignment
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2087 / NOE intraresidue total count: 690 / NOE long range total count: 692 / NOE medium range total count: 303 / NOE sequential total count: 520 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 22 / Protein phi angle constraints total count: 109 / Protein psi angle constraints total count: 109
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 500 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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