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万見
- PDB-2koh: NMR structure of mouse Par3-PDZ3 in complex with VE-Cadherin C-te... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2koh
タイトルNMR structure of mouse Par3-PDZ3 in complex with VE-Cadherin C-terminus
要素
  • Cadherin-5
  • Partitioning defective 3 homolog
キーワードPROTEIN BINDING / Par3 / PDZ domain / VE Cadherin / Alternative splicing / Cell cycle / Cell division / Cell junction / Coiled coil / Cytoplasm / Cytoskeleton / Membrane / Phosphoprotein / Tight junction / Calcium / Cell adhesion / Cell membrane / Cleavage on pair of basic residues / Glycoprotein / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


Tight junction interactions / regulation of actin filament-based process / internode region of axon / regulation of cellular localization / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / positive regulation of establishment of endothelial barrier / blood vessel maturation / apical constriction / VEGFR2 mediated vascular permeability / Adherens junctions interactions ...Tight junction interactions / regulation of actin filament-based process / internode region of axon / regulation of cellular localization / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / positive regulation of establishment of endothelial barrier / blood vessel maturation / apical constriction / VEGFR2 mediated vascular permeability / Adherens junctions interactions / establishment of centrosome localization / blood vessel endothelial cell migration / lateral loop / establishment of epithelial cell polarity / positive regulation of myelination / protein localization to bicellular tight junction / BMP receptor binding / regulation of vascular permeability / cell-cell adhesion mediated by cadherin / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / Schmidt-Lanterman incisure / fibrinogen binding / bicellular tight junction assembly / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / myelination in peripheral nervous system / vascular endothelial growth factor receptor 2 binding / positive regulation of BMP signaling pathway / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / vasculature development / catenin complex / cell-cell junction assembly / adherens junction organization / protein targeting to membrane / regulation of establishment of cell polarity / wound healing, spreading of cells / centrosome localization / apical junction complex / establishment or maintenance of cell polarity / negative regulation of microtubule polymerization / establishment of cell polarity / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / positive regulation of receptor internalization / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / bicellular tight junction / endomembrane system / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / axonal growth cone / : / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phosphatidylinositol binding / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / protein tyrosine kinase binding / cell periphery / adherens junction / regulation of protein phosphorylation / positive regulation of protein-containing complex assembly / cell morphogenesis / cell-cell adhesion / negative regulation of inflammatory response / spindle / microtubule cytoskeleton organization / beta-catenin binding / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of angiogenesis / cell-cell junction / protein localization / cell junction / cell cortex / nuclear membrane / protein phosphatase binding / transmembrane transporter binding / membrane => GO:0016020 / cell adhesion / positive regulation of cell migration / cadherin binding / apical plasma membrane / negative regulation of cell population proliferation / external side of plasma membrane / cell division / signaling receptor binding / neuronal cell body / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / cell surface / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
VE-cadherin / : / Par3/HAL, N-terminal / N-terminal of Par3 and HAL proteins / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Catenin binding domain superfamily / Cadherin / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. ...VE-cadherin / : / Par3/HAL, N-terminal / N-terminal of Par3 and HAL proteins / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Catenin binding domain superfamily / Cadherin / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherins domain profile. / Cadherin-like / Cadherin-like superfamily / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cadherin-5 / Partitioning defective 3 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / AUTOMATED METHODS WERE USED FOR BACKBONE CHEMICAL SHIFT ASSIGNMENT, ITERATIVE NOE REFINEMENT. FINAL STRUCTURES WERE OBTAINED BY MOLECULAR DYNAMICS IN EXPLICIT SOLVENT
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Volkman, B.F. / Tyler, R.C. / Peterson, F.C.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Distal interactions within the par3-VE-cadherin complex.
著者: Tyler, R.C. / Peterson, F.C. / Volkman, B.F.
履歴
登録2009年9月22日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Partitioning defective 3 homolog
B: Cadherin-5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7262
ポリマ－13,7262
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Partitioning defective 3 homolog / PARD-3 / PAR-3 / Atypical PKC isotype-specific-interacting protein / ASIP / Ephrin-interacting protein / PHIP


分子量: 11905.420 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 581-689, PDZ 3 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Par3, Pard3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG130099[pREP4] / 参照: UniProt: Q99NH2
#2: タンパク質・ペプチド Cadherin-5 / Vascular endothelial cadherin / VE-cadherin


分子量: 1821.054 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 769-784 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cdh5, VE-Cadherin / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG130099[pREP4] / 参照: UniProt: P55284

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY
1313D 13C-separated NOESY (AROMATIC)
1423D 15N-separated NOESY
1523D 13C-separated NOESY
1623D 13C-separated NOESY (AROMATIC)
1723D 13C-F1-filtered 13C-F3-separated NOESY
1813D 13C-F1-filtered 13C-F3-separated NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] MmPar3 PDZ3-1, 2 mM MmVE-Cadherin-2, 20 mM sodium phosphate-3, 50 mM sodium chloride-4, 10 % D2O-5, 0.02 % sodium azide-6, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] MmVE-Cadherin-7, 1 mM MmPar3 PDZ3-8, 20 mM sodium phosphate-9, 50 mM sodium chloride-10, 10 % D2O-11, 0.02 % sodium chloride-12, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMMmPar3 PDZ3-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
2 mMMmVE-Cadherin-21
20 mMsodium phosphate-31
50 mMsodium chloride-41
10 %D2O-51
0.02 %sodium azide-61
1 mMMmVE-Cadherin-7[U-100% 13C; U-100% 15N]2
1 mMMmPar3 PDZ3-82
20 mMsodium phosphate-92
50 mMsodium chloride-102
10 %D2O-112
0.02 %sodium chloride-122
試料状態イオン強度: 53 / pH: 6 / 圧: AMBIENT / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance II / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE II / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Xplor-NIH2.9.3SCHWIETERS,C.D.,KUSZEWSKI,J.J.,TJANDRA,N.,CLORE,G.M.精密化
TopSpin2.1Brukercollection
NMRPipe2007Delagio,F. et al.解析
XEASY1.3Eccles, C., Guntert, P., Billeter, M., Wuthrich, K.データ解析
GARANT2.1C. Bartelsデータ解析
CYANA2.1Guntert, P.structural calculation
精密化手法: AUTOMATED METHODS WERE USED FOR BACKBONE CHEMICAL SHIFT ASSIGNMENT, ITERATIVE NOE REFINEMENT. FINAL STRUCTURES WERE OBTAINED BY MOLECULAR DYNAMICS IN EXPLICIT SOLVENT
ソフトェア番号: 1
詳細: STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 1868 NOE CONSTRAINTS ( 434 INTRA, 383 SEQUENTIAL, 254 MEDIUM, AND 797 LONG RANGE) AND 114 PHI AND PSI DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS.
NMR constraintsNOE constraints total: 1868 / NOE intraresidue total count: 434 / NOE long range total count: 797 / NOE medium range total count: 254 / NOE sequential total count: 383
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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