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- PDB-2klh: NMR Structure of RCL in complex with GMP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2klh
タイトルNMR Structure of RCL in complex with GMP
要素c-Myc-responsive protein Rcl
キーワードHYDROLASE / Protein / GMP / N-Glycosidase / Nucleus / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


Purine catabolism / dGMP catabolic process / deoxyribonucleoside monophosphate catabolic process / 5-hydroxymethyl-dUMP N-hydrolase activity / nucleoside salvage / allantoin metabolic process / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / epithelial cell differentiation / positive regulation of cell growth / protein homodimerization activity ...Purine catabolism / dGMP catabolic process / deoxyribonucleoside monophosphate catabolic process / 5-hydroxymethyl-dUMP N-hydrolase activity / nucleoside salvage / allantoin metabolic process / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / epithelial cell differentiation / positive regulation of cell growth / protein homodimerization activity / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
2-deoxynucleoside 5-phosphate N-hydrolase 1, DNPH1 / : / Nucleoside 2-deoxyribosyltransferase / Nucleoside 2-deoxyribosyltransferase / Rossmann fold - #450 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / 5-hydroxymethyl-dUMP N-hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailsfewest violations, model 1
データ登録者Padilla, A. / Yang, Y. / Labesse, G. / Zhang, C. / Kaminski, P.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structural characterization of the mammalian deoxynucleotide N-hydrolase Rcl and its stabilizing interactions with two inhibitors
著者: Yang, Y. / Padilla, A. / Zhang, C. / Labesse, G. / Kaminski, P.A.
履歴
登録2009年7月2日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年1月2日Group: Database references
改定 1.32021年11月10日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_spectrometer ...database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: c-Myc-responsive protein Rcl
B: c-Myc-responsive protein Rcl
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9874
ポリマ－34,2612
非ポリマー7262
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 10structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 c-Myc-responsive protein Rcl


分子量: 17130.309 Da / 分子数: 2 / 断片: residues in UNP 11-151 / 変異: D69A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Rcl / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bli5 / 参照: UniProt: O35820
#2: 化合物 ChemComp-5GP / GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / GMP


分子量: 363.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O8P

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-15N NOESY
1213D 1H-15N NOESY
1313D 1H-15N TOCSY
1413D 1H-15N TOCSY
2523D HNCO
2623D HNCA
2723D CBCA(CO)NH
2823D HCACO
3932D 1H-13C HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.4-0.7 mM [U-100% 15N] RCL-1, 2.0-5.0 mM GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE-2, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.4-0.7 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] RCL-3, 2.0-5.0 mM GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE-4, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.4-0.7 mM [U-100% 13C] RCL-5, 2.0-5.0 mM GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE-6, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMRCL-1[U-100% 15N]0.4-0.71
mMGUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE-22.0-5.01
mMRCL-3[U-100% 13C; U-100% 15N]0.4-0.72
mMGUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE-42.0-5.02
mMRCL-5[U-100% 13C]0.4-0.73
mMGUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE-62.0-5.03
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
10.057.2ambient atm300 K
20.057.2ambient atm300 K
30.057.2ambient atm300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UnityPlusVarianUNITYPLUS8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7002
Bruker AvanceBrukerAVANCE6003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 / 詳細: NCS non-crystallographic constraints
NMR constraintsNOE constraints total: 3062
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 10 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / Maximum lower distance constraint violation: 0.019 Å / Maximum upper distance constraint violation: 0.5 Å / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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