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- PDB-2kne: Calmodulin wraps around its binding domain in the plasma membrane... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kne
タイトルCalmodulin wraps around its binding domain in the plasma membrane CA2+ pump anchored by a novel 18-1 motif
要素
  • ATPase, Ca++ transporting, plasma membrane 4
  • Calmodulin
キーワードMETAL TRANSPORT / protein/peptide / calcium pump / calmodulin / Acetylation / Calcium / Isopeptide bond / Methylation / Phosphoprotein / Polymorphism / Ubl conjugation / ATP-binding / Hydrolase / Membrane / Nucleotide-binding / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of the force of heart contraction / negative regulation of cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / negative regulation of citrulline biosynthetic process / negative regulation of arginine catabolic process / calcium ion transmembrane transporter activity / nitric-oxide synthase inhibitor activity / cellular response to acetylcholine / sperm principal piece / response to hydrostatic pressure / calcium ion export ...negative regulation of the force of heart contraction / negative regulation of cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / negative regulation of citrulline biosynthetic process / negative regulation of arginine catabolic process / calcium ion transmembrane transporter activity / nitric-oxide synthase inhibitor activity / cellular response to acetylcholine / sperm principal piece / response to hydrostatic pressure / calcium ion export / negative regulation of adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / P-type Ca2+ transporter / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / regulation of cell cycle G1/S phase transition / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / P-type calcium transporter activity / regulation of sodium ion transmembrane transport / : / neural retina development / urinary bladder smooth muscle contraction / flagellated sperm motility / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / protein phosphatase 2B binding / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / calcium ion transmembrane import into cytosol / positive regulation of DNA binding / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / response to corticosterone / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Ion transport by P-type ATPases / positive regulation of protein autophosphorylation / Uptake and function of anthrax toxins / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / calcium ion import across plasma membrane / Long-term potentiation / Calcineurin activates NFAT / protein phosphatase activator activity / Regulation of MECP2 expression and activity / sperm flagellum / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / adenylate cyclase binding / DARPP-32 events / sodium channel regulator activity / Smooth Muscle Contraction / catalytic complex / regulation of cardiac conduction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of cytosolic calcium ion concentration / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / RHO GTPases activate IQGAPs / phosphatidylinositol 3-kinase binding / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / transport across blood-brain barrier / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / Ion homeostasis / activation of adenylate cyclase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
Plasma membrane calcium transporting P-type ATPase, C-terminal / Plasma membrane calcium transporter ATPase C terminal / P-type ATPase, subfamily IIB / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase ...Plasma membrane calcium transporting P-type ATPase, C-terminal / Plasma membrane calcium transporter ATPase C terminal / P-type ATPase, subfamily IIB / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / HAD superfamily / HAD-like superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Plasma membrane calcium-transporting ATPase 4 / Calmodulin-1 / Plasma membrane calcium-transporting ATPase 4 / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Juranic, N. / Atanasova, E. / Filoteo, A.G. / Macura, S. / Prendergast, F.G. / Penniston, J.T. / Strehler, E.E.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Calmodulin wraps around its binding domain in the plasma membrane Ca2+ pump anchored by a novel 18-1 motif.
著者: Juranic, N. / Atanasova, E. / Filoteo, A.G. / Macura, S. / Prendergast, F.G. / Penniston, J.T. / Strehler, E.E.
履歴
登録2009年8月21日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_software ...pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: ATPase, Ca++ transporting, plasma membrane 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2426
ポリマ－20,0812
非ポリマー1604
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: BL21(DE3)-pLysS
遺伝子: CALM, CALM1, CALM2, CALM3, CALML2, CAM, CAM1, CAM2, CAM3, CAMB, CAMC, CAMIII
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド ATPase, Ca++ transporting, plasma membrane 4


分子量: 3359.993 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 1086-1113, C28 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: calmodulin binding domain of PMCA C-tail / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: BL21(DE3) / 遺伝子: ATP2B4, hCG_18445, RP11-397P13.1-001 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: B1APW6, UniProt: P23634*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Structure of holo-calmodulin in complex with C28 peptide from C-tail calmodulin-binding-domain of plasma-membrane-calcium-pump
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D HNCO
1223D HNCO
1313D HN(CA)CB
1423D HN(CA)CB
1513D CBCA(CO)NH
1623D CBCA(CO)NH
1713D (H)CCH-TOCSY
1823D (H)CCH-TOCSY
1913D HBHA(CO)NH
11023D HBHA(CO)NH
11113D (H)CCH-COSY
11223D (H)CCH-COSY
11313D 1H-15N NOESY
11423D 1H-15N NOESY
11513D 1H-13C NOESY
11623D 1H-13C NOESY
21713D HNCO
21823D HNCO
11913D HNHA
12023D HNHA

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11-2 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] entity_1-1, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21-2 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] entity_1-2, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMentity_1-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1-21
mMentity_1-2[U-99% 13C; U-99% 15N]1-22
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
10.17.5ambient atm298 K
20.17.5ambient atm298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 700 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR NIH2.19Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Cloregeometry optimization
X-PLOR NIH2.19Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
FelixFelix NMR 2007Accelrys Software Inc.解析
FelixFelix NMR 2007Accelrys Software Inc.peak picking
ProcheckLaskowski, MacArthur, Smith, Jones, Hutchinson, Morris, Moss and Thogeometry optimization
ProcheckLaskowski, MacArthur, Smith, Jones, Hutchinson, Morris, Moss and Tho精密化
PREDITORBerjanskii MV, Neal S, Wishart DSデータ解析
PREDITORBerjanskii MV, Neal S, Wishart DStorsion angles prediction
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT ALSO USES THE PROTEIN (CALMODULIN) & PEPTIDE (C28) RESIDUAL DIPOLAR COUPLINGS (BACKBONE NH, NCO and COCA) MEASURED IN A PHAGE-FILAMENTS ORIENTED MEDIA.
NMR constraintsNOE constraints total: 2446 / NOE intraresidue total count: 1113 / NOE long range total count: 315 / NOE medium range total count: 355 / NOE sequential total count: 664 / Protein other angle constraints total count: 136 / Protein phi angle constraints total count: 154 / Protein psi angle constraints total count: 150
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: -0.7 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 10 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.6 Å / Torsion angle constraint violation method: XPLOR-NIH
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.055 Å / Distance rms dev error: 0.005 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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